Aislamiento, purificación y caracterización de las peptidasas presentes en el fruto de Jacaratia dodecaphylla (Vell.) (Caricáceas)

• Autores: Argûelles y Andrés, Teresa
• Año de publicación: 2005
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: tesis doctoral
• Colaborador/a o director/a de tesis: Fernández, Graciela
• Materia: Enzimas proteolíticas; Jacaratia; Familia de las Caricaceaes; Aplicaciones Médicas y Farmaceúticas de las Peptidasas
• Institución: Universidad Nacional de Luján

Fil: Argûelles y Andrés, Teresa. Universidad Nacional de Luján; Argentina.
El gran grupo de enzimas que hidrolizan los enlaces peptídicos de proteínas y péptidos han recibido varios nombres desde que se comenzaron a estudiar. Estas enzimas han sido conocidas como proteasas, proteinasas, enzimas proteolíticas y péptido-hidrolasas. En 1928 Grassman y Dyckerhoff establecieron la primera distinción importante entre las hidrolasas que actúan directamente sobre las proteínas (proteinasas) y aquellas que lo hacen sobre los péptidos que se producen durante la proteólisis (peptidasas). En la actualidad los criterios utilizados para la clasificación de estas enzimas y de los que se deriva la forma de nombrarlas son de tres tipos. El primero de ellos se refiere a la reacción catalizada. La clasificación según la reacción catalizada implica el conocimiento del sustrato sobre el cual actúan y el tipo de reacción que acontece. En este aspecto y según el Comité de Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular (1992), las hidrolasas están comprendidas en la clase 3 y la sub-clase 3.4 contiene las hidrolasas peptídicas o peptidasas [E.C. 3.4]. Las hidrolasas peptídicas se subdividen a su vez en base a los requerimientos de la reacción catalizada en dos secciones, que comprenden las exopeptidasas y las endopeptidasas (Bergman y Ross, 1936). Tanto los sitios activos de las endopeptidasas como los de las exopeptidasas cumplen el papel de permitir la unión de la enzima con el sustrato apropiado y de catalizar la hidrólisis de la unión peptídica específica (McDonald, 1985). La especificidad de las exopeptidasas requiere que uno de los extremos ocupe un lugar específico dentro del sitio activo, por lo que estas enzimas ejercen escaso efecto degradativo sobre la proteína intacta al estar limitada su acción a las uniones peptídicas cercanas al extremo. Las exopeptidasas, por lo tanto, actúan solamente cerca de los extremos de la cadena polipeptídica. Las exopeptidasas que actúan cerca del N-terminal pueden liberar un residuo de aminoácido (aminopeptidasas), un dipéptido (dipeptidil peptidasas) o un tripéptido (tripéptidil peptidasas). Las exopeptidasas que actúan en el extremo C-terminal liberan un residuo simple (carboxipeptidasas) o un dipéptido (dipeptidil peptidasas). Otras exopeptidasas son específicas para dipéptidos y aún otras para hidrolizar residuos terminales sustituidos.