Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.

Autores
Vranych, Cecilia Verónica
Año de publicación
2019
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión publicada
Colaborador/a o director/a de tesis
Rópolo, Andrea Silvana
Descripción
Tesis (Grado Doctor en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Laboratorio de Microbiología e Inmunología. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC- CONICET- Universidad Nacional de Córdoba. 2014 - 155 h. + CD. tabls.; figus.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica Y Publicaciones Derivadas de la Tesis. Abstract en español e inglés.
En este Trabajo de Tesis se estudiaron SUMOilación y citrulinación de proteínas en el parásito Giardia lamblia. Se demostró que tanto la proteína SUMO como las enzimas que participarían en la vía de SUMOilación se encuentran presentes en Giardia, identificándose a la enzima Arginina Deiminasa (ADI) como una proteína SUMOilada. ADI participa en la producción de energía y en el proceso de variación antigénica en el parásito, y durante el enquistamiento es translocada desde el citoplasma a los núcleos regulando negativamente la expresión de genes específicos del enquistamiento. Mutaciones puntuales en el sitio de SUMOilación de ADI mostraron que la translocación de la enzima al núcleo disminuye en las etapas tempranas de la diferenciación a quiste, aunque la enzima localiza en los núcleos en las últimas etapas del enquistamiento, participando en este proceso las señales de localización nuclear presentes en la secuencia de la proteína. Dentro del núcleo, ADI posiblemente citrulina histonas, encontrándose involucrada esta modificación en la menor expresión de las proteínas de enquistamiento y en la formación del quiste. Estos resultados indican que ADI desempeña un rol regulatorio en el proceso de enquistamiento, siendo las modificaciones post-traduccionales, mecanismos claves en este proceso.
Materia
TESIS
PARASITOS PROTOZOARIOS
HOSPEDADORES
MICROBIOLOGIA
CIENCIAS BIOLOGICAS
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
oai:rdu.unc.edu.ar:11086/11756

id RDUUNC_fb2ede57bd12d939609d83c5b3a8de57
oai_identifier_str oai:rdu.unc.edu.ar:11086/11756
network_acronym_str RDUUNC
repository_id_str 2572
network_name_str Repositorio Digital Universitario (UNC)
spelling Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.Vranych, Cecilia VerónicaTESISPARASITOS PROTOZOARIOSHOSPEDADORESMICROBIOLOGIACIENCIAS BIOLOGICASTesis (Grado Doctor en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Laboratorio de Microbiología e Inmunología. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC- CONICET- Universidad Nacional de Córdoba. 2014 - 155 h. + CD. tabls.; figus.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica Y Publicaciones Derivadas de la Tesis. Abstract en español e inglés.En este Trabajo de Tesis se estudiaron SUMOilación y citrulinación de proteínas en el parásito Giardia lamblia. Se demostró que tanto la proteína SUMO como las enzimas que participarían en la vía de SUMOilación se encuentran presentes en Giardia, identificándose a la enzima Arginina Deiminasa (ADI) como una proteína SUMOilada. ADI participa en la producción de energía y en el proceso de variación antigénica en el parásito, y durante el enquistamiento es translocada desde el citoplasma a los núcleos regulando negativamente la expresión de genes específicos del enquistamiento. Mutaciones puntuales en el sitio de SUMOilación de ADI mostraron que la translocación de la enzima al núcleo disminuye en las etapas tempranas de la diferenciación a quiste, aunque la enzima localiza en los núcleos en las últimas etapas del enquistamiento, participando en este proceso las señales de localización nuclear presentes en la secuencia de la proteína. Dentro del núcleo, ADI posiblemente citrulina histonas, encontrándose involucrada esta modificación en la menor expresión de las proteínas de enquistamiento y en la formación del quiste. Estos resultados indican que ADI desempeña un rol regulatorio en el proceso de enquistamiento, siendo las modificaciones post-traduccionales, mecanismos claves en este proceso.Rópolo, Andrea Silvana2019-08-05info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11086/11756spainfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositorio Digital Universitario (UNC)instname:Universidad Nacional de Córdobainstacron:UNC2025-09-04T12:33:43Zoai:rdu.unc.edu.ar:11086/11756Institucionalhttps://rdu.unc.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://rdu.unc.edu.ar/oai/snrdoca.unc@gmail.comArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:25722025-09-04 12:33:43.526Repositorio Digital Universitario (UNC) - Universidad Nacional de Córdobafalse
dc.title.none.fl_str_mv Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.
title Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.
spellingShingle Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.
Vranych, Cecilia Verónica
TESIS
PARASITOS PROTOZOARIOS
HOSPEDADORES
MICROBIOLOGIA
CIENCIAS BIOLOGICAS
title_short Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.
title_full Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.
title_fullStr Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.
title_full_unstemmed Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.
title_sort Importancia biológica de la Enzima Arginina Deiminasa en el proceso de crecimiento y diferenciación del protozoario intestinal Giardia Lamblia.
dc.creator.none.fl_str_mv Vranych, Cecilia Verónica
author Vranych, Cecilia Verónica
author_facet Vranych, Cecilia Verónica
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Rópolo, Andrea Silvana
dc.subject.none.fl_str_mv TESIS
PARASITOS PROTOZOARIOS
HOSPEDADORES
MICROBIOLOGIA
CIENCIAS BIOLOGICAS
topic TESIS
PARASITOS PROTOZOARIOS
HOSPEDADORES
MICROBIOLOGIA
CIENCIAS BIOLOGICAS
dc.description.none.fl_txt_mv Tesis (Grado Doctor en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Laboratorio de Microbiología e Inmunología. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC- CONICET- Universidad Nacional de Córdoba. 2014 - 155 h. + CD. tabls.; figus.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica Y Publicaciones Derivadas de la Tesis. Abstract en español e inglés.
En este Trabajo de Tesis se estudiaron SUMOilación y citrulinación de proteínas en el parásito Giardia lamblia. Se demostró que tanto la proteína SUMO como las enzimas que participarían en la vía de SUMOilación se encuentran presentes en Giardia, identificándose a la enzima Arginina Deiminasa (ADI) como una proteína SUMOilada. ADI participa en la producción de energía y en el proceso de variación antigénica en el parásito, y durante el enquistamiento es translocada desde el citoplasma a los núcleos regulando negativamente la expresión de genes específicos del enquistamiento. Mutaciones puntuales en el sitio de SUMOilación de ADI mostraron que la translocación de la enzima al núcleo disminuye en las etapas tempranas de la diferenciación a quiste, aunque la enzima localiza en los núcleos en las últimas etapas del enquistamiento, participando en este proceso las señales de localización nuclear presentes en la secuencia de la proteína. Dentro del núcleo, ADI posiblemente citrulina histonas, encontrándose involucrada esta modificación en la menor expresión de las proteínas de enquistamiento y en la formación del quiste. Estos resultados indican que ADI desempeña un rol regulatorio en el proceso de enquistamiento, siendo las modificaciones post-traduccionales, mecanismos claves en este proceso.
description Tesis (Grado Doctor en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Lugar de Trabajo: Laboratorio de Microbiología e Inmunología. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. INIMEC- CONICET- Universidad Nacional de Córdoba. 2014 - 155 h. + CD. tabls.; figus.; grafs. Contiene Referencia Bibliográfica Y Publicaciones Derivadas de la Tesis. Abstract en español e inglés.
publishDate 2019
dc.date.none.fl_str_mv 2019-08-05
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_db06
info:ar-repo/semantics/tesisDoctoral
format doctoralThesis
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11086/11756
url http://hdl.handle.net/11086/11756
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
eu_rights_str_mv openAccess
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:Repositorio Digital Universitario (UNC)
instname:Universidad Nacional de Córdoba
instacron:UNC
reponame_str Repositorio Digital Universitario (UNC)
collection Repositorio Digital Universitario (UNC)
instname_str Universidad Nacional de Córdoba
instacron_str UNC
institution UNC
repository.name.fl_str_mv Repositorio Digital Universitario (UNC) - Universidad Nacional de Córdoba
repository.mail.fl_str_mv oca.unc@gmail.com
_version_ 1842349665583890432
score 13.13397