Caracterización parcial de un proteinasa presente en los frutos de Jacaratia dodecaphylla (Vell.)

• Autores: Argüelles y Andrés, Teresa; Fernández, Graciela
• Año de publicación: 1999
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: artículo
• Materia: Actividad proteolítica; Frutos; Jacaratia dodecaphylla; Proteolic activity; Fruits
• Institución: Universidad Nacional de Misiones

Fil: Argüelles y Andrés, Teresa. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Forestales; Argentina.
Fil: Fernández, Graciela. Universidad Nacional de Luján. Departamento de Ciencias Básicas; Argentina.
De la pulpa de frutos de Jacaratia dodecaphylla se ha aislado un enzima que muestra su máxima actividad proteolítica a una temperatura de 52°C, y a un pH de 7.5. El enzima, al igual que muchas proteinasas de origen vegetal, tiene un aminoácido cisteina en su centro activo, ya que su actividad es inhibida por el E-64 y el PMSF. Cationes divalentes como el Mg++ y Mn++ estabilizan su actividad, mientras que el Nit+ y el Cu++ la inhiben.
A proteolitic enzime has been isolated from the pulp of fruits of Jacaratia dodecaphylla. Maximum protease activity was found at 52°C and at pH 7.5. The enzime, like many previously studied proteases from plant sources, has a cysteinyl active center, as sugested by the inhibition of its activity by E-64 and PMSF. Divalent cations like Mn++ and Mg++ stabilize the enzime activity, whyle Nit+ and Cut+ are inhibitors.