Estudios estructurales y caracterización fisicoquímica "in sílico" de la proteína caltrin II de ratón.

• Autores: Mihelj, Paula
• Año de publicación: 2018
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: tesis de grado
• Colaborador/a o director/a de tesis: Coronel, Carlos Enrique; Grasso, Ernesto Javier
• Materia: TESINA; REPRODUCCION ANIMAL; FERTILIZACION EN MAMIFEROS; FISIOLOGIA ESPERMICA; PROTEINAS; BIOLOGIA CELULAR; CIENCIAS BIOLOGICAS
• Institución: Universidad Nacional de Córdoba

Tesina (Grado en Ciencias Biológicas)--Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. 2018. 42 h.; ils. col.; grafs.; tabls. Contiene Referencia Bibliográfica.
La finalidad de esta tesina de grado fue la caracterización físico-química y estructural de la proteína caltrin II de ratón a fin de aportar datos que ayuden a dilucidar el mecanismo de unión de la misma al espermatozoide durante la eyaculación. Se conoce que esta proteína se une a la región principal del flagelo de espermatozoides aislados de la porción cauda del epidídimo e inhibe la entrada de Ca+2 extracelular dentro de la célula espermática. Dicha inhibición bloquea el movimiento hiperactivado temprano disminuyendo el gasto energético del espermatozoide y aumentando las probabilidades de encontrarse e interaccionar con el ovocito en el tracto reproductor de la hembra. La estructura primaria de caltrin II de ratón fue determinada previamente en nuestro laboratorio y a partir de esta se realizaron cálculos, utilizando diversas herramientas bioinformáticas, para caracterizar las propiedades físico-químicas, como su índice alifático, coeficiente de extinción molar teórico, carga neta, termoestabilidad y la estabilidad en solución acuosa. La estructura tridimensional (3D) de la proteína fue obtenida mediante dos métodos bioinformáticos que se basan en diferentes principios. En uno se compara la estructura de caltrin II con la de una proteína relacionada evolutivamente (homología molecular, SWISSMODEL) y en la otra se comparan sus formas de plegamiento con una proteína plegada de forma similar (I-TASSER). Ambos modelos fueron refinados utilizando ModRefiner y se les realizó el test de Ramachandran, el cual indicó que el modelo refinado de I-TASSER presentaba una estructura más favorable termodinámicamen te, por lo que se utilizó ese modelo para todos los estudios. Se determinó el potencial electrostático y campo eléctrico teórico en condiciones de 0 y 145 mM de fuerza iónica, la escala de hidropaticidad de Kyte y Doolittle y el valor M.O.D.A para conocer la zona más propensa de unión o “docking” de caltrin II de ratón a la membrana del espermatozoide. Los resultados obtenidos permiten proponer un modelo de interacción entre caltrin II y una membrana (bicapa) modelo.