Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos

Autores
Scarcella, Silvana Andrea; Ceriani, Maria Carolina; Rodriguez, Julio Armando; Solana, Hugo Daniel
Año de publicación
2007
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Los antihelmínticos benzimidazoles (BZD) desestabilizan el equilibrio tubulina-microtúbulo originando en el parásito una pérdida de la homeostasis celular, desprendimiento y muerte. Su baja toxicidad  se explica por una mayor afinidad por la tubulina del parásito, especialmente en cestodes y nematodes, comparada con la observada para tubulina de mamífero. Al ser tubulina  una proteína altamente conservada en la escala zoológica se hace necesario investigar las probables causas de esa diferente afinidad. El objetivo del presente trabajo fue comparar ciertas características moleculares de tubulina de trematodes (Fasciola hepatica), cestodes (Moniezia expansa), nematodes (Ascaris suum) y tubulina purificada de cerebro de rata. Se utilizaron técnicas electroforéticas (PAGE) e inmunoquímicas con anticuerpos monoclonales específicos dirigidos contra a y b tubulina. Los resultados demostraron que aunque en diferente cuantía mientras que fue factible la detección de las diferentes tubulinas en  mamíferos, cestodes y nematodes, en ninguno de los casos se detectó la tubulina de F. hepatica. Esto tiene implicancias directas en el entendimiento de las diferentes susceptibilidades de cada especie a estos fármacos, lo cual puede ser un primer paso hacia la comprensión de la actividad farmacológica de estas drogas.
The anthelmintic benzimidazoles cause a destabilization of tubulin-microtubule equilibrium which induces to a lost of the cellular homeostasis, detaching and death of the parasite. They have a low toxicity on the infested animal, explained as a higher affinity for the parasite tubulin, mainly that of cestodes and nematodes. From an evolutionary point of view, tubulin is a highly conserved protein, thus in order to understand the probable causes for that difference in affinity, it is necessary to further investigate the microtubular protein at a molecular level. The aim of this project was to compare certain molecular characteristics of tubulin from trematodes (Fasciola hepatica), cestodes (Moniezia expansa), nematodes (Ascaris suum) and purified rat brain tubulin. For this purpose electrophoretic techniques (PAGE) followed by immunochemistry using specific monoclonal antibodies against α and β tubulin were used. Results showed that it was possible to detect tubulin spots, but not in the same amount, in mammals, cestodes and nematodes. Under our experimental conditions it was not possible to detect F. hepatica tubulin. This could help to understand the differences in the answer to the anthelmintic drugs and also to learn something about to the farmacological activity of these.
Fil: Scarcella, Silvana Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina
Fil: Ceriani, Maria Carolina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina
Fil: Rodriguez, Julio Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Solana, Hugo Daniel. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina
Materia
MICROTÚBULO
HELMINTOS
MODIF. POSTRADUCCIONALES
BENZIMIDAZOLES
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/104028

id CONICETDig_ab506870eb940152fe91217b27b7eebd
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/104028
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticosScarcella, Silvana AndreaCeriani, Maria CarolinaRodriguez, Julio ArmandoSolana, Hugo DanielMICROTÚBULOHELMINTOSMODIF. POSTRADUCCIONALESBENZIMIDAZOLEShttps://purl.org/becyt/ford/4.3https://purl.org/becyt/ford/4Los antihelmínticos benzimidazoles (BZD) desestabilizan el equilibrio tubulina-microtúbulo originando en el parásito una pérdida de la homeostasis celular, desprendimiento y muerte. Su baja toxicidad  se explica por una mayor afinidad por la tubulina del parásito, especialmente en cestodes y nematodes, comparada con la observada para tubulina de mamífero. Al ser tubulina  una proteína altamente conservada en la escala zoológica se hace necesario investigar las probables causas de esa diferente afinidad. El objetivo del presente trabajo fue comparar ciertas características moleculares de tubulina de trematodes (Fasciola hepatica), cestodes (Moniezia expansa), nematodes (Ascaris suum) y tubulina purificada de cerebro de rata. Se utilizaron técnicas electroforéticas (PAGE) e inmunoquímicas con anticuerpos monoclonales específicos dirigidos contra a y b tubulina. Los resultados demostraron que aunque en diferente cuantía mientras que fue factible la detección de las diferentes tubulinas en  mamíferos, cestodes y nematodes, en ninguno de los casos se detectó la tubulina de F. hepatica. Esto tiene implicancias directas en el entendimiento de las diferentes susceptibilidades de cada especie a estos fármacos, lo cual puede ser un primer paso hacia la comprensión de la actividad farmacológica de estas drogas.The anthelmintic benzimidazoles cause a destabilization of tubulin-microtubule equilibrium which induces to a lost of the cellular homeostasis, detaching and death of the parasite. They have a low toxicity on the infested animal, explained as a higher affinity for the parasite tubulin, mainly that of cestodes and nematodes. From an evolutionary point of view, tubulin is a highly conserved protein, thus in order to understand the probable causes for that difference in affinity, it is necessary to further investigate the microtubular protein at a molecular level. The aim of this project was to compare certain molecular characteristics of tubulin from trematodes (Fasciola hepatica), cestodes (Moniezia expansa), nematodes (Ascaris suum) and purified rat brain tubulin. For this purpose electrophoretic techniques (PAGE) followed by immunochemistry using specific monoclonal antibodies against α and β tubulin were used. Results showed that it was possible to detect tubulin spots, but not in the same amount, in mammals, cestodes and nematodes. Under our experimental conditions it was not possible to detect F. hepatica tubulin. This could help to understand the differences in the answer to the anthelmintic drugs and also to learn something about to the farmacological activity of these.Fil: Scarcella, Silvana Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; ArgentinaFil: Ceriani, Maria Carolina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; ArgentinaFil: Rodriguez, Julio Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; ArgentinaFil: Solana, Hugo Daniel. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; ArgentinaVeterinaria Organización2007-12info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/104028Scarcella, Silvana Andrea; Ceriani, Maria Carolina; Rodriguez, Julio Armando; Solana, Hugo Daniel; Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos; Veterinaria Organización; Redvet; VIII; 6; 12-2007; 1-81695-7504CONICET DigitalCONICETspainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://veterinaria.org/index.php/REDVETinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=63612660012info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T10:38:44Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/104028instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 10:38:45.158CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos
title Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos
spellingShingle Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos
Scarcella, Silvana Andrea
MICROTÚBULO
HELMINTOS
MODIF. POSTRADUCCIONALES
BENZIMIDAZOLES
title_short Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos
title_full Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos
title_fullStr Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos
title_full_unstemmed Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos
title_sort Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos
dc.creator.none.fl_str_mv Scarcella, Silvana Andrea
Ceriani, Maria Carolina
Rodriguez, Julio Armando
Solana, Hugo Daniel
author Scarcella, Silvana Andrea
author_facet Scarcella, Silvana Andrea
Ceriani, Maria Carolina
Rodriguez, Julio Armando
Solana, Hugo Daniel
author_role author
author2 Ceriani, Maria Carolina
Rodriguez, Julio Armando
Solana, Hugo Daniel
author2_role author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv MICROTÚBULO
HELMINTOS
MODIF. POSTRADUCCIONALES
BENZIMIDAZOLES
topic MICROTÚBULO
HELMINTOS
MODIF. POSTRADUCCIONALES
BENZIMIDAZOLES
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/4.3
https://purl.org/becyt/ford/4
dc.description.none.fl_txt_mv Los antihelmínticos benzimidazoles (BZD) desestabilizan el equilibrio tubulina-microtúbulo originando en el parásito una pérdida de la homeostasis celular, desprendimiento y muerte. Su baja toxicidad  se explica por una mayor afinidad por la tubulina del parásito, especialmente en cestodes y nematodes, comparada con la observada para tubulina de mamífero. Al ser tubulina  una proteína altamente conservada en la escala zoológica se hace necesario investigar las probables causas de esa diferente afinidad. El objetivo del presente trabajo fue comparar ciertas características moleculares de tubulina de trematodes (Fasciola hepatica), cestodes (Moniezia expansa), nematodes (Ascaris suum) y tubulina purificada de cerebro de rata. Se utilizaron técnicas electroforéticas (PAGE) e inmunoquímicas con anticuerpos monoclonales específicos dirigidos contra a y b tubulina. Los resultados demostraron que aunque en diferente cuantía mientras que fue factible la detección de las diferentes tubulinas en  mamíferos, cestodes y nematodes, en ninguno de los casos se detectó la tubulina de F. hepatica. Esto tiene implicancias directas en el entendimiento de las diferentes susceptibilidades de cada especie a estos fármacos, lo cual puede ser un primer paso hacia la comprensión de la actividad farmacológica de estas drogas.
The anthelmintic benzimidazoles cause a destabilization of tubulin-microtubule equilibrium which induces to a lost of the cellular homeostasis, detaching and death of the parasite. They have a low toxicity on the infested animal, explained as a higher affinity for the parasite tubulin, mainly that of cestodes and nematodes. From an evolutionary point of view, tubulin is a highly conserved protein, thus in order to understand the probable causes for that difference in affinity, it is necessary to further investigate the microtubular protein at a molecular level. The aim of this project was to compare certain molecular characteristics of tubulin from trematodes (Fasciola hepatica), cestodes (Moniezia expansa), nematodes (Ascaris suum) and purified rat brain tubulin. For this purpose electrophoretic techniques (PAGE) followed by immunochemistry using specific monoclonal antibodies against α and β tubulin were used. Results showed that it was possible to detect tubulin spots, but not in the same amount, in mammals, cestodes and nematodes. Under our experimental conditions it was not possible to detect F. hepatica tubulin. This could help to understand the differences in the answer to the anthelmintic drugs and also to learn something about to the farmacological activity of these.
Fil: Scarcella, Silvana Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina
Fil: Ceriani, Maria Carolina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina
Fil: Rodriguez, Julio Armando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Solana, Hugo Daniel. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina
description Los antihelmínticos benzimidazoles (BZD) desestabilizan el equilibrio tubulina-microtúbulo originando en el parásito una pérdida de la homeostasis celular, desprendimiento y muerte. Su baja toxicidad  se explica por una mayor afinidad por la tubulina del parásito, especialmente en cestodes y nematodes, comparada con la observada para tubulina de mamífero. Al ser tubulina  una proteína altamente conservada en la escala zoológica se hace necesario investigar las probables causas de esa diferente afinidad. El objetivo del presente trabajo fue comparar ciertas características moleculares de tubulina de trematodes (Fasciola hepatica), cestodes (Moniezia expansa), nematodes (Ascaris suum) y tubulina purificada de cerebro de rata. Se utilizaron técnicas electroforéticas (PAGE) e inmunoquímicas con anticuerpos monoclonales específicos dirigidos contra a y b tubulina. Los resultados demostraron que aunque en diferente cuantía mientras que fue factible la detección de las diferentes tubulinas en  mamíferos, cestodes y nematodes, en ninguno de los casos se detectó la tubulina de F. hepatica. Esto tiene implicancias directas en el entendimiento de las diferentes susceptibilidades de cada especie a estos fármacos, lo cual puede ser un primer paso hacia la comprensión de la actividad farmacológica de estas drogas.
publishDate 2007
dc.date.none.fl_str_mv 2007-12
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/104028
Scarcella, Silvana Andrea; Ceriani, Maria Carolina; Rodriguez, Julio Armando; Solana, Hugo Daniel; Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos; Veterinaria Organización; Redvet; VIII; 6; 12-2007; 1-8
1695-7504
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/104028
identifier_str_mv Scarcella, Silvana Andrea; Ceriani, Maria Carolina; Rodriguez, Julio Armando; Solana, Hugo Daniel; Caracterización de la proteína microtubular de diferentes helmintos parásitos: Sus implicancias en el modo de acción de los benzimidazoles antihelmínticos; Veterinaria Organización; Redvet; VIII; 6; 12-2007; 1-8
1695-7504
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://veterinaria.org/index.php/REDVET
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.redalyc.org/articulo.oa?id=63612660012
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Veterinaria Organización
publisher.none.fl_str_mv Veterinaria Organización
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844614411045568512
score 13.070432