Peptidase from Aspergillus niger NRRL 3 : optimization of its production by solid-state fermentation, purification and characterization

Autores
López, Débora Natalia; Galante, Micaela; Ruggieri, Germán; Piaruchi, Julia; Dib, María E.; Montellano Duran, Natalia; Lombardi, Julia; De Sanctis, Mariana; Boeris, Valeria; Risso, Patricia H.; Spelzini, Darío
Año de publicación
2018
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: López, Débora. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
Fil: López, Débora. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: López, Débora. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina
Fil: Galante, Micaela. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
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Fil: Montellano Duran, Natalia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Lombardi, Julia. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
Fil: Lombardi, Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
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Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
Fil: Risso, Patricia H. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Risso, Patricia H. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Veterinarias; Argentina
Fil: Spelzini, Darío. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas; Argentina
Fil: Spelzini, Darío. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Spelzini, Darío. Universidad Católica Argentina. Facultad de Química e Ingeniería del Rosario; Argentina
Abstract: Orange peels, soybean hulls, Ilex paraguariensis and Platanus x hispanica were evaluated as solid substrates in order to produce peptidases from Aspergillus niger NRRL3 (PAN) under solid-state fermentation. The mixture of soybean hulls and orange peels enabled fungal development and showed the highest peptidase production. The optimal conditions for PAN production were found to be as follows: soybean hulls/orange peels mass ratio, 0.25; initial pH, 7.05; K2HPO4 43.5 g/L and 4.03 g/L NaNO3; inoculation with 5000 conidia per 3 g of solid substrate; incubation conditions, 30 °C for 5 days. Under these conditions, the peptidase activity was 1000 ± 100 AU/mL. PAN concentration was performed by adsorption on a DEAE-cellulose matrix. The subsequent purification was carried out by gel filtration on Sephadex G-100, with a global purification factor of about 9. PAN proved to belong to the serine-type of peptidases, its highest peptidase activity being at 65 °C. However, proteolysis at 60 °C proved more suitable due to the differences in the inactivation rate. Besides, PAN showed high stability over a pH range of 4–11. Taking all this into account, we herein describe the production and purification of a serine peptidase from Aspergillus niger NRRL3 for the first time.
Fuente
LWT - Food Science and Technology 2018:98
Materia
ASPERGILLUS NIGER
ENZIMAS
MANEJO DE DESECHOS
DESECHOS AGRICOLAS
DESECHOS INDUSTRIALES
FERMENTACION
RESIDUOS SOLIDOS
PURIFICACION
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
Repositorio
Repositorio Institucional (UCA)
Institución
Pontificia Universidad Católica Argentina
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Abstract: Orange peels, soybean hulls, Ilex paraguariensis and Platanus x hispanica were evaluated as solid substrates in order to produce peptidases from Aspergillus niger NRRL3 (PAN) under solid-state fermentation. The mixture of soybean hulls and orange peels enabled fungal development and showed the highest peptidase production. The optimal conditions for PAN production were found to be as follows: soybean hulls/orange peels mass ratio, 0.25; initial pH, 7.05; K2HPO4 43.5 g/L and 4.03 g/L NaNO3; inoculation with 5000 conidia per 3 g of solid substrate; incubation conditions, 30 °C for 5 days. Under these conditions, the peptidase activity was 1000 ± 100 AU/mL. PAN concentration was performed by adsorption on a DEAE-cellulose matrix. The subsequent purification was carried out by gel filtration on Sephadex G-100, with a global purification factor of about 9. PAN proved to belong to the serine-type of peptidases, its highest peptidase activity being at 65 °C. However, proteolysis at 60 °C proved more suitable due to the differences in the inactivation rate. Besides, PAN showed high stability over a pH range of 4–11. Taking all this into account, we herein describe the production and purification of a serine peptidase from Aspergillus niger NRRL3 for the first time.
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