Influencia de las diferentes cadenas laterales de aminoácidos en la estabilidad de las formas μ-hélices

Autores
Rodríguez, A. M.; Zamora, M. A.; Rojas, D.; Peruchena, Nélida María
Año de publicación
2003
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Rodríguez, A. M. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química Bioquímica y Farmacia; Argentina.
Fil: Zamora, M. A. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química Bioquímica y Farmacia; Argentina.
Fil: Rojas, D. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
Fil: Peruchena, Nélida María. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales y Agrimensura; Argentina.
Fil: Enriz, R. D. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química Bioquímica y Farmacia; Argentina.
En el análisis de la topología de las superficies de Ramachandran (E=E(f,y)) de numerosos aminoácidos en la aproximación diamida, obtenidas por cálculos ab-initio se observa la desaparición de las conformaciones del tipo μL y eL. Esto ocurre, por ejemplo en Gly, Ala, Val, Cys y Phe. Sin embargo, los datos cristalográficos de Rayos X muestran que una gran cantidad de proteínas tienen elementos estructurales secundarios del tipo μ hélice((μL)n) y/o poli-prolina II((eL)n). Tal situación nos lleva a estudiar la influencia de las distintas cadenas laterales en la estabilidad de las formas μ hélices de los aminoácidos.
Materia
Aminoácidos
Interacciones moleculares
Geometrías moleculares
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Repositorio
Repositorio Institucional de la Universidad Nacional del Nordeste (UNNE)
Institución
Universidad Nacional del Nordeste
OAI Identificador
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