Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina

Autores
Juárez, Ana Carolina; Sosa Morales, Marcelo Clemente; Borsarelli, Claudio Darío; Alvarez, Rosa Maria Susana
Año de publicación
2019
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Introducción: La membrana bacteriana es el blanco de acción de numerosos agentes antimicrobianos, tales como la Nisina (Nis), un péptido catiónico (+5) de 34 aminoácidos. Si bien el mecanismo de acción de la Nis se basa en la interacción con el receptor específico, el lípido II, se ha demostrado que también tiene la capacidad de perturbar sistemas de membranas modelo compuestas por fosfolípidos aniónicos como los fosfatidilgliceroles. Las interacciones electrostáticas entre las cabezas lipídicas y el péptido producen perturbaciones locales en la estructura de la bicapa que conducen a la formación de poros en la membrana.1 En este trabajo, se analizan estas alteraciones estructurales mediante Microscopía Raman, Dynamic Light Scattering (DLS) y Potencial Zeta. Resultados: Se estudió el sistema formado por dilauroilfosfatidilglicerol (DLPG) en fase líquido-cristalino, a concentración constante (1.3mM), y Nis a distintas concentraciones (entre 1.3 y 13M). Las medidas se realizaron a temperatura ambiente. El estudio vibracional se basó en los cambios espectrales correspondientes a los estiramientos i) C-H (3000-2800cm-1), ii) C-C y PO2 - (1150-1000 cm-1) y iii) C=O (~1700 cm-1) de las membranas lipídicas. Se observó que una mínima incorporación de Nis (1.3 y 2.6 M) produce un ligero aumento de la fluidez de la membrana. Sin embargo, la alteración más significativa ocurre a una concentración del péptido igual a 3.6M: se destacan una disminución de los confórmeros gauche en las cadenas acílicas y un mayor acoplamiento entre ellas, así como la deshidratación de la cabeza polar; estos cambios se correlacionan con una mayor rigidez de la bicapa lipídica. A concentraciones mayores del péptido (4.5 y 13M), los indicadores Raman muestran que la membrana recupera parcialmente su fluidez. Los resultados obtenidos por DLS reflejan una tendencia de los liposomas a la agregación a bajas concentraciones del péptido, pero con Nis a 3.6M se observa una mayor polidispersión de tamaños de las vesículas, indicando que esta concentración sería crítica para la formación de poros y posible disrupción de las membranas de DLPG. Se incluyen además, resultados de Potencial Zeta que confirman la incorporación de Nis y/o la agregación de las vesículas. Conclusiones: Se deduce que la concentración de Nisina equivalente a 3.6 M es crítica para la formación de poros transitorios en las membranas de DLPG. El péptido provoca un cambio en la organización lipídica de la membrana causando, en primera instancia, su agregación y luego su ruptura en estructuras más pequeñas. Este efecto desestabilizador también podría ser parte del mecanismo de acción bactericida de Nis.
Fil: Juárez, Ana Carolina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Física; Argentina
Fil: Sosa Morales, Marcelo Clemente. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; Argentina
Fil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; Argentina
Fil: Alvarez, Rosa Maria Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Física; Argentina
XXI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Imorgánica
San Miguel de Tucumán
Argentina
Asociación Argentina de Fisicoquímica y Química Inorgánica
Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia
Materia
Nisina
Lípidos
Raman
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/213507
Acceder
id CONICETDig_601f5ac2e6dbf7d98a51752177df3425
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/213507
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisinaJuárez, Ana CarolinaSosa Morales, Marcelo ClementeBorsarelli, Claudio DaríoAlvarez, Rosa Maria SusanaNisinaLípidosRamanhttps://purl.org/becyt/ford/1.4https://purl.org/becyt/ford/1Introducción: La membrana bacteriana es el blanco de acción de numerosos agentes antimicrobianos, tales como la Nisina (Nis), un péptido catiónico (+5) de 34 aminoácidos. Si bien el mecanismo de acción de la Nis se basa en la interacción con el receptor específico, el lípido II, se ha demostrado que también tiene la capacidad de perturbar sistemas de membranas modelo compuestas por fosfolípidos aniónicos como los fosfatidilgliceroles. Las interacciones electrostáticas entre las cabezas lipídicas y el péptido producen perturbaciones locales en la estructura de la bicapa que conducen a la formación de poros en la membrana.1 En este trabajo, se analizan estas alteraciones estructurales mediante Microscopía Raman, Dynamic Light Scattering (DLS) y Potencial Zeta. Resultados: Se estudió el sistema formado por dilauroilfosfatidilglicerol (DLPG) en fase líquido-cristalino, a concentración constante (1.3mM), y Nis a distintas concentraciones (entre 1.3 y 13M). Las medidas se realizaron a temperatura ambiente. El estudio vibracional se basó en los cambios espectrales correspondientes a los estiramientos i) C-H (3000-2800cm-1), ii) C-C y PO2 - (1150-1000 cm-1) y iii) C=O (~1700 cm-1) de las membranas lipídicas. Se observó que una mínima incorporación de Nis (1.3 y 2.6 M) produce un ligero aumento de la fluidez de la membrana. Sin embargo, la alteración más significativa ocurre a una concentración del péptido igual a 3.6M: se destacan una disminución de los confórmeros gauche en las cadenas acílicas y un mayor acoplamiento entre ellas, así como la deshidratación de la cabeza polar; estos cambios se correlacionan con una mayor rigidez de la bicapa lipídica. A concentraciones mayores del péptido (4.5 y 13M), los indicadores Raman muestran que la membrana recupera parcialmente su fluidez. Los resultados obtenidos por DLS reflejan una tendencia de los liposomas a la agregación a bajas concentraciones del péptido, pero con Nis a 3.6M se observa una mayor polidispersión de tamaños de las vesículas, indicando que esta concentración sería crítica para la formación de poros y posible disrupción de las membranas de DLPG. Se incluyen además, resultados de Potencial Zeta que confirman la incorporación de Nis y/o la agregación de las vesículas. Conclusiones: Se deduce que la concentración de Nisina equivalente a 3.6 M es crítica para la formación de poros transitorios en las membranas de DLPG. El péptido provoca un cambio en la organización lipídica de la membrana causando, en primera instancia, su agregación y luego su ruptura en estructuras más pequeñas. Este efecto desestabilizador también podría ser parte del mecanismo de acción bactericida de Nis.Fil: Juárez, Ana Carolina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Física; ArgentinaFil: Sosa Morales, Marcelo Clemente. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; ArgentinaFil: Alvarez, Rosa Maria Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Física; ArgentinaXXI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química ImorgánicaSan Miguel de TucumánArgentinaAsociación Argentina de Fisicoquímica y Química InorgánicaUniversidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y FarmaciaUniversidad Nacional de Tuucumán2019info:eu-repo/semantics/publishedVersioninfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectCongresoBookhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/213507Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina; XXI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Imorgánica; San Miguel de Tucumán; Argentina; 2019; 66-66978-987-754-185-4CONICET DigitalCONICETspainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://ria.utn.edu.ar/bitstream/handle/20.500.12272/3725/20190603143238.pdf?sequence=1&isAllowed=yNacionalinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-10-29T11:57:22Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/213507instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-10-29 11:57:23.202CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina
title Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina
spellingShingle Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina
Juárez, Ana Carolina
Nisina
Lípidos
Raman
title_short Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina
title_full Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina
title_fullStr Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina
title_full_unstemmed Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina
title_sort Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina
dc.creator.none.fl_str_mv Juárez, Ana Carolina
Sosa Morales, Marcelo Clemente
Borsarelli, Claudio Darío
Alvarez, Rosa Maria Susana
author Juárez, Ana Carolina
author_facet Juárez, Ana Carolina
Sosa Morales, Marcelo Clemente
Borsarelli, Claudio Darío
Alvarez, Rosa Maria Susana
author_role author
author2 Sosa Morales, Marcelo Clemente
Borsarelli, Claudio Darío
Alvarez, Rosa Maria Susana
author2_role author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Nisina
Lípidos
Raman
topic Nisina
Lípidos
Raman
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.4
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv Introducción: La membrana bacteriana es el blanco de acción de numerosos agentes antimicrobianos, tales como la Nisina (Nis), un péptido catiónico (+5) de 34 aminoácidos. Si bien el mecanismo de acción de la Nis se basa en la interacción con el receptor específico, el lípido II, se ha demostrado que también tiene la capacidad de perturbar sistemas de membranas modelo compuestas por fosfolípidos aniónicos como los fosfatidilgliceroles. Las interacciones electrostáticas entre las cabezas lipídicas y el péptido producen perturbaciones locales en la estructura de la bicapa que conducen a la formación de poros en la membrana.1 En este trabajo, se analizan estas alteraciones estructurales mediante Microscopía Raman, Dynamic Light Scattering (DLS) y Potencial Zeta. Resultados: Se estudió el sistema formado por dilauroilfosfatidilglicerol (DLPG) en fase líquido-cristalino, a concentración constante (1.3mM), y Nis a distintas concentraciones (entre 1.3 y 13M). Las medidas se realizaron a temperatura ambiente. El estudio vibracional se basó en los cambios espectrales correspondientes a los estiramientos i) C-H (3000-2800cm-1), ii) C-C y PO2 - (1150-1000 cm-1) y iii) C=O (~1700 cm-1) de las membranas lipídicas. Se observó que una mínima incorporación de Nis (1.3 y 2.6 M) produce un ligero aumento de la fluidez de la membrana. Sin embargo, la alteración más significativa ocurre a una concentración del péptido igual a 3.6M: se destacan una disminución de los confórmeros gauche en las cadenas acílicas y un mayor acoplamiento entre ellas, así como la deshidratación de la cabeza polar; estos cambios se correlacionan con una mayor rigidez de la bicapa lipídica. A concentraciones mayores del péptido (4.5 y 13M), los indicadores Raman muestran que la membrana recupera parcialmente su fluidez. Los resultados obtenidos por DLS reflejan una tendencia de los liposomas a la agregación a bajas concentraciones del péptido, pero con Nis a 3.6M se observa una mayor polidispersión de tamaños de las vesículas, indicando que esta concentración sería crítica para la formación de poros y posible disrupción de las membranas de DLPG. Se incluyen además, resultados de Potencial Zeta que confirman la incorporación de Nis y/o la agregación de las vesículas. Conclusiones: Se deduce que la concentración de Nisina equivalente a 3.6 M es crítica para la formación de poros transitorios en las membranas de DLPG. El péptido provoca un cambio en la organización lipídica de la membrana causando, en primera instancia, su agregación y luego su ruptura en estructuras más pequeñas. Este efecto desestabilizador también podría ser parte del mecanismo de acción bactericida de Nis.
Fil: Juárez, Ana Carolina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Física; Argentina
Fil: Sosa Morales, Marcelo Clemente. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; Argentina
Fil: Borsarelli, Claudio Darío. Universidad Nacional de Santiago del Estero. Instituto de Bionanotecnología del Noa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Bionanotecnología del Noa; Argentina
Fil: Alvarez, Rosa Maria Susana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Instituto de Química del Noroeste. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química del Noroeste; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Química Física; Argentina
XXI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Imorgánica
San Miguel de Tucumán
Argentina
Asociación Argentina de Fisicoquímica y Química Inorgánica
Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia
description Introducción: La membrana bacteriana es el blanco de acción de numerosos agentes antimicrobianos, tales como la Nisina (Nis), un péptido catiónico (+5) de 34 aminoácidos. Si bien el mecanismo de acción de la Nis se basa en la interacción con el receptor específico, el lípido II, se ha demostrado que también tiene la capacidad de perturbar sistemas de membranas modelo compuestas por fosfolípidos aniónicos como los fosfatidilgliceroles. Las interacciones electrostáticas entre las cabezas lipídicas y el péptido producen perturbaciones locales en la estructura de la bicapa que conducen a la formación de poros en la membrana.1 En este trabajo, se analizan estas alteraciones estructurales mediante Microscopía Raman, Dynamic Light Scattering (DLS) y Potencial Zeta. Resultados: Se estudió el sistema formado por dilauroilfosfatidilglicerol (DLPG) en fase líquido-cristalino, a concentración constante (1.3mM), y Nis a distintas concentraciones (entre 1.3 y 13M). Las medidas se realizaron a temperatura ambiente. El estudio vibracional se basó en los cambios espectrales correspondientes a los estiramientos i) C-H (3000-2800cm-1), ii) C-C y PO2 - (1150-1000 cm-1) y iii) C=O (~1700 cm-1) de las membranas lipídicas. Se observó que una mínima incorporación de Nis (1.3 y 2.6 M) produce un ligero aumento de la fluidez de la membrana. Sin embargo, la alteración más significativa ocurre a una concentración del péptido igual a 3.6M: se destacan una disminución de los confórmeros gauche en las cadenas acílicas y un mayor acoplamiento entre ellas, así como la deshidratación de la cabeza polar; estos cambios se correlacionan con una mayor rigidez de la bicapa lipídica. A concentraciones mayores del péptido (4.5 y 13M), los indicadores Raman muestran que la membrana recupera parcialmente su fluidez. Los resultados obtenidos por DLS reflejan una tendencia de los liposomas a la agregación a bajas concentraciones del péptido, pero con Nis a 3.6M se observa una mayor polidispersión de tamaños de las vesículas, indicando que esta concentración sería crítica para la formación de poros y posible disrupción de las membranas de DLPG. Se incluyen además, resultados de Potencial Zeta que confirman la incorporación de Nis y/o la agregación de las vesículas. Conclusiones: Se deduce que la concentración de Nisina equivalente a 3.6 M es crítica para la formación de poros transitorios en las membranas de DLPG. El péptido provoca un cambio en la organización lipídica de la membrana causando, en primera instancia, su agregación y luego su ruptura en estructuras más pequeñas. Este efecto desestabilizador también podría ser parte del mecanismo de acción bactericida de Nis.
publishDate 2019
dc.date.none.fl_str_mv 2019
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/publishedVersion
info:eu-repo/semantics/conferenceObject
Congreso
Book
http://purl.org/coar/resource_type/c_5794
info:ar-repo/semantics/documentoDeConferencia
status_str publishedVersion
format conferenceObject
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/213507
Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina; XXI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Imorgánica; San Miguel de Tucumán; Argentina; 2019; 66-66
978-987-754-185-4
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/213507
identifier_str_mv Alteraciones en vesículas unilamelares de DLPG inducidas por distintas concentraciones del péptido antibiótico nisina; XXI Congreso Argentino de Fisicoquímica y Química Imorgánica; San Miguel de Tucumán; Argentina; 2019; 66-66
978-987-754-185-4
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://ria.utn.edu.ar/bitstream/handle/20.500.12272/3725/20190603143238.pdf?sequence=1&isAllowed=y
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.coverage.none.fl_str_mv Nacional
dc.publisher.none.fl_str_mv Universidad Nacional de Tuucumán
publisher.none.fl_str_mv Universidad Nacional de Tuucumán
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1847426692727963648
score 13.10058

Publicaciones similares