Globulina-P de amaranto: análisis de estructura y homología con otras proteínas de reserva

Autores
Quiroga, Alejandra Viviana
Año de publicación
2008
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión aceptada
Colaborador/a o director/a de tesis
Añón, María Cristina
Martínez, Nora
Descripción
El estudio de las propiedades estructurales de las proteínas de amaranto contribuye no sólo al conocimiento básico sino que sirve de base para desarrollos tecnológicos en los que se considera su funcionalidad en alimentos. Dado que las globulinas conforman una de sus fracciones mayoritarias y presentan una singular variedad de propiedades fisicoquímicas, el estudio comparativo de las distintas globulinas permitirá conocer las bases estructurales de estas diferencias y aportará al análisis de sus mecanismos de síntesis y deposición. En base a lo anterior es objetivo general de este trabajo de tesis, aportar al mayor conocimiento de la fracción proteica denominada globulina-p y compararla con la globulina 11S. Objetivos particulares: - Obtener más información acerca de las características estructurales y fisicoquímicas de las fracciones globulina-p y globulina 11S de amaranto. - Contribuir a un conocimiento más acabado de las interacciones que estabilizan la estructura de globulina-p y de globulina 11S. - Aislar, caracterizar y comparar a los diferentes polipéptidos que forman parte de la fracción globulina-p con aquellos que pertenecen a la fracción globulinal 11S.
Tesis digitalizada en SEDICI gracias a la colaboración de la Biblioteca de la Facultad de Ciencias Exactas (UNLP).
Doctor en Ciencias Exactas, área Química
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas
Materia
Ciencias Exactas
Química
Proteína
Amaranto
Globulinas
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
Repositorio
SEDICI (UNLP)
Institución
Universidad Nacional de La Plata
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