Inmovilización de enzimas de interés biotecnológico a nanopartículas

• Autores: Giorgi, Exequiel
• Año de publicación: 2017
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: tesis de grado
• Colaborador/a o director/a de tesis: De Marzi, Mauricio César; Costa, Hernán
• Materia: Biología; Enzimas; Biotecnología; Nanopartículas; Procesos catalizados; Enzimas inmovilizadas; Proteínas
• Institución: Universidad Nacional de Luján

Fil: Giorgi, Exequiel. Universidad Nacional de Luján; Argentina.
En los últimos años, la biotecnología y sus aplicaciones han experimentado grandes avances en la obtención de productos químicos, en la industria alimentaria y en la farmacéutica. Los procesos catalizados por enzimas en la industria son cada vez más numerosos, ya que presentan varias ventajas frente a los catalizadores convencionales no biológicos entre las que se destacan una gran actividad catalítica, gran especificidad de sustrato (incluso estereoselectividad y regioespecificidad) y una alta actividad a temperatura ambiente y presión atmosférica. Sin embargo, el empleo de enzimas no se ha generalizado en los procesos químicos industriales debido a que la mayoría no son estables en las condiciones de trabajo que requieren esos procesos. La baja estabilidad térmica, el estrecho rango de pH en el que pueden actuar, la actividad efectiva en medio acuoso y la pérdida de actividad después de un ciclo de uso han sido los más grandes obstáculos en el empleo de enzimas en los múltiples procesos prácticos (Líese y col. 2013, Gray y col., 2013, DiCosimo y col., 2013). La inmovilización de las enzimas proporcionó una forma de superar estos últimos inconvenientes, permitiendo que el proceso biotecnológico sea económicamente rentable. Las aplicaciones más importantes de las enzimas inmovilizadas se pueden clasificar en: 1) analíticas: biosensores; 2) médicas: tratamientos con enzimas inmovilizadas; 3) industriales: en la industria química, farmacéutica, alimentaria y de tratamiento de residuos (Arroyo 1998). Inicialmente, la inmovilización de enzimas se consideró como un proceso en el que se confina o localiza a la enzima en una región definida del espacio, para dar lugar a formas insolubles que retienen su actividad catalítica y que pueden ser reutilizadas repetidamente (Wingard 1972). Posteriormente, esta definición se amplió a aquel proceso por el cual se restringen, completa o parcialmente, los grados de libertad de movimiento de enzimas, orgánulos, células, etc. por su unión a un soporte (Taylor 1991). El empleo de enzimas inmovilizadas provee diversas ventajas como: un aumento de la estabilidad de la enzima, la posible reutilización del derivado con la consecuente disminución en los costos del proceso y la posibilidad de diseñar un reactor enzimático de fácil manejo y control, adaptado a la aplicación de la enzima inmovilizada (Hartmeier 1985). Otra ventaja importante de la inmovilización enzimática es que las enzimas inmovilizadas pueden presentar propiedades que pueden ser aprovechadas en las interacciones realizadas en medios no acuosos (Arroyo 1998). A pesar de estas importantes ventajas, suele haber inconvenientes en el proceso de inmovilización tales como la alteración de la conformación de la enzima respecto de su estado nativo con la consecuente pérdida de actividad biológica, la gran heterogeneidad del sistema enzima-soporte donde pueden existir distintas fracciones de proteínas inmovilizadas con un diferente número de uniones al soporte, y que las construcciones enzima-soporte son más caras que la enzima libre (Martinek y Mozhaev 1987).