El caseinomacropéptido tiene potencial para prevenir la deficiencia de calcio

• Autores: Loria, Karina Gabriela; Farías, María Edith
• Año de publicación: 2020
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: artículo
• Materia: CASEINOMACROPÉPTIDO; CALCIO; PÉPTIDOS LIGANTES DE CALCIO; FTIR; DEFICIENCIA DE CALCIO; ELECTRODO SELECTIVO; DLS; DIÁLISIS
• Institución: Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas

La población mundial presenta una grave deficiencia en calcio por ello es fundamental 24 incrementar su ingesta en la población y simultáneamente su bioaccesibilidad en los 25 alimentos. El calcio es un elemento nutricional fundamental en la salud ósea a lo largo 26 de toda la vida, y su deficiencia conduce a la aparición de trastornos en la salud, entre 27 ellos, la osteoporosis. El caseinomacropéptido (CMP) es un péptido bioactivo que se 28 encuentra presente en el suero de queso. Tiene un alto potencial como péptido ligante 29 de calcio por diversos factores: su cadena peptídica es rica en aminoácidos glutámico 30 y aspártico, su alta carga negativa a pH > 4,5, su alto grado de glicosilación abundante 31 en ácido siálico (con capacidad de formar complejos con el calcio a pH 7), y su alta 32 solubilidad en agua aún disuelto en altas concentraciones de CaCl2. Se evaluó, el 33 efecto de la incorporación de CaCl2 en la asociación molecular del CMP mediante la 34 técnica de dispersión dinámica de luz láser. Adicionalmente, se analizaron los 35 espectros infrarrojos con transformadas de Fourier (FTIR), se determinó el calcio 36 dializado y se realizaron las isotermas de calcio unido mediante la técnica del 37 electrodo selectivo. Las modificaciones observadas en los espectros de CMP y CaCl2 38 a pH neutro confirmaron que el CMP interacciona con el calcio a través de los grupos 39 carboxílicos que corresponderían a los residuos Asp y Glu. Los cambios en la zona 40 de amidas indicaron cambios en la estructura secundaria del péptido. Por otro lado, 41 los resultados de DLS mostraron la formación de estructuras asociadas por pares de 42 moléculas de CMP (dímeros, tetrámeros, hexámeros) en presencia de CaCl2, 43 alcanzando un grado máximo de asociación, el hexámero, para la relación 9 – 10 44 moles de CaCl2 por mol de CMP, similares resultados se obtuvieron con todas las 45 técnicas empleadas. Este trabajo demuestra una nueva propiedad del CMP con alto 46 valor agregado.
The world population is seriously deficient in calcium, thus it is essential to increase its 54 intake and simultaneously its bioaccessibility in food. Calcium is a fundamental 55 nutritional element in the bone health throughout life, and its deficiency leads to the 56 appearance of health disorders, including osteoporosis. Caseinomacropeptide (CMP) 57 is a bioactive peptide found in cheese whey. It has a high potential as a calcium-binding 58 peptide due to various factors: its peptide chain is rich in glutamic and aspartic amino 59 acids, its high negative charge at pH> 4.5, its high degree of glycosylation, sialic acid 60 abundance (which has the ability to form complexes with calcium at pH 7), and its high 61 solubility in water even dissolved in high concentrations of CaCl2. The effect of the 62 incorporation of CaCl2 on the molecular association of CMP was evaluated using the 63 dynamic scattering technique. In addition, Fourier transform infrared spectra (FTIR) 64 were analyzed, dialyzed calcium was determined, and bound calcium isotherms were 65 performed using the selective electrode technique. The modifications observed in the 66 CMP and CaCl2 spectra at neutral pH confirmed that CMP interacts with calcium 67 through the carboxylic groups that would correspond to Asp and Glu residues. 68 Changes in the amide zone indicated the secondary structure of the peptide changes. 69 On the other hand, the DLS results showed the formation of structures associated by 70 pairs of CMP molecules (dimers, tetramers, hexamers) in the presence of CaCl2, 71 reaching a maximum degree of association, the hexamer, for the ratio of 9 – 10 mol 72 CaCl2 for CMP mol, similar results were obtained with all the techniques used. This 73 work demonstrates a new property of the CMP with high added value.
Fil: Loria, Karina Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Luján. Departamento de Tecnología; Argentina
Fil: Farías, María Edith. Universidad Nacional de Luján. Departamento de Tecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Industrias; Argentina