Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).

Autores
Buratti, Fiamma Ayelén
Año de publicación
2018
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis de grado
Estado
versión publicada
Colaborador/a o director/a de tesis
Pigino, Gustavo Fernando
Descripción
Tesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC-CONICET-Universidad Nacional de Córdoba. 2018. 48 h. con Anexos; ils.; tabls.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica.
Las enfermedades priónicas incluye un número de neuropatías progresivas que involucran cambios conformacionales de la proteína prion celular (PrPC) que puede ser esporádica, familiar o infecciosa. Evidencia patológica indica que neuronas que son afectadas con el prion muestran un patrón de degeneración de muerte hacia atrás. Sin embargo, aún no han sido identificados procesos celulares específicos por PrPC que expliquen un patrón. Resultados de biología celular en cultivos primarios de neuronas revelan una inhibición del transporte axonal rápido como un efecto tóxico del PrPC. Experimentos de biología celular y farmacológicos indican que ese efecto tóxico involucraría la activación de la caseína quinasa 2. Se encontró que la quinasa fosforila e inhibe las subunidades de cadenas livianas de una de las mayores proteínas motoras convencionales, la kinesina. Colectivamente estos datos, sugieren a CK2 como un target terapeútico novedoso para prevenir gradualmente la pérdida y conectividad neuronal que caracteriza la enfermedad de prion.
Materia
TESINA
ENFERMEDADES PRIONICAS
KINESINA
ENFERMEDADES NEUROLOGICAS
BIOLOGIA CELULAR
CIENCIAS BIOLOGICAS
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
oai:rdu.unc.edu.ar:11086/11474
Acceder
id RDUUNC_c2f98984ba5920b2c70032f719803850
oai_identifier_str oai:rdu.unc.edu.ar:11086/11474
network_acronym_str RDUUNC
repository_id_str 2572
network_name_str Repositorio Digital Universitario (UNC)
spelling Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).Buratti, Fiamma AyelénTESINAENFERMEDADES PRIONICASKINESINAENFERMEDADES NEUROLOGICASBIOLOGIA CELULARCIENCIAS BIOLOGICASTesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC-CONICET-Universidad Nacional de Córdoba. 2018. 48 h. con Anexos; ils.; tabls.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica.Las enfermedades priónicas incluye un número de neuropatías progresivas que involucran cambios conformacionales de la proteína prion celular (PrPC) que puede ser esporádica, familiar o infecciosa. Evidencia patológica indica que neuronas que son afectadas con el prion muestran un patrón de degeneración de muerte hacia atrás. Sin embargo, aún no han sido identificados procesos celulares específicos por PrPC que expliquen un patrón. Resultados de biología celular en cultivos primarios de neuronas revelan una inhibición del transporte axonal rápido como un efecto tóxico del PrPC. Experimentos de biología celular y farmacológicos indican que ese efecto tóxico involucraría la activación de la caseína quinasa 2. Se encontró que la quinasa fosforila e inhibe las subunidades de cadenas livianas de una de las mayores proteínas motoras convencionales, la kinesina. Colectivamente estos datos, sugieren a CK2 como un target terapeútico novedoso para prevenir gradualmente la pérdida y conectividad neuronal que caracteriza la enfermedad de prion.Pigino, Gustavo Fernando2018-11-29info:eu-repo/semantics/bachelorThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_7a1finfo:ar-repo/semantics/tesisDeGradoapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11086/11474spainfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositorio Digital Universitario (UNC)instname:Universidad Nacional de Córdobainstacron:UNC2025-09-29T13:42:05Zoai:rdu.unc.edu.ar:11086/11474Institucionalhttps://rdu.unc.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://rdu.unc.edu.ar/oai/snrdoca.unc@gmail.comArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:25722025-09-29 13:42:06.236Repositorio Digital Universitario (UNC) - Universidad Nacional de Córdobafalse
dc.title.none.fl_str_mv Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).
title Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).
spellingShingle Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).
Buratti, Fiamma Ayelén
TESINA
ENFERMEDADES PRIONICAS
KINESINA
ENFERMEDADES NEUROLOGICAS
BIOLOGIA CELULAR
CIENCIAS BIOLOGICAS
title_short Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).
title_full Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).
title_fullStr Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).
title_full_unstemmed Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).
title_sort Proteína PRION inhibe el transporte Anoxal rápido a través de un mecanismo que involucra la Caseína Quinasa 2 (CK2).
dc.creator.none.fl_str_mv Buratti, Fiamma Ayelén
author Buratti, Fiamma Ayelén
author_facet Buratti, Fiamma Ayelén
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Pigino, Gustavo Fernando
dc.subject.none.fl_str_mv TESINA
ENFERMEDADES PRIONICAS
KINESINA
ENFERMEDADES NEUROLOGICAS
BIOLOGIA CELULAR
CIENCIAS BIOLOGICAS
topic TESINA
ENFERMEDADES PRIONICAS
KINESINA
ENFERMEDADES NEUROLOGICAS
BIOLOGIA CELULAR
CIENCIAS BIOLOGICAS
dc.description.none.fl_txt_mv Tesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC-CONICET-Universidad Nacional de Córdoba. 2018. 48 h. con Anexos; ils.; tabls.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica.
Las enfermedades priónicas incluye un número de neuropatías progresivas que involucran cambios conformacionales de la proteína prion celular (PrPC) que puede ser esporádica, familiar o infecciosa. Evidencia patológica indica que neuronas que son afectadas con el prion muestran un patrón de degeneración de muerte hacia atrás. Sin embargo, aún no han sido identificados procesos celulares específicos por PrPC que expliquen un patrón. Resultados de biología celular en cultivos primarios de neuronas revelan una inhibición del transporte axonal rápido como un efecto tóxico del PrPC. Experimentos de biología celular y farmacológicos indican que ese efecto tóxico involucraría la activación de la caseína quinasa 2. Se encontró que la quinasa fosforila e inhibe las subunidades de cadenas livianas de una de las mayores proteínas motoras convencionales, la kinesina. Colectivamente estos datos, sugieren a CK2 como un target terapeútico novedoso para prevenir gradualmente la pérdida y conectividad neuronal que caracteriza la enfermedad de prion.
description Tesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC-CONICET-Universidad Nacional de Córdoba. 2018. 48 h. con Anexos; ils.; tabls.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica.
publishDate 2018
dc.date.none.fl_str_mv 2018-11-29
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/bachelorThesis
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_7a1f
info:ar-repo/semantics/tesisDeGrado
format bachelorThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11086/11474
url http://hdl.handle.net/11086/11474
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositorio Digital Universitario (UNC)
instname:Universidad Nacional de Córdoba
instacron:UNC
reponame_str Repositorio Digital Universitario (UNC)
collection Repositorio Digital Universitario (UNC)
instname_str Universidad Nacional de Córdoba
instacron_str UNC
institution UNC
repository.name.fl_str_mv Repositorio Digital Universitario (UNC) - Universidad Nacional de Córdoba
repository.mail.fl_str_mv oca.unc@gmail.com
_version_ 1844618918287638528
score 13.070432

Publicaciones similares