Dímeros de tirosina: efecto del enlace peptídico y de triptófano en su generación y estabilidad fotoquímica
- Autores
- García Beltrán, Karla Paola; Dántola, Laura; Thomas, Andrés Héctor
- Año de publicación
- 2025
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- El dímero de tirosina (Tyr2), producto de la formación de un enlace covalente entre dos radicales tirosilo (Tyr(-H)•), representa una de las modificaciones más relevantes de daño oxidativo en proteínas. Los mecanismos involucrados en la formación de Tyr2 han sido ampliamente estudiados, evidenciando que pueden generarse tanto por reacciones mediadas por especies reactivas de oxígeno (ROS) en la oscuridad, como por reacciones fotoquímicas[1,2].
Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas - Materia
-
Ciencias Exactas
Enlace peptídico
Daño oxidativo
Reacciones fotoquímicas - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
- Repositorio
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- Institución
- Universidad Nacional de La Plata
- OAI Identificador
- oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/190962
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Dímeros de tirosina: efecto del enlace peptídico y de triptófano en su generación y estabilidad fotoquímicaGarcía Beltrán, Karla PaolaDántola, LauraThomas, Andrés HéctorCiencias ExactasEnlace peptídicoDaño oxidativoReacciones fotoquímicasEl dímero de tirosina (Tyr2), producto de la formación de un enlace covalente entre dos radicales tirosilo (Tyr(-H)•), representa una de las modificaciones más relevantes de daño oxidativo en proteínas. Los mecanismos involucrados en la formación de Tyr2 han sido ampliamente estudiados, evidenciando que pueden generarse tanto por reacciones mediadas por especies reactivas de oxígeno (ROS) en la oscuridad, como por reacciones fotoquímicas[1,2].Instituto de Investigaciones Fisicoquímicas Teóricas y Aplicadas2025info:eu-repo/semantics/conferenceObjectinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionResumenhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdf45-45http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/190962spainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/isbn/978-950-34-2662-3info:eu-repo/semantics/reference/hdl/10915/190329info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0)reponame:SEDICI (UNLP)instname:Universidad Nacional de La Platainstacron:UNLP2026-02-26T11:39:52Zoai:sedici.unlp.edu.ar:10915/190962Institucionalhttp://sedici.unlp.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://sedici.unlp.edu.ar/oai/snrdalira@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:13292026-02-26 11:39:52.709SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Platafalse |
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El dímero de tirosina (Tyr2), producto de la formación de un enlace covalente entre dos radicales tirosilo (Tyr(-H)•), representa una de las modificaciones más relevantes de daño oxidativo en proteínas. Los mecanismos involucrados en la formación de Tyr2 han sido ampliamente estudiados, evidenciando que pueden generarse tanto por reacciones mediadas por especies reactivas de oxígeno (ROS) en la oscuridad, como por reacciones fotoquímicas[1,2]. |
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