Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua

Autores
Yunes Quartino, Javier
Año de publicación
2014
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión publicada
Colaborador/a o director/a de tesis
Fidelio, Gerardo Daniel
Barra, José Luis
Rivas, Gustavo Adolfo
Bocco, José Luis
Leiva, Laura Cristina
Descripción
Tesis (Doctor en Ciencias Químicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas, 2014
Yunes Quartino, Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.
Fidelio, Gerardo Daniel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.
Barra, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.
Rivas, Gustavo Adolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Fisicoquímica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Fisicoquímica de Córdoba; Argentina.
Bocco, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.
Leiva, Laura Cristina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina.
El marco general del trabajo presentado en esta tesis fue el estudio de propiedades proteicas claves en la interacción con interfases lipídicas. El objetivo particular fue aportar información sobre las causas de las diferencias de actividad lipolítica de isoformas de enzimas fosfolipasas A2 de veneno de Yarará Chica o Bothrops diporus. Este trabajo continúa la línea investigativa desarrollada en la tesis del Dr. José Julián Daniele, también dirigida por el Dr. Gerardo Fidelio. En aquel trabajo se caracterizaron bioquímicamente tres isoformas de fosfolipasas A2 de Bothrops diporus, siendo notable la diferencia de hidrólisis de monocapas entre una de ellas (P3), respecto a las otras dos (P1 y P2). P3 presentaba una presión lateral óptima de hidrólisis de monocapas de dilauroil-fosfatidil-colina (DLPC) mucho mayor que P1 y P2. En la Parte 1 de esta tesis, se resumen los resultados concernientes al clonado, expresión y renaturalización de dos isoenzimas de Bothrops diporus. Como primer paso se obtuvo la secuencia completa de aminoácidos, deducida a partir del ADN codificante clonado para cada una de ellas. Estas presentan gran similitud entre sí, y se clasifican como de grupo II. Las dos primeras fueron expresadas heterólogamente (E. coli) y renaturalizadas, determinándose su perfil de velocidad de hidrólisis de monocapas de DLPC respecto la presión lateral de esas monocapas. Para ambas isoformas recombinantes, dicho perfil fue coincidente con los obtenidos para las isoformas purificadas de veneno, cuya secuencia completa era desconocida en su momento. Además, se clonó el ADN codificante de una miotoxina con estructura símil a fosfolipasa. A partir de veneno, se purificaron fosfolipasas, encontrándose las dos cuyas secuencias proteicas coinciden con las expresadas en E .coli. Una tercera fosfolipasa fue parcialmente secuenciada a nivel de proteína, siendo distinta de la reportada en el trabajo previo a este (P3), y también diferente en su N-terminal a las dos clonadas. Su perfil hidrolítico en monocapas también difiere aunque es similar al de P3, descripto en el trabajo fundador de esta línea. La información de secuencia de esta nueva isoespecie, parcial, se logró a través del uso de espectrometría de masas de péptidos post digestión tríptica. La Parte 2 de este trabajo resume los puntos principales de este enfoque. Además, en la Parte 3 se presenta un estudio que relaciona los óptimos experimentales de actividad hidrolítica de monocapas de sustrato (lípido) para una dada fosfolipasa secretada con su energía libre de unión a membrana, siendo esta última obtenida a partir de simulación computacional. Se evidenció una relación directa entre el óptimo de presión lateral de hidrólisis de sustrato en monocapa con un mayor valor absoluto de energía de unión a membrana simulado. Por Resumen general 13 modelado molecular se generaron las posibles estructuras para las enzimas de Bothrops diporus y se calculó su energía de unión a membrana simulada. Este valor fue coherente con la presión lateral óptima de hidrólisis predicha por la relación obtenida con estructuras y óptimos conocidos. Al modelar una enzima quimérica consistente en la secuencia de una de las recombinantes con porciones de sus secuencia reemplazada por los péptidos de la nueva fosfolipasa de alta presión, se obtuvo una energía que se relaciona con un mayor óptimo de hidrólisis. Esto sugiere que esas regiones modificadas in silico podrían ser claves para que una isoespecie se comporte como de “alta presión” lateral. En la Parte 4 se presenta un estudio sobre los cambios estructurales de una membrana natural, la mielina, luego de la acción de diversas fosfolipasas. La información estructural se obtuvo a través de la metodología de difracción de rayos X a bajo ángulo (SAXS). Pudo detectarse un cambio en la estructura de mielina al ser incubada con fosfolipasas, evidenciándose una fase más expandida en coexistencia con la fase regular de mielina a la temperatura medida. No se hallaron diferencias entre fosfolipasas de veneno de víbora y de pancreática porcina. Finalmente, en la Parte 5 se describe una modificación al método usual para medir óptimos de hidrólisis en monocapas. Esta permite mayor sencillez en la configuración experimental respecto del método de barostato. Consiste en hacer medidas de la caída de presión lateral de una monocapa de dilauroil-fosfatidil colina y encontrar el punto de inflexión de la curva expresada como moléculas superficiales vs. tiempo. El tiempo al que se da este punto de inflexión permite obtener la presión lateral óptima, es decir, a la cual es máxima la velocidad de hidrólisis.
Yunes Quartino, Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.
Fidelio, Gerardo Daniel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.
Barra, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.
Rivas, Gustavo Adolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Fisicoquímica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Fisicoquímica de Córdoba; Argentina.
Bocco, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.
Leiva, Laura Cristina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina.
Materia
Toxicología
Fosfolipasas
Metabolismo lipidico
Venenos de Víboras
Viboras
Lipidos de la membrana
Mielina
Hidrolisis
Argentina
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
oai:rdu.unc.edu.ar:11086/15749

id RDUUNC_462a50e3c2b146680eff927afcb0e645
oai_identifier_str oai:rdu.unc.edu.ar:11086/15749
network_acronym_str RDUUNC
repository_id_str 2572
network_name_str Repositorio Digital Universitario (UNC)
spelling Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/aguaYunes Quartino, JavierToxicologíaFosfolipasasMetabolismo lipidicoVenenos de VíborasViborasLipidos de la membranaMielinaHidrolisisArgentinaTesis (Doctor en Ciencias Químicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas, 2014Yunes Quartino, Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.Fidelio, Gerardo Daniel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.Barra, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.Rivas, Gustavo Adolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Fisicoquímica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Fisicoquímica de Córdoba; Argentina.Bocco, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.Leiva, Laura Cristina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina.El marco general del trabajo presentado en esta tesis fue el estudio de propiedades proteicas claves en la interacción con interfases lipídicas. El objetivo particular fue aportar información sobre las causas de las diferencias de actividad lipolítica de isoformas de enzimas fosfolipasas A2 de veneno de Yarará Chica o Bothrops diporus. Este trabajo continúa la línea investigativa desarrollada en la tesis del Dr. José Julián Daniele, también dirigida por el Dr. Gerardo Fidelio. En aquel trabajo se caracterizaron bioquímicamente tres isoformas de fosfolipasas A2 de Bothrops diporus, siendo notable la diferencia de hidrólisis de monocapas entre una de ellas (P3), respecto a las otras dos (P1 y P2). P3 presentaba una presión lateral óptima de hidrólisis de monocapas de dilauroil-fosfatidil-colina (DLPC) mucho mayor que P1 y P2. En la Parte 1 de esta tesis, se resumen los resultados concernientes al clonado, expresión y renaturalización de dos isoenzimas de Bothrops diporus. Como primer paso se obtuvo la secuencia completa de aminoácidos, deducida a partir del ADN codificante clonado para cada una de ellas. Estas presentan gran similitud entre sí, y se clasifican como de grupo II. Las dos primeras fueron expresadas heterólogamente (E. coli) y renaturalizadas, determinándose su perfil de velocidad de hidrólisis de monocapas de DLPC respecto la presión lateral de esas monocapas. Para ambas isoformas recombinantes, dicho perfil fue coincidente con los obtenidos para las isoformas purificadas de veneno, cuya secuencia completa era desconocida en su momento. Además, se clonó el ADN codificante de una miotoxina con estructura símil a fosfolipasa. A partir de veneno, se purificaron fosfolipasas, encontrándose las dos cuyas secuencias proteicas coinciden con las expresadas en E .coli. Una tercera fosfolipasa fue parcialmente secuenciada a nivel de proteína, siendo distinta de la reportada en el trabajo previo a este (P3), y también diferente en su N-terminal a las dos clonadas. Su perfil hidrolítico en monocapas también difiere aunque es similar al de P3, descripto en el trabajo fundador de esta línea. La información de secuencia de esta nueva isoespecie, parcial, se logró a través del uso de espectrometría de masas de péptidos post digestión tríptica. La Parte 2 de este trabajo resume los puntos principales de este enfoque. Además, en la Parte 3 se presenta un estudio que relaciona los óptimos experimentales de actividad hidrolítica de monocapas de sustrato (lípido) para una dada fosfolipasa secretada con su energía libre de unión a membrana, siendo esta última obtenida a partir de simulación computacional. Se evidenció una relación directa entre el óptimo de presión lateral de hidrólisis de sustrato en monocapa con un mayor valor absoluto de energía de unión a membrana simulado. Por Resumen general 13 modelado molecular se generaron las posibles estructuras para las enzimas de Bothrops diporus y se calculó su energía de unión a membrana simulada. Este valor fue coherente con la presión lateral óptima de hidrólisis predicha por la relación obtenida con estructuras y óptimos conocidos. Al modelar una enzima quimérica consistente en la secuencia de una de las recombinantes con porciones de sus secuencia reemplazada por los péptidos de la nueva fosfolipasa de alta presión, se obtuvo una energía que se relaciona con un mayor óptimo de hidrólisis. Esto sugiere que esas regiones modificadas in silico podrían ser claves para que una isoespecie se comporte como de “alta presión” lateral. En la Parte 4 se presenta un estudio sobre los cambios estructurales de una membrana natural, la mielina, luego de la acción de diversas fosfolipasas. La información estructural se obtuvo a través de la metodología de difracción de rayos X a bajo ángulo (SAXS). Pudo detectarse un cambio en la estructura de mielina al ser incubada con fosfolipasas, evidenciándose una fase más expandida en coexistencia con la fase regular de mielina a la temperatura medida. No se hallaron diferencias entre fosfolipasas de veneno de víbora y de pancreática porcina. Finalmente, en la Parte 5 se describe una modificación al método usual para medir óptimos de hidrólisis en monocapas. Esta permite mayor sencillez en la configuración experimental respecto del método de barostato. Consiste en hacer medidas de la caída de presión lateral de una monocapa de dilauroil-fosfatidil colina y encontrar el punto de inflexión de la curva expresada como moléculas superficiales vs. tiempo. El tiempo al que se da este punto de inflexión permite obtener la presión lateral óptima, es decir, a la cual es máxima la velocidad de hidrólisis.Yunes Quartino, Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.Fidelio, Gerardo Daniel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.Barra, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.Rivas, Gustavo Adolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Fisicoquímica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Fisicoquímica de Córdoba; Argentina.Bocco, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.Leiva, Laura Cristina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina.Fidelio, Gerardo DanielBarra, José LuisRivas, Gustavo AdolfoBocco, José LuisLeiva, Laura Cristina2014info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11086/15749spainfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositorio Digital Universitario (UNC)instname:Universidad Nacional de Córdobainstacron:UNC2025-09-29T13:41:04Zoai:rdu.unc.edu.ar:11086/15749Institucionalhttps://rdu.unc.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://rdu.unc.edu.ar/oai/snrdoca.unc@gmail.comArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:25722025-09-29 13:41:04.252Repositorio Digital Universitario (UNC) - Universidad Nacional de Córdobafalse
dc.title.none.fl_str_mv Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua
title Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua
spellingShingle Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua
Yunes Quartino, Javier
Toxicología
Fosfolipasas
Metabolismo lipidico
Venenos de Víboras
Viboras
Lipidos de la membrana
Mielina
Hidrolisis
Argentina
title_short Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua
title_full Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua
title_fullStr Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua
title_full_unstemmed Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua
title_sort Fosfolipasas de veneno de yarará chica : clonado, expresión funcional y análisis de hidrólisis de sustrato en monocapas aire/agua
dc.creator.none.fl_str_mv Yunes Quartino, Javier
author Yunes Quartino, Javier
author_facet Yunes Quartino, Javier
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Fidelio, Gerardo Daniel
Barra, José Luis
Rivas, Gustavo Adolfo
Bocco, José Luis
Leiva, Laura Cristina
dc.subject.none.fl_str_mv Toxicología
Fosfolipasas
Metabolismo lipidico
Venenos de Víboras
Viboras
Lipidos de la membrana
Mielina
Hidrolisis
Argentina
topic Toxicología
Fosfolipasas
Metabolismo lipidico
Venenos de Víboras
Viboras
Lipidos de la membrana
Mielina
Hidrolisis
Argentina
dc.description.none.fl_txt_mv Tesis (Doctor en Ciencias Químicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas, 2014
Yunes Quartino, Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.
Fidelio, Gerardo Daniel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.
Barra, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.
Rivas, Gustavo Adolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Fisicoquímica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Fisicoquímica de Córdoba; Argentina.
Bocco, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.
Leiva, Laura Cristina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina.
El marco general del trabajo presentado en esta tesis fue el estudio de propiedades proteicas claves en la interacción con interfases lipídicas. El objetivo particular fue aportar información sobre las causas de las diferencias de actividad lipolítica de isoformas de enzimas fosfolipasas A2 de veneno de Yarará Chica o Bothrops diporus. Este trabajo continúa la línea investigativa desarrollada en la tesis del Dr. José Julián Daniele, también dirigida por el Dr. Gerardo Fidelio. En aquel trabajo se caracterizaron bioquímicamente tres isoformas de fosfolipasas A2 de Bothrops diporus, siendo notable la diferencia de hidrólisis de monocapas entre una de ellas (P3), respecto a las otras dos (P1 y P2). P3 presentaba una presión lateral óptima de hidrólisis de monocapas de dilauroil-fosfatidil-colina (DLPC) mucho mayor que P1 y P2. En la Parte 1 de esta tesis, se resumen los resultados concernientes al clonado, expresión y renaturalización de dos isoenzimas de Bothrops diporus. Como primer paso se obtuvo la secuencia completa de aminoácidos, deducida a partir del ADN codificante clonado para cada una de ellas. Estas presentan gran similitud entre sí, y se clasifican como de grupo II. Las dos primeras fueron expresadas heterólogamente (E. coli) y renaturalizadas, determinándose su perfil de velocidad de hidrólisis de monocapas de DLPC respecto la presión lateral de esas monocapas. Para ambas isoformas recombinantes, dicho perfil fue coincidente con los obtenidos para las isoformas purificadas de veneno, cuya secuencia completa era desconocida en su momento. Además, se clonó el ADN codificante de una miotoxina con estructura símil a fosfolipasa. A partir de veneno, se purificaron fosfolipasas, encontrándose las dos cuyas secuencias proteicas coinciden con las expresadas en E .coli. Una tercera fosfolipasa fue parcialmente secuenciada a nivel de proteína, siendo distinta de la reportada en el trabajo previo a este (P3), y también diferente en su N-terminal a las dos clonadas. Su perfil hidrolítico en monocapas también difiere aunque es similar al de P3, descripto en el trabajo fundador de esta línea. La información de secuencia de esta nueva isoespecie, parcial, se logró a través del uso de espectrometría de masas de péptidos post digestión tríptica. La Parte 2 de este trabajo resume los puntos principales de este enfoque. Además, en la Parte 3 se presenta un estudio que relaciona los óptimos experimentales de actividad hidrolítica de monocapas de sustrato (lípido) para una dada fosfolipasa secretada con su energía libre de unión a membrana, siendo esta última obtenida a partir de simulación computacional. Se evidenció una relación directa entre el óptimo de presión lateral de hidrólisis de sustrato en monocapa con un mayor valor absoluto de energía de unión a membrana simulado. Por Resumen general 13 modelado molecular se generaron las posibles estructuras para las enzimas de Bothrops diporus y se calculó su energía de unión a membrana simulada. Este valor fue coherente con la presión lateral óptima de hidrólisis predicha por la relación obtenida con estructuras y óptimos conocidos. Al modelar una enzima quimérica consistente en la secuencia de una de las recombinantes con porciones de sus secuencia reemplazada por los péptidos de la nueva fosfolipasa de alta presión, se obtuvo una energía que se relaciona con un mayor óptimo de hidrólisis. Esto sugiere que esas regiones modificadas in silico podrían ser claves para que una isoespecie se comporte como de “alta presión” lateral. En la Parte 4 se presenta un estudio sobre los cambios estructurales de una membrana natural, la mielina, luego de la acción de diversas fosfolipasas. La información estructural se obtuvo a través de la metodología de difracción de rayos X a bajo ángulo (SAXS). Pudo detectarse un cambio en la estructura de mielina al ser incubada con fosfolipasas, evidenciándose una fase más expandida en coexistencia con la fase regular de mielina a la temperatura medida. No se hallaron diferencias entre fosfolipasas de veneno de víbora y de pancreática porcina. Finalmente, en la Parte 5 se describe una modificación al método usual para medir óptimos de hidrólisis en monocapas. Esta permite mayor sencillez en la configuración experimental respecto del método de barostato. Consiste en hacer medidas de la caída de presión lateral de una monocapa de dilauroil-fosfatidil colina y encontrar el punto de inflexión de la curva expresada como moléculas superficiales vs. tiempo. El tiempo al que se da este punto de inflexión permite obtener la presión lateral óptima, es decir, a la cual es máxima la velocidad de hidrólisis.
Yunes Quartino, Javier. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.
Fidelio, Gerardo Daniel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.
Barra, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Química Biológica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba; Argentina.
Rivas, Gustavo Adolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Fisicoquímica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones en Fisicoquímica de Córdoba; Argentina.
Bocco, José Luis. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Bioquímica Clínica. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro de Investigaciones en Bioquímica Clínica e Inmunología; Argentina.
Leiva, Laura Cristina. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Farmacia y Bioquímica; Argentina.
description Tesis (Doctor en Ciencias Químicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas, 2014
publishDate 2014
dc.date.none.fl_str_mv 2014
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_db06
info:ar-repo/semantics/tesisDoctoral
format doctoralThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11086/15749
url http://hdl.handle.net/11086/15749
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositorio Digital Universitario (UNC)
instname:Universidad Nacional de Córdoba
instacron:UNC
reponame_str Repositorio Digital Universitario (UNC)
collection Repositorio Digital Universitario (UNC)
instname_str Universidad Nacional de Córdoba
instacron_str UNC
institution UNC
repository.name.fl_str_mv Repositorio Digital Universitario (UNC) - Universidad Nacional de Córdoba
repository.mail.fl_str_mv oca.unc@gmail.com
_version_ 1844618891545804800
score 13.070432