Dímero de tirosina libre y en estructuras proteicas: generación fotosensibilizada y caracterización fotoquímica
- Autores
- Reid, Lara Olivia
- Año de publicación
- 2019
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- tesis doctoral
- Estado
- versión aceptada
- Colaborador/a o director/a de tesis
- Thomas, Andrés Héctor
Dántola, María Laura - Descripción
- En este trabajo de tesis doctoral se estudió la generación fotosensibilizada con pterina (Ptr) de dímeros de tirosina (Tyr2) a partir de tirosina (Tyr) y se desarrolló un método de preparación simple y económico basado en este proceso. A su vez, se investigó la fotodegradación de las formas ácida y alcalina de Tyr2 bajo radiación UV-B y UV-A, respectivamente, y se estudiaron sus propiedades fotosensibilizadoras. Por otro lado, se evaluó la formación fotosensibilizada de Tyr2 en dos proteínas: Ubiquitina (Ub) y Albúmina de suero humano (HSA). En estos sistemas además de la formación de Tyr2 se observaron otros procesos fotosensibilizados que ocurren en forma paralela. Los dos más importantes fueron la oxidación de residuos de triptófano (Trp), para el caso de HSA y la formación de aductos covalente Ptr-proteína. Por último, para investigar si estos procesos fotosensibilizados producen efectos en la función proteica, se analizó la fotoinactivación inducida por Ptr de α-Hemolisina de E. Coli (α-HlyA).
Doctor en Ciencias Exactas, área Química
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas - Materia
-
Química
Proteínas Hemolisinas
Tirosina
Pterinas
Radiación ultravioleta
Espectrofotometría - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
- Repositorio
- Institución
- Universidad Nacional de La Plata
- OAI Identificador
- oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/84254
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Dímero de tirosina libre y en estructuras proteicas: generación fotosensibilizada y caracterización fotoquímicaReid, Lara OliviaQuímicaProteínas HemolisinasTirosinaPterinasRadiación ultravioletaEspectrofotometríaEn este trabajo de tesis doctoral se estudió la generación fotosensibilizada con pterina (Ptr) de dímeros de tirosina (Tyr2) a partir de tirosina (Tyr) y se desarrolló un método de preparación simple y económico basado en este proceso. A su vez, se investigó la fotodegradación de las formas ácida y alcalina de Tyr2 bajo radiación UV-B y UV-A, respectivamente, y se estudiaron sus propiedades fotosensibilizadoras. Por otro lado, se evaluó la formación fotosensibilizada de Tyr2 en dos proteínas: Ubiquitina (Ub) y Albúmina de suero humano (HSA). En estos sistemas además de la formación de Tyr2 se observaron otros procesos fotosensibilizados que ocurren en forma paralela. Los dos más importantes fueron la oxidación de residuos de triptófano (Trp), para el caso de HSA y la formación de aductos covalente Ptr-proteína. Por último, para investigar si estos procesos fotosensibilizados producen efectos en la función proteica, se analizó la fotoinactivación inducida por Ptr de α-Hemolisina de E. Coli (α-HlyA).Doctor en Ciencias Exactas, área QuímicaUniversidad Nacional de La PlataFacultad de Ciencias ExactasThomas, Andrés HéctorDántola, María Laura2019-10-24info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionTesis de doctoradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttp://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/84254https://doi.org/10.35537/10915/84254spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International (CC BY-NC-ND 4.0)reponame:SEDICI (UNLP)instname:Universidad Nacional de La Platainstacron:UNLP2025-09-03T10:48:37Zoai:sedici.unlp.edu.ar:10915/84254Institucionalhttp://sedici.unlp.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://sedici.unlp.edu.ar/oai/snrdalira@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:13292025-09-03 10:48:37.276SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Platafalse |
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En este trabajo de tesis doctoral se estudió la generación fotosensibilizada con pterina (Ptr) de dímeros de tirosina (Tyr2) a partir de tirosina (Tyr) y se desarrolló un método de preparación simple y económico basado en este proceso. A su vez, se investigó la fotodegradación de las formas ácida y alcalina de Tyr2 bajo radiación UV-B y UV-A, respectivamente, y se estudiaron sus propiedades fotosensibilizadoras. Por otro lado, se evaluó la formación fotosensibilizada de Tyr2 en dos proteínas: Ubiquitina (Ub) y Albúmina de suero humano (HSA). En estos sistemas además de la formación de Tyr2 se observaron otros procesos fotosensibilizados que ocurren en forma paralela. Los dos más importantes fueron la oxidación de residuos de triptófano (Trp), para el caso de HSA y la formación de aductos covalente Ptr-proteína. Por último, para investigar si estos procesos fotosensibilizados producen efectos en la función proteica, se analizó la fotoinactivación inducida por Ptr de α-Hemolisina de E. Coli (α-HlyA). Doctor en Ciencias Exactas, área Química Universidad Nacional de La Plata Facultad de Ciencias Exactas |
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En este trabajo de tesis doctoral se estudió la generación fotosensibilizada con pterina (Ptr) de dímeros de tirosina (Tyr2) a partir de tirosina (Tyr) y se desarrolló un método de preparación simple y económico basado en este proceso. A su vez, se investigó la fotodegradación de las formas ácida y alcalina de Tyr2 bajo radiación UV-B y UV-A, respectivamente, y se estudiaron sus propiedades fotosensibilizadoras. Por otro lado, se evaluó la formación fotosensibilizada de Tyr2 en dos proteínas: Ubiquitina (Ub) y Albúmina de suero humano (HSA). En estos sistemas además de la formación de Tyr2 se observaron otros procesos fotosensibilizados que ocurren en forma paralela. Los dos más importantes fueron la oxidación de residuos de triptófano (Trp), para el caso de HSA y la formación de aductos covalente Ptr-proteína. Por último, para investigar si estos procesos fotosensibilizados producen efectos en la función proteica, se analizó la fotoinactivación inducida por Ptr de α-Hemolisina de E. Coli (α-HlyA). |
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