N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico
- Autores
- Méndez-Yáñez, Ángela; Castro, Ricardo; Muñoz-Vera, Marcelo; Morales-Quintana, Luis
- Año de publicación
- 2023
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- La N-glicosilación de proteínas es un tipo de modificación postraduccional (PTM) que sufre la mayoría de las enzimas que pasa a través del Golgi. Alrededor del ~70% de las proteínas presentes en la pared celular de plantas, se encuentran N-glicosiladas, lo que implica que esta PTM tendría relevancia a nivel de estructura terciaria y en su estabilidad, como ha sido reportado en estudios previos. Las enzimas que escinden los polisacáridos de la pared celular, en su mayoría, presenta este tipo de modificación o putativamente podría presentarla, ya que poseen la secuencia consenso que la maquinaria molecular reconoce para N-glicosilar, llamada sequon: N-X-S/T (aminoácidos asparragina, X puede ser cualquier aminoácido con excepción de prolina, seguido de serina o treonina). Adicionalmente, los N-glicositios y la estructura de la N-glicosilación cambian espacio temporalmente, como por ejemplo, en los diferentes estadios de maduración del fruto. De acuerdo con lo anterior, es que se propone comprender, desde la perspectiva estructural, la N-glicosilación en enzimas de pared celular de frutos de Fragaria x ananassa. Para ello, se realizó minería de datos para obtener las principales enzimas de pared celular que se encuentran N-glicosiladas. Se analizó la cantidad de N-glicositios por cada secuencia, la probabilidad de que un sitio sea N-glicosilado, secuencia consenso y flanqueante de las N-glicosilaciones, y localización estructural. Asimismo, se evaluó in silico el potencial electrostático de tres enzimas N-glicosiladas: endoglucanasa, xiloglucano endotransglicosilasa/liasa y poligalacturonasa, las cuales escinden celulosa, hemicelulosa y pectinas, respectivamente. Adicionalmente, se presentan los resultados de la inhibición de la N-glicosilación en frutos de F. x ananassa por el método de termogravimetría, con el objetivo de determinar de forma indirecta el impacto que tiene la N-glicosilación en las enzimas de la pared celular. Estos resultados, permiten destacar la importancia de la N-glicosilación en plantas y en el parámetro de calidad de la textura de los frutos. Estrategias de postcosecha que permitan inhibir la N-glicosilación o modificarla, podrían influir en la actividad de las enzimas de pared celular.
Facultad de Ciencias Agrarias y Forestales - Materia
-
Ciencias Agrarias
análisis termogravimétrico
modificación postraduccional
maduración de frutos - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
- Repositorio
.jpg)
- Institución
- Universidad Nacional de La Plata
- OAI Identificador
- oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/167403
Ver los metadatos del registro completo
| id |
SEDICI_7c59b2a4fce378c3556e27f58c76bf87 |
|---|---|
| oai_identifier_str |
oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/167403 |
| network_acronym_str |
SEDICI |
| repository_id_str |
1329 |
| network_name_str |
SEDICI (UNLP) |
| spelling |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silicoMéndez-Yáñez, ÁngelaCastro, RicardoMuñoz-Vera, MarceloMorales-Quintana, LuisCiencias Agrariasanálisis termogravimétricomodificación postraduccionalmaduración de frutosLa N-glicosilación de proteínas es un tipo de modificación postraduccional (PTM) que sufre la mayoría de las enzimas que pasa a través del Golgi. Alrededor del ~70% de las proteínas presentes en la pared celular de plantas, se encuentran N-glicosiladas, lo que implica que esta PTM tendría relevancia a nivel de estructura terciaria y en su estabilidad, como ha sido reportado en estudios previos. Las enzimas que escinden los polisacáridos de la pared celular, en su mayoría, presenta este tipo de modificación o putativamente podría presentarla, ya que poseen la secuencia consenso que la maquinaria molecular reconoce para N-glicosilar, llamada sequon: N-X-S/T (aminoácidos asparragina, X puede ser cualquier aminoácido con excepción de prolina, seguido de serina o treonina). Adicionalmente, los N-glicositios y la estructura de la N-glicosilación cambian espacio temporalmente, como por ejemplo, en los diferentes estadios de maduración del fruto. De acuerdo con lo anterior, es que se propone comprender, desde la perspectiva estructural, la N-glicosilación en enzimas de pared celular de frutos de Fragaria x ananassa. Para ello, se realizó minería de datos para obtener las principales enzimas de pared celular que se encuentran N-glicosiladas. Se analizó la cantidad de N-glicositios por cada secuencia, la probabilidad de que un sitio sea N-glicosilado, secuencia consenso y flanqueante de las N-glicosilaciones, y localización estructural. Asimismo, se evaluó in silico el potencial electrostático de tres enzimas N-glicosiladas: endoglucanasa, xiloglucano endotransglicosilasa/liasa y poligalacturonasa, las cuales escinden celulosa, hemicelulosa y pectinas, respectivamente. Adicionalmente, se presentan los resultados de la inhibición de la N-glicosilación en frutos de F. x ananassa por el método de termogravimetría, con el objetivo de determinar de forma indirecta el impacto que tiene la N-glicosilación en las enzimas de la pared celular. Estos resultados, permiten destacar la importancia de la N-glicosilación en plantas y en el parámetro de calidad de la textura de los frutos. Estrategias de postcosecha que permitan inhibir la N-glicosilación o modificarla, podrían influir en la actividad de las enzimas de pared celular.Facultad de Ciencias Agrarias y Forestales2023-12info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionArticulohttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdf181-181http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/167403spainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://revistas.unlp.edu.ar/InvJov/article/view/16142info:eu-repo/semantics/altIdentifier/issn/2314-3991info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0)reponame:SEDICI (UNLP)instname:Universidad Nacional de La Platainstacron:UNLP2025-11-12T11:08:42Zoai:sedici.unlp.edu.ar:10915/167403Institucionalhttp://sedici.unlp.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://sedici.unlp.edu.ar/oai/snrdalira@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:13292025-11-12 11:08:42.489SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Platafalse |
| dc.title.none.fl_str_mv |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico |
| title |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico |
| spellingShingle |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico Méndez-Yáñez, Ángela Ciencias Agrarias análisis termogravimétrico modificación postraduccional maduración de frutos |
| title_short |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico |
| title_full |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico |
| title_fullStr |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico |
| title_full_unstemmed |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico |
| title_sort |
N-glicosilación en enzimas de pared celular de Fragaria x ananassa: una aproximación in silico |
| dc.creator.none.fl_str_mv |
Méndez-Yáñez, Ángela Castro, Ricardo Muñoz-Vera, Marcelo Morales-Quintana, Luis |
| author |
Méndez-Yáñez, Ángela |
| author_facet |
Méndez-Yáñez, Ángela Castro, Ricardo Muñoz-Vera, Marcelo Morales-Quintana, Luis |
| author_role |
author |
| author2 |
Castro, Ricardo Muñoz-Vera, Marcelo Morales-Quintana, Luis |
| author2_role |
author author author |
| dc.subject.none.fl_str_mv |
Ciencias Agrarias análisis termogravimétrico modificación postraduccional maduración de frutos |
| topic |
Ciencias Agrarias análisis termogravimétrico modificación postraduccional maduración de frutos |
| dc.description.none.fl_txt_mv |
La N-glicosilación de proteínas es un tipo de modificación postraduccional (PTM) que sufre la mayoría de las enzimas que pasa a través del Golgi. Alrededor del ~70% de las proteínas presentes en la pared celular de plantas, se encuentran N-glicosiladas, lo que implica que esta PTM tendría relevancia a nivel de estructura terciaria y en su estabilidad, como ha sido reportado en estudios previos. Las enzimas que escinden los polisacáridos de la pared celular, en su mayoría, presenta este tipo de modificación o putativamente podría presentarla, ya que poseen la secuencia consenso que la maquinaria molecular reconoce para N-glicosilar, llamada sequon: N-X-S/T (aminoácidos asparragina, X puede ser cualquier aminoácido con excepción de prolina, seguido de serina o treonina). Adicionalmente, los N-glicositios y la estructura de la N-glicosilación cambian espacio temporalmente, como por ejemplo, en los diferentes estadios de maduración del fruto. De acuerdo con lo anterior, es que se propone comprender, desde la perspectiva estructural, la N-glicosilación en enzimas de pared celular de frutos de Fragaria x ananassa. Para ello, se realizó minería de datos para obtener las principales enzimas de pared celular que se encuentran N-glicosiladas. Se analizó la cantidad de N-glicositios por cada secuencia, la probabilidad de que un sitio sea N-glicosilado, secuencia consenso y flanqueante de las N-glicosilaciones, y localización estructural. Asimismo, se evaluó in silico el potencial electrostático de tres enzimas N-glicosiladas: endoglucanasa, xiloglucano endotransglicosilasa/liasa y poligalacturonasa, las cuales escinden celulosa, hemicelulosa y pectinas, respectivamente. Adicionalmente, se presentan los resultados de la inhibición de la N-glicosilación en frutos de F. x ananassa por el método de termogravimetría, con el objetivo de determinar de forma indirecta el impacto que tiene la N-glicosilación en las enzimas de la pared celular. Estos resultados, permiten destacar la importancia de la N-glicosilación en plantas y en el parámetro de calidad de la textura de los frutos. Estrategias de postcosecha que permitan inhibir la N-glicosilación o modificarla, podrían influir en la actividad de las enzimas de pared celular. Facultad de Ciencias Agrarias y Forestales |
| description |
La N-glicosilación de proteínas es un tipo de modificación postraduccional (PTM) que sufre la mayoría de las enzimas que pasa a través del Golgi. Alrededor del ~70% de las proteínas presentes en la pared celular de plantas, se encuentran N-glicosiladas, lo que implica que esta PTM tendría relevancia a nivel de estructura terciaria y en su estabilidad, como ha sido reportado en estudios previos. Las enzimas que escinden los polisacáridos de la pared celular, en su mayoría, presenta este tipo de modificación o putativamente podría presentarla, ya que poseen la secuencia consenso que la maquinaria molecular reconoce para N-glicosilar, llamada sequon: N-X-S/T (aminoácidos asparragina, X puede ser cualquier aminoácido con excepción de prolina, seguido de serina o treonina). Adicionalmente, los N-glicositios y la estructura de la N-glicosilación cambian espacio temporalmente, como por ejemplo, en los diferentes estadios de maduración del fruto. De acuerdo con lo anterior, es que se propone comprender, desde la perspectiva estructural, la N-glicosilación en enzimas de pared celular de frutos de Fragaria x ananassa. Para ello, se realizó minería de datos para obtener las principales enzimas de pared celular que se encuentran N-glicosiladas. Se analizó la cantidad de N-glicositios por cada secuencia, la probabilidad de que un sitio sea N-glicosilado, secuencia consenso y flanqueante de las N-glicosilaciones, y localización estructural. Asimismo, se evaluó in silico el potencial electrostático de tres enzimas N-glicosiladas: endoglucanasa, xiloglucano endotransglicosilasa/liasa y poligalacturonasa, las cuales escinden celulosa, hemicelulosa y pectinas, respectivamente. Adicionalmente, se presentan los resultados de la inhibición de la N-glicosilación en frutos de F. x ananassa por el método de termogravimetría, con el objetivo de determinar de forma indirecta el impacto que tiene la N-glicosilación en las enzimas de la pared celular. Estos resultados, permiten destacar la importancia de la N-glicosilación en plantas y en el parámetro de calidad de la textura de los frutos. Estrategias de postcosecha que permitan inhibir la N-glicosilación o modificarla, podrían influir en la actividad de las enzimas de pared celular. |
| publishDate |
2023 |
| dc.date.none.fl_str_mv |
2023-12 |
| dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion Articulo http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 info:ar-repo/semantics/articulo |
| format |
article |
| status_str |
publishedVersion |
| dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/167403 |
| url |
http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/167403 |
| dc.language.none.fl_str_mv |
spa |
| language |
spa |
| dc.relation.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://revistas.unlp.edu.ar/InvJov/article/view/16142 info:eu-repo/semantics/altIdentifier/issn/2314-3991 |
| dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0) |
| eu_rights_str_mv |
openAccess |
| rights_invalid_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0) |
| dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf 181-181 |
| dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:SEDICI (UNLP) instname:Universidad Nacional de La Plata instacron:UNLP |
| reponame_str |
SEDICI (UNLP) |
| collection |
SEDICI (UNLP) |
| instname_str |
Universidad Nacional de La Plata |
| instacron_str |
UNLP |
| institution |
UNLP |
| repository.name.fl_str_mv |
SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Plata |
| repository.mail.fl_str_mv |
alira@sedici.unlp.edu.ar |
| _version_ |
1848605798720077824 |
| score |
13.24909 |