Caracterización parcial de un proteinasa presente en los frutos de Jacaratia dodecaphylla (Vell.)
- Autores
- Argüelles y Andrés, Teresa; Fernández, Graciela
- Año de publicación
- 1999
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Fil: Argüelles y Andrés, Teresa. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Forestales; Argentina.
Fil: Fernández, Graciela. Universidad Nacional de Luján. Departamento de Ciencias Básicas; Argentina.
De la pulpa de frutos de Jacaratia dodecaphylla se ha aislado un enzima que muestra su máxima actividad proteolítica a una temperatura de 52°C, y a un pH de 7.5. El enzima, al igual que muchas proteinasas de origen vegetal, tiene un aminoácido cisteina en su centro activo, ya que su actividad es inhibida por el E-64 y el PMSF. Cationes divalentes como el Mg++ y Mn++ estabilizan su actividad, mientras que el Nit+ y el Cu++ la inhiben.
A proteolitic enzime has been isolated from the pulp of fruits of Jacaratia dodecaphylla. Maximum protease activity was found at 52°C and at pH 7.5. The enzime, like many previously studied proteases from plant sources, has a cysteinyl active center, as sugested by the inhibition of its activity by E-64 and PMSF. Divalent cations like Mn++ and Mg++ stabilize the enzime activity, whyle Nit+ and Cut+ are inhibitors. - Materia
-
Actividad proteolítica
Frutos
Jacaratia dodecaphylla
Proteolic activity
Fruits - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- Atribución-NoComercial-CompartirIgual 4.0 Internacional
- Repositorio
- Institución
- Universidad Nacional de Misiones
- OAI Identificador
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Caracterización parcial de un proteinasa presente en los frutos de Jacaratia dodecaphylla (Vell.)Partial characterization of proteinase present in the fruit of Jacaratia dodecaphylla (Vell.)Argüelles y Andrés, TeresaFernández, GracielaActividad proteolíticaFrutosJacaratia dodecaphyllaProteolic activityFruitsFil: Argüelles y Andrés, Teresa. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Forestales; Argentina.Fil: Fernández, Graciela. Universidad Nacional de Luján. Departamento de Ciencias Básicas; Argentina.De la pulpa de frutos de Jacaratia dodecaphylla se ha aislado un enzima que muestra su máxima actividad proteolítica a una temperatura de 52°C, y a un pH de 7.5. El enzima, al igual que muchas proteinasas de origen vegetal, tiene un aminoácido cisteina en su centro activo, ya que su actividad es inhibida por el E-64 y el PMSF. Cationes divalentes como el Mg++ y Mn++ estabilizan su actividad, mientras que el Nit+ y el Cu++ la inhiben.A proteolitic enzime has been isolated from the pulp of fruits of Jacaratia dodecaphylla. Maximum protease activity was found at 52°C and at pH 7.5. The enzime, like many previously studied proteases from plant sources, has a cysteinyl active center, as sugested by the inhibition of its activity by E-64 and PMSF. Divalent cations like Mn++ and Mg++ stabilize the enzime activity, whyle Nit+ and Cut+ are inhibitors.Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Forestales. Instituto Subtropical de Investigaciones Forestales1999-11-09info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdf2.435 MBhttps://hdl.handle.net/20.500.12219/3510spainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/urn/http://www.yvyrareta.com.ar/index.php/component/k2/item/349-nov-1999-n-9info:eu-repo/semantics/openAccessAtribución-NoComercial-CompartirIgual 4.0 Internacionalhttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/reponame:Repositorio Institucional Digital de la Universidad Nacional de Misiones (UNaM)instname:Universidad Nacional de Misiones2025-10-16T10:46:24Zoai:rid.unam.edu.ar:20.500.12219/3510instacron:UNAMInstitucionalhttps://rid.unam.edu.ar/Universidad públicahttps://www.unam.edu.ar/https://rid.unam.edu.ar/oai/rsnrdArgentinaopendoar:2025-10-16 10:46:25.238Repositorio Institucional Digital de la Universidad Nacional de Misiones (UNaM) - Universidad Nacional de Misionesfalse |
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