Propiedades de geles de concentrado de proteínas de lactosuero, miel y harina
- Autores
- Yamul, Diego Karim
- Año de publicación
- 2008
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- tesis doctoral
- Estado
- versión aceptada
- Colaborador/a o director/a de tesis
- Lupano, Cecilia E.
- Descripción
- La capacidad de las proteínas de suero de leche para formar geles por calentamiento es una de las principales propiedades funcionales que se esperan de estas proteínas. El proceso de gelificación en sistemas de alimentos se lleva a cabo normalmente en varias etapas incluyendo los cambios conformacionales de las moléculas de proteína, su agregación, y la formación de una red de gel tridimensional por la interacción de agregados. En la gelificación termotrópica de las proteínas globulares, la desnaturalización térmica es de importancia crítica. Las proteínas mantienen su estructura nativa por las fuerzas químicas tales como enlaces hidrófobicos, iónicos, puentes de hidrógeno, y disulfuro. Los enlaces químicos son altamente dependientes del medio ambiente en que se encuentran; si las condiciones del entorno cambian algunos de los enlaces originales se pueden alterar, y formar otros nuevos, por lo que las proteínas entonces asumen nuevas conformaciones. La formación de un gel depende de diversos factores tales como la concentración de proteína y las características del medio ambiente como pH, fuerza iónica, y la presencia de otros componentes de los alimentos. En esta trabajo se analizo las propiedades estructurales y funcionales de geles de concentrado de proteína de suero (WPC) y miel preparados a pH 3.75, 4.2 y 7.0. La estructura de gel se observó por microscopía electrónica de barrido, y la temperatura de transición aparente para la desnaturalización de proteínas se determinó mediante calorimetría diferencial de barrido. La solubilidad de los componentes de la proteína en diferentes medios de extracción, y la capacidad de retención de agua, la firmeza, la elasticidad, el tiempo de relajación, adhesividad, cohesividad y el color de los geles también fueron determinados. Los resultados muestran que las reacciones de intercambio sulfhidrilo-disulfuro son importantes en la determinación de la elasticidad, capacidad de retención de agua, tiempo de relajación y la cohesión de geles de WPC. La miel disminuye el tiempo de relajación de geles preparados a pH 7,0 y 4,2, y aumenta el pardeamiento y la capacidad de retención de agua de los geles, la temperatura de transición aparente de dispersiones de WPC en los tres valores de pH ensayados, y la adhesividad de los geles ácidos. La solubilidad de los constituyentes de proteínas de los geles en buffer de pH 8,0 se incrementa ligeramente en concentraciones de miel de 27,5 % o más, que se correlaciona con una disminución de la cohesión de gel, teniendo estos geles de una estructura con poros más pequeños. Los resultados sugieren que la harina de trigo podría interactuar con las proteínas de suero de leche produciendo una disminución de la solubilidad y de la temperatura de desnaturalización de estas. El efecto de la harina de trigo en las propiedades funcionales de los geles de concentrado de proteína de suero de leche es diferente a pH acido que a pH neutro: la presencia de la harina de trigo produce un aumento en el tiempo de relajación y en la cohesión de los geles preparados a un pH de 3,75, mientras que a pH neutro se observó una disminución de estas propiedades.
Doctor en Ciencias Exactas, área Ciencias Biológicas
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas - Materia
-
Ciencias Exactas
harina de trigo
Geles
Proteínas
Miel - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
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La capacidad de las proteínas de suero de leche para formar geles por calentamiento es una de las principales propiedades funcionales que se esperan de estas proteínas. El proceso de gelificación en sistemas de alimentos se lleva a cabo normalmente en varias etapas incluyendo los cambios conformacionales de las moléculas de proteína, su agregación, y la formación de una red de gel tridimensional por la interacción de agregados. En la gelificación termotrópica de las proteínas globulares, la desnaturalización térmica es de importancia crítica. Las proteínas mantienen su estructura nativa por las fuerzas químicas tales como enlaces hidrófobicos, iónicos, puentes de hidrógeno, y disulfuro. Los enlaces químicos son altamente dependientes del medio ambiente en que se encuentran; si las condiciones del entorno cambian algunos de los enlaces originales se pueden alterar, y formar otros nuevos, por lo que las proteínas entonces asumen nuevas conformaciones. La formación de un gel depende de diversos factores tales como la concentración de proteína y las características del medio ambiente como pH, fuerza iónica, y la presencia de otros componentes de los alimentos. En esta trabajo se analizo las propiedades estructurales y funcionales de geles de concentrado de proteína de suero (WPC) y miel preparados a pH 3.75, 4.2 y 7.0. La estructura de gel se observó por microscopía electrónica de barrido, y la temperatura de transición aparente para la desnaturalización de proteínas se determinó mediante calorimetría diferencial de barrido. La solubilidad de los componentes de la proteína en diferentes medios de extracción, y la capacidad de retención de agua, la firmeza, la elasticidad, el tiempo de relajación, adhesividad, cohesividad y el color de los geles también fueron determinados. Los resultados muestran que las reacciones de intercambio sulfhidrilo-disulfuro son importantes en la determinación de la elasticidad, capacidad de retención de agua, tiempo de relajación y la cohesión de geles de WPC. La miel disminuye el tiempo de relajación de geles preparados a pH 7,0 y 4,2, y aumenta el pardeamiento y la capacidad de retención de agua de los geles, la temperatura de transición aparente de dispersiones de WPC en los tres valores de pH ensayados, y la adhesividad de los geles ácidos. La solubilidad de los constituyentes de proteínas de los geles en buffer de pH 8,0 se incrementa ligeramente en concentraciones de miel de 27,5 % o más, que se correlaciona con una disminución de la cohesión de gel, teniendo estos geles de una estructura con poros más pequeños. Los resultados sugieren que la harina de trigo podría interactuar con las proteínas de suero de leche produciendo una disminución de la solubilidad y de la temperatura de desnaturalización de estas. El efecto de la harina de trigo en las propiedades funcionales de los geles de concentrado de proteína de suero de leche es diferente a pH acido que a pH neutro: la presencia de la harina de trigo produce un aumento en el tiempo de relajación y en la cohesión de los geles preparados a un pH de 3,75, mientras que a pH neutro se observó una disminución de estas propiedades. |
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