Modificaciones foto-oxidativas de las principales proteínas lácteas

Autores
Larsen, Geraldine
Año de publicación
2019
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión publicada
Colaborador/a o director/a de tesis
Kivatinitz, Silvia Clara
Campos, Carmen
Martinelli, Marisa
Fidelio, Gerardo Daniel
Argüello, Gerardo Aníbal
Descripción
Tesis (Doctora en Ciencias Químicas) - - Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas, 2019.
El caseinato (CN) y la proteína aislada de suero (WPI) son dos de los productos industriales más importantes derivados de la leche, ampliamente utilizados como ingredientes alimenticios y suplementos dietarios. El objetivo de esta tesis fue estudiar la oxidación de las fracciones proteicas de la leche de vaca (caseinato y suero), y de las proteínas aisladas de ésta (β-lactoglobulina (β-LG) y β-caseína (β-CN)) por un agente de relevancia industrial, como la radiación lumínica. Los objetivos específicos fueron: caracterizar las fracciones industriales de proteínas del suero y caseínas utilizadas, composición química, pureza e integridad de la cadena de aminoácidos; determinar la integridad de las proteínas y grado de proteólisis; entender la relación entre estado oxidativo, la formación de agregados y polímeros con la calidad del producto final; determinar los cambios oxidativos a nivel de secuencia primaria, identificando los aminoácidos afectados, utilizando oxiproteómica como herramienta y determinar cambios en la funcionalidad de las fracciones proteicas: alteración en la cuantificación de proteínas, especificidad como sustratos de la tripsina y generación de péptidos bioactivos. En cuanto a la composición relativa de proteínas se observó que los preparados industriales que se utilizaron en la presente tesis fueron semejantes a las proteínas puras (Sigma) tanto en composición como en integridad, sobretodo en el caso de WPI y β-LG. Cuando las proteínas puras y las industriales fueron sometidas a irradiación UV-C se observó disminución de triptófano, aparición de NFK (N-formilkinurenina) y formación de ditirosina en todos los casos. Las velocidades y niveles de reacción fueron distintos según las proteínas fueran puras o industriales y si eran proteínas séricas o caseinatos. La proporción de agregados y proteólisis fue muy distinta en las proteínas industriales respecto de las puras. La oxiproteómica demostró ser una técnica útil en la observación de péptidos fotolíticos y en la generación de cambios en el estado de oxidación de los aminoácidos tirosina, triptófano, metionina y prolina. Los cambios observados permitieron relacionar la estructura terciaria con la susceptibilidad a los distintos cambios foto-oxidativos (generación de fragmentos fotolíticos, polimerización, destrucción de motivos con funcionalidad biológica específica). Se describe como la foto-oxidación afectó la estructura primaria de las proteínas estudiadas, alterando así la capacidad de formar polímeros, generar péptidos bioactivos y unir moléculas pequeñas. Esta tesis se inscribe en la corriente que está utilizando la proteómica alimentaria para analizar los alimentos ricos en proteínas y las modificaciones inducidas por el procesamiento. Nuestros resultados contribuyen demostrando que las proteínas lácteas industriales contienen alteraciones a nivel de aminoácidos que son producto del proceso de elaboración. También muestra las alteraciones a nivel de aminoácidos producidos por irradiación UV-C, tecnología que es utilizada en la industria como método para reducir la carga bacteriana.
2022
Materia
Proteinas
Proteinas de la leche
Bioquímica
Leche
Productos lacteos
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
oai:rdu.unc.edu.ar:11086/13274

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El caseinato (CN) y la proteína aislada de suero (WPI) son dos de los productos industriales más importantes derivados de la leche, ampliamente utilizados como ingredientes alimenticios y suplementos dietarios. El objetivo de esta tesis fue estudiar la oxidación de las fracciones proteicas de la leche de vaca (caseinato y suero), y de las proteínas aisladas de ésta (β-lactoglobulina (β-LG) y β-caseína (β-CN)) por un agente de relevancia industrial, como la radiación lumínica. Los objetivos específicos fueron: caracterizar las fracciones industriales de proteínas del suero y caseínas utilizadas, composición química, pureza e integridad de la cadena de aminoácidos; determinar la integridad de las proteínas y grado de proteólisis; entender la relación entre estado oxidativo, la formación de agregados y polímeros con la calidad del producto final; determinar los cambios oxidativos a nivel de secuencia primaria, identificando los aminoácidos afectados, utilizando oxiproteómica como herramienta y determinar cambios en la funcionalidad de las fracciones proteicas: alteración en la cuantificación de proteínas, especificidad como sustratos de la tripsina y generación de péptidos bioactivos. En cuanto a la composición relativa de proteínas se observó que los preparados industriales que se utilizaron en la presente tesis fueron semejantes a las proteínas puras (Sigma) tanto en composición como en integridad, sobretodo en el caso de WPI y β-LG. Cuando las proteínas puras y las industriales fueron sometidas a irradiación UV-C se observó disminución de triptófano, aparición de NFK (N-formilkinurenina) y formación de ditirosina en todos los casos. Las velocidades y niveles de reacción fueron distintos según las proteínas fueran puras o industriales y si eran proteínas séricas o caseinatos. La proporción de agregados y proteólisis fue muy distinta en las proteínas industriales respecto de las puras. La oxiproteómica demostró ser una técnica útil en la observación de péptidos fotolíticos y en la generación de cambios en el estado de oxidación de los aminoácidos tirosina, triptófano, metionina y prolina. Los cambios observados permitieron relacionar la estructura terciaria con la susceptibilidad a los distintos cambios foto-oxidativos (generación de fragmentos fotolíticos, polimerización, destrucción de motivos con funcionalidad biológica específica). Se describe como la foto-oxidación afectó la estructura primaria de las proteínas estudiadas, alterando así la capacidad de formar polímeros, generar péptidos bioactivos y unir moléculas pequeñas. Esta tesis se inscribe en la corriente que está utilizando la proteómica alimentaria para analizar los alimentos ricos en proteínas y las modificaciones inducidas por el procesamiento. Nuestros resultados contribuyen demostrando que las proteínas lácteas industriales contienen alteraciones a nivel de aminoácidos que son producto del proceso de elaboración. También muestra las alteraciones a nivel de aminoácidos producidos por irradiación UV-C, tecnología que es utilizada en la industria como método para reducir la carga bacteriana.
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