Effects of extraction pH of chia protein isolates on functional properties

Autores
López, Débora Natalia; Ingrassia, Romina; Busti, Pablo; Wagner, Jorge; Boeris, Valeria; Spelzini, Darío
Año de publicación
2018
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión aceptada
Descripción
Fil: López, Débora. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina
Fil: López, Débora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina
Fil: Ingrassia, Romina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Ingrassia, Romina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina
Fil: Busti, Pablo. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Tecnología. Área Tecnología de los Alimentos; Argentina
Fil: Wagner, Jorge. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología; Argentina
Fil: Wagner, Jorge. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Boeris, Valeria. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina
Fil: Boeris, Valeria. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina
Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Departamento de Química Física. Área Fisicoquímica; Argentina
Fil: Spelzini, Darío. Pontificia Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina
Abstract: The aim of this work was to study the effect of the extraction pH on the functional properties of chia protein isolates (CPI). Samples were named as CPI10 or CPI12, according to their extraction pH, 10 or 12, respectively. Functional properties were significantly modified by the extraction pH. Color properties revealed that CPI12 presented a lower L* (47.8 ± 0.9 for CPI10 and 30 ± 1 for CPI12). Besides, a higher b* value was obtained for CPI12 (7.0 ± 0.3 for CPI12 and 5.6 ± 0.7 for CPI10), as a result of a higher ash content. CPI12 showed a higher WAC probably due to a higher exposure of polar amino acids (4.4 ± 0.1 g/g and 6.0 ± 0.2 g/g), whereas CPI10 showed a higher ability to bind oil (7.1 ± 0.2 g/g and 6.1 ± 0.2 g/g for CPI10 and CPI12, respectively). CPI10 proved more appropriate as an emulsion stabilizer than CPI12, which could be due to its higher surface hydrophobicity, protein solubility and negative net charge. The d4,3 (μm) was 29.5 ± 0.4 and 20.4 ± 0.3 in emulsions stabilized with CPI12 and CPI10, respectively. Although both isolates underwent heat gelation, they exhibited a weak gel behavior. Overall, CPI10 may be more suitable for the food industry as a meat replacer or extender.
Fuente
LWT. 2018, 97
Materia
CHIA
PROTEINAS VEGETALES
PH
GELIFICACION
INDUSTRIA ALIMENTARIA
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
Repositorio
Repositorio Institucional (UCA)
Institución
Pontificia Universidad Católica Argentina
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Abstract: The aim of this work was to study the effect of the extraction pH on the functional properties of chia protein isolates (CPI). Samples were named as CPI10 or CPI12, according to their extraction pH, 10 or 12, respectively. Functional properties were significantly modified by the extraction pH. Color properties revealed that CPI12 presented a lower L* (47.8 ± 0.9 for CPI10 and 30 ± 1 for CPI12). Besides, a higher b* value was obtained for CPI12 (7.0 ± 0.3 for CPI12 and 5.6 ± 0.7 for CPI10), as a result of a higher ash content. CPI12 showed a higher WAC probably due to a higher exposure of polar amino acids (4.4 ± 0.1 g/g and 6.0 ± 0.2 g/g), whereas CPI10 showed a higher ability to bind oil (7.1 ± 0.2 g/g and 6.1 ± 0.2 g/g for CPI10 and CPI12, respectively). CPI10 proved more appropriate as an emulsion stabilizer than CPI12, which could be due to its higher surface hydrophobicity, protein solubility and negative net charge. The d4,3 (μm) was 29.5 ± 0.4 and 20.4 ± 0.3 in emulsions stabilized with CPI12 and CPI10, respectively. Although both isolates underwent heat gelation, they exhibited a weak gel behavior. Overall, CPI10 may be more suitable for the food industry as a meat replacer or extender.
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