Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color

Autores
Ojeda, Gonzalo Adrián; Sgroppo, Sonia Cecilia; Zaritzky, Noemí Elisabet
Año de publicación
2013
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Ojeda, Gonzalo Adrián. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
Fil: Sgroppo, Sonia Cecilia. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
Fil: Zaritzky, Noemí Elisabet. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
El pardeamiento enzimático en batatas (Ipomoea batatas) depende principalmente de la actividad de enzimas oxidativas Polifenoloxidasa (PPO) y Peroxidasa (POD) sobre los sustratos fenólicos. Los cambios de color que acompañan a estos fenómenos se deben a la condensación de los productos de reacción. El objetivo de este trabajo fue evaluar la relación entre las actividades de enzimas relacionadas con el pardeamiento (PPO y POD) y los cambios de color en diferentes regiones de las batatas. También se cuantificaron los niveles del ácido clorogénico (uno de los principales sustratos fenólicos en batatas) y la actividad de la enzima fenilalanina amonio liasa (PAL) involucrada en su síntesis. Se trabajó con dos variedades locales de batatas (Blanca y Colorada). Las raíces fueron divididas en las regiones denominadas cáscara, extremos, región media y centro. Se determinaron las actividades de las enzimas PPO y POD en extractos a pH=6.5 los resultados se expresaron en ΔUA min-1mg prot-1. La actividad de la enzima fenilalanina amonio liasa (PAL) se determinó sobre un extracto a pH=8.0 expresando los resultados en ΔUA h-1mg prot-1. El contenido de ácido clorogénico se determinó por HPLC, los resultados se expresaron en mg ác. clorgénico .100 g Tejido Fresco-1. Los parámetros de color (L*, a* y b*) se evaluaron sobre las regiones mencionadas durante su almacenamiento a temperatura ambiente por un período de 24 horas utilizando un colorímetro digital (Minolta®CR400). Al cabo de 24 horas se observó una disminución significativa (p<0.05) en los parámetros L* y b* como resultado del pardeamiento. Además, el parámetro a* fue más sensible a los cambios de color que L* y b*, principalmente en las cáscaras y extremos, evolucionando de valores negativos a valores positivos. Un patrón similar se encontró en los tres parámetros de color para todas las regiones en ambas variedades. El valor máximo de actividad para la enzima PPO se encontró en la cáscara de la variedad blanca (3.35 10-1 ± 6.63 10-2), siendo casi 2.5 veces mayor al hallado en la variedad colorada (1.35 10-1 ± 1.84 10-2). El valor mínimo se halló en los extremos (6.71 10-2 ±1.59 10-2 ) y en el centro (9.26 10-2 ± 6.38 10-3 ) de las variedades blanca y colorada respectivamente. La actividad de POD fue muy superior a la de PPO en todas las regiones para ambas variedades. La cáscara de la variedad blanca presentó una actividad (32.243 ± 2.953) significativamente superior (p<0.05) a la variedad colorada (23.766 ± 5.926). Los valores mínimos se encontraron en la regiones media de la variedad blanca (1.374 ± 0.448) y colorada (2.139 ± 0.676). La actividad de la enzima PAL mostró la misma tendencia que la observada en POD, hallándose los valores máximos en las cáscaras 2.11 10-1 ± 1.18 10-2 para la variedad blanca y 1.85 10-1 ± 4.98 10-3 para la variedad colorada, mientras que los valores mínimos se hallaron en las regiones media de la variedad blanca (6.95 10-2 ± 8.59 10-3) y colorada (4.50 10-2 ± 2.72 10-3). El contenido de ácido clorogénico fue significativamente superior en la variedad colorada. Los valores máximos para este compuesto se encontraron en la cáscara de la variedad colorada (75.695 ± 12.041) y el mínimo se halló en la región media de la variedad blanca (3.057 ± 0.289). Los resultados muestran que en las regiones con mayores contenidos de ácido clorogénico, resultado de una alta actividad de PAL, presentaron además elevadas actividades de las enzimas PPO y POD. Esto se traduce en una suceptibilidad a desarrollar fenómenos de pardeamiento de manera rápida y acentuada, siendo los cambios de color observados particularmente en el parámetro a*. Los resultados presentados proporcionarían información útil para la selección de las regiones de la raíz a ser utilizadas para el procesamiento mínimo de este vegetal.
Materia
Polifenoloxidasa
Peroxidasa
Ácido clorogénico
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Repositorio
Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
Institución
Universidad Nacional del Nordeste
OAI Identificador
oai:repositorio.unne.edu.ar:123456789/52837

id RIUNNE_4158bac2cbbae2158e0856e26bbcb0c4
oai_identifier_str oai:repositorio.unne.edu.ar:123456789/52837
network_acronym_str RIUNNE
repository_id_str 4871
network_name_str Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
spelling Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de colorOjeda, Gonzalo AdriánSgroppo, Sonia CeciliaZaritzky, Noemí ElisabetPolifenoloxidasaPeroxidasaÁcido clorogénicoFil: Ojeda, Gonzalo Adrián. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.Fil: Sgroppo, Sonia Cecilia. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.Fil: Zaritzky, Noemí Elisabet. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.El pardeamiento enzimático en batatas (Ipomoea batatas) depende principalmente de la actividad de enzimas oxidativas Polifenoloxidasa (PPO) y Peroxidasa (POD) sobre los sustratos fenólicos. Los cambios de color que acompañan a estos fenómenos se deben a la condensación de los productos de reacción. El objetivo de este trabajo fue evaluar la relación entre las actividades de enzimas relacionadas con el pardeamiento (PPO y POD) y los cambios de color en diferentes regiones de las batatas. También se cuantificaron los niveles del ácido clorogénico (uno de los principales sustratos fenólicos en batatas) y la actividad de la enzima fenilalanina amonio liasa (PAL) involucrada en su síntesis. Se trabajó con dos variedades locales de batatas (Blanca y Colorada). Las raíces fueron divididas en las regiones denominadas cáscara, extremos, región media y centro. Se determinaron las actividades de las enzimas PPO y POD en extractos a pH=6.5 los resultados se expresaron en ΔUA min-1mg prot-1. La actividad de la enzima fenilalanina amonio liasa (PAL) se determinó sobre un extracto a pH=8.0 expresando los resultados en ΔUA h-1mg prot-1. El contenido de ácido clorogénico se determinó por HPLC, los resultados se expresaron en mg ác. clorgénico .100 g Tejido Fresco-1. Los parámetros de color (L*, a* y b*) se evaluaron sobre las regiones mencionadas durante su almacenamiento a temperatura ambiente por un período de 24 horas utilizando un colorímetro digital (Minolta®CR400). Al cabo de 24 horas se observó una disminución significativa (p<0.05) en los parámetros L* y b* como resultado del pardeamiento. Además, el parámetro a* fue más sensible a los cambios de color que L* y b*, principalmente en las cáscaras y extremos, evolucionando de valores negativos a valores positivos. Un patrón similar se encontró en los tres parámetros de color para todas las regiones en ambas variedades. El valor máximo de actividad para la enzima PPO se encontró en la cáscara de la variedad blanca (3.35 10-1 ± 6.63 10-2), siendo casi 2.5 veces mayor al hallado en la variedad colorada (1.35 10-1 ± 1.84 10-2). El valor mínimo se halló en los extremos (6.71 10-2 ±1.59 10-2 ) y en el centro (9.26 10-2 ± 6.38 10-3 ) de las variedades blanca y colorada respectivamente. La actividad de POD fue muy superior a la de PPO en todas las regiones para ambas variedades. La cáscara de la variedad blanca presentó una actividad (32.243 ± 2.953) significativamente superior (p<0.05) a la variedad colorada (23.766 ± 5.926). Los valores mínimos se encontraron en la regiones media de la variedad blanca (1.374 ± 0.448) y colorada (2.139 ± 0.676). La actividad de la enzima PAL mostró la misma tendencia que la observada en POD, hallándose los valores máximos en las cáscaras 2.11 10-1 ± 1.18 10-2 para la variedad blanca y 1.85 10-1 ± 4.98 10-3 para la variedad colorada, mientras que los valores mínimos se hallaron en las regiones media de la variedad blanca (6.95 10-2 ± 8.59 10-3) y colorada (4.50 10-2 ± 2.72 10-3). El contenido de ácido clorogénico fue significativamente superior en la variedad colorada. Los valores máximos para este compuesto se encontraron en la cáscara de la variedad colorada (75.695 ± 12.041) y el mínimo se halló en la región media de la variedad blanca (3.057 ± 0.289). Los resultados muestran que en las regiones con mayores contenidos de ácido clorogénico, resultado de una alta actividad de PAL, presentaron además elevadas actividades de las enzimas PPO y POD. Esto se traduce en una suceptibilidad a desarrollar fenómenos de pardeamiento de manera rápida y acentuada, siendo los cambios de color observados particularmente en el parámetro a*. Los resultados presentados proporcionarían información útil para la selección de las regiones de la raíz a ser utilizadas para el procesamiento mínimo de este vegetal.Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica2013-06-12info:eu-repo/semantics/conferenceObjectinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfp. 1-1application/pdfOjeda, Gonzalo Adrián, Sgroppo, Sonia Cecilia y Zaritzky, Noemí Elisabet, 2013. Pardeamiento enzimático en batatas: relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color. En: XIX Reunión de Comunicaciones Científicas y Tecnológicas. Resistencia: Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica, p. 1-1.http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/52837spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/Atribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Argentinareponame:Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)instname:Universidad Nacional del Nordeste2025-09-04T11:13:34Zoai:repositorio.unne.edu.ar:123456789/52837instacron:UNNEInstitucionalhttp://repositorio.unne.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://repositorio.unne.edu.ar/oaiososa@bib.unne.edu.ar;sergio.alegria@unne.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:48712025-09-04 11:13:34.7Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE) - Universidad Nacional del Nordestefalse
dc.title.none.fl_str_mv Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color
title Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color
spellingShingle Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color
Ojeda, Gonzalo Adrián
Polifenoloxidasa
Peroxidasa
Ácido clorogénico
title_short Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color
title_full Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color
title_fullStr Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color
title_full_unstemmed Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color
title_sort Pardeamiento enzimático en batatas : relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color
dc.creator.none.fl_str_mv Ojeda, Gonzalo Adrián
Sgroppo, Sonia Cecilia
Zaritzky, Noemí Elisabet
author Ojeda, Gonzalo Adrián
author_facet Ojeda, Gonzalo Adrián
Sgroppo, Sonia Cecilia
Zaritzky, Noemí Elisabet
author_role author
author2 Sgroppo, Sonia Cecilia
Zaritzky, Noemí Elisabet
author2_role author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Polifenoloxidasa
Peroxidasa
Ácido clorogénico
topic Polifenoloxidasa
Peroxidasa
Ácido clorogénico
dc.description.none.fl_txt_mv Fil: Ojeda, Gonzalo Adrián. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
Fil: Sgroppo, Sonia Cecilia. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
Fil: Zaritzky, Noemí Elisabet. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
El pardeamiento enzimático en batatas (Ipomoea batatas) depende principalmente de la actividad de enzimas oxidativas Polifenoloxidasa (PPO) y Peroxidasa (POD) sobre los sustratos fenólicos. Los cambios de color que acompañan a estos fenómenos se deben a la condensación de los productos de reacción. El objetivo de este trabajo fue evaluar la relación entre las actividades de enzimas relacionadas con el pardeamiento (PPO y POD) y los cambios de color en diferentes regiones de las batatas. También se cuantificaron los niveles del ácido clorogénico (uno de los principales sustratos fenólicos en batatas) y la actividad de la enzima fenilalanina amonio liasa (PAL) involucrada en su síntesis. Se trabajó con dos variedades locales de batatas (Blanca y Colorada). Las raíces fueron divididas en las regiones denominadas cáscara, extremos, región media y centro. Se determinaron las actividades de las enzimas PPO y POD en extractos a pH=6.5 los resultados se expresaron en ΔUA min-1mg prot-1. La actividad de la enzima fenilalanina amonio liasa (PAL) se determinó sobre un extracto a pH=8.0 expresando los resultados en ΔUA h-1mg prot-1. El contenido de ácido clorogénico se determinó por HPLC, los resultados se expresaron en mg ác. clorgénico .100 g Tejido Fresco-1. Los parámetros de color (L*, a* y b*) se evaluaron sobre las regiones mencionadas durante su almacenamiento a temperatura ambiente por un período de 24 horas utilizando un colorímetro digital (Minolta®CR400). Al cabo de 24 horas se observó una disminución significativa (p<0.05) en los parámetros L* y b* como resultado del pardeamiento. Además, el parámetro a* fue más sensible a los cambios de color que L* y b*, principalmente en las cáscaras y extremos, evolucionando de valores negativos a valores positivos. Un patrón similar se encontró en los tres parámetros de color para todas las regiones en ambas variedades. El valor máximo de actividad para la enzima PPO se encontró en la cáscara de la variedad blanca (3.35 10-1 ± 6.63 10-2), siendo casi 2.5 veces mayor al hallado en la variedad colorada (1.35 10-1 ± 1.84 10-2). El valor mínimo se halló en los extremos (6.71 10-2 ±1.59 10-2 ) y en el centro (9.26 10-2 ± 6.38 10-3 ) de las variedades blanca y colorada respectivamente. La actividad de POD fue muy superior a la de PPO en todas las regiones para ambas variedades. La cáscara de la variedad blanca presentó una actividad (32.243 ± 2.953) significativamente superior (p<0.05) a la variedad colorada (23.766 ± 5.926). Los valores mínimos se encontraron en la regiones media de la variedad blanca (1.374 ± 0.448) y colorada (2.139 ± 0.676). La actividad de la enzima PAL mostró la misma tendencia que la observada en POD, hallándose los valores máximos en las cáscaras 2.11 10-1 ± 1.18 10-2 para la variedad blanca y 1.85 10-1 ± 4.98 10-3 para la variedad colorada, mientras que los valores mínimos se hallaron en las regiones media de la variedad blanca (6.95 10-2 ± 8.59 10-3) y colorada (4.50 10-2 ± 2.72 10-3). El contenido de ácido clorogénico fue significativamente superior en la variedad colorada. Los valores máximos para este compuesto se encontraron en la cáscara de la variedad colorada (75.695 ± 12.041) y el mínimo se halló en la región media de la variedad blanca (3.057 ± 0.289). Los resultados muestran que en las regiones con mayores contenidos de ácido clorogénico, resultado de una alta actividad de PAL, presentaron además elevadas actividades de las enzimas PPO y POD. Esto se traduce en una suceptibilidad a desarrollar fenómenos de pardeamiento de manera rápida y acentuada, siendo los cambios de color observados particularmente en el parámetro a*. Los resultados presentados proporcionarían información útil para la selección de las regiones de la raíz a ser utilizadas para el procesamiento mínimo de este vegetal.
description Fil: Ojeda, Gonzalo Adrián. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
publishDate 2013
dc.date.none.fl_str_mv 2013-06-12
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/conferenceObject
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_5794
info:ar-repo/semantics/documentoDeConferencia
format conferenceObject
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv Ojeda, Gonzalo Adrián, Sgroppo, Sonia Cecilia y Zaritzky, Noemí Elisabet, 2013. Pardeamiento enzimático en batatas: relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color. En: XIX Reunión de Comunicaciones Científicas y Tecnológicas. Resistencia: Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica, p. 1-1.
http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/52837
identifier_str_mv Ojeda, Gonzalo Adrián, Sgroppo, Sonia Cecilia y Zaritzky, Noemí Elisabet, 2013. Pardeamiento enzimático en batatas: relación entre actividades enzimáticas, niveles de sustrato y variables de color. En: XIX Reunión de Comunicaciones Científicas y Tecnológicas. Resistencia: Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica, p. 1-1.
url http://repositorio.unne.edu.ar/handle/123456789/52837
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Atribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Argentina
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Atribución-NoComercial-SinDerivadas 2.5 Argentina
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
p. 1-1
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica
publisher.none.fl_str_mv Universidad Nacional del Nordeste. Secretaría General de Ciencia y Técnica
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
instname:Universidad Nacional del Nordeste
reponame_str Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
collection Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
instname_str Universidad Nacional del Nordeste
repository.name.fl_str_mv Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE) - Universidad Nacional del Nordeste
repository.mail.fl_str_mv ososa@bib.unne.edu.ar;sergio.alegria@unne.edu.ar
_version_ 1842344190059479040
score 12.623145