Perfil proteico y peptídico de una base fluída para bebidas funcionales obtenida por fermentación del lactosuero

Autores
Conti, Juan Pablo; Ceriani, Maria Carolina; Juliarena, Marcela Alicia; Esteban, Eduardo Néstor
Año de publicación
2012
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Se estudiaron proteínas y péptidos presentes en el lactosuero fresco y luego de su procesamiento para transformarlo en una base fluida apta para preparar bebidas funcionales. Con la técnica SDS-PAGE (electroforesis en gel de poliacrilamida con dodecilsulfato sódico) se halló una digestión total de proteínas de alto peso molecular como lactoferrina y seroalbúmina. Las cadenas pesadas de inmunoglobulinas sufrieron una digestión parcial y las cadenas livianas no fueron afectadas. Las proteínas mayoritarias β-lactoglobulina y α-lactoalbúmina tampoco sufrieron modificaciones. El análisis peptídico del lactosuero fresco y la base fluida mostró un profundo cambio del perfil post fermentación, con una distribución de 1.000 a 6.000 Dalton. El rango de péptidos pre-fermentación fue de 1.500 a 18.000 Dalton. El proceso de fermentación provocó un descenso de pH a 3.5 y aumento la estabilidad térmica de las proteínas. Los resultados permiten concluir que el lactosuero transformado por este método es una base fluida apta para diseñar bebidas funcionales.
We studied proteins and peptides present in fresh whey and after fermentation. With SDS-PAGE technique, we found a total digestion of high molecular weight proteins such as lactoferrin and serum albumin. Immunoglobulin heavy chains suffer a partial digestion and the light chains were not affected. The major proteins β-lactoglobulin and α-lactalbumin does not undergo any changes. The analysis of the cool whey peptide region and base fluid was performed by MALDI-TOF methodology. Results showed a profound change in the peptide profile, post fermentation, with a distribution of 1.000 to 6.000 Dalton. The range of peptides pre fermentation was 1.500 to 18.000 Dalton. The range of peptides pre-fermentation was 1500 to 18,000 Dalton. The fermentation process caused a decrease in pH to 3.5 and increase the thermal stability of proteins. The results suggest that whey transformed by this method is a fluid base suitable for designing functional beverages.
Fil: Conti, Juan Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tandil. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil; Argentina
Fil: Ceriani, Maria Carolina. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Sanidad Animal y Medicina Preventiva; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tandil. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil; Argentina
Fil: Juliarena, Marcela Alicia. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Sanidad Animal y Medicina Preventiva; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tandil. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil; Argentina
Fil: Esteban, Eduardo Néstor. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Sanidad Animal y Medicina Preventiva; Argentina
Materia
LACTOSUERO
BEBIDAS FUNCIONALES
PÉPTIDOS BIOACTIVOS
LACTOBACILOS
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Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
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Las proteínas mayoritarias β-lactoglobulina y α-lactoalbúmina tampoco sufrieron modificaciones. El análisis peptídico del lactosuero fresco y la base fluida mostró un profundo cambio del perfil post fermentación, con una distribución de 1.000 a 6.000 Dalton. El rango de péptidos pre-fermentación fue de 1.500 a 18.000 Dalton. El proceso de fermentación provocó un descenso de pH a 3.5 y aumento la estabilidad térmica de las proteínas. Los resultados permiten concluir que el lactosuero transformado por este método es una base fluida apta para diseñar bebidas funcionales.We studied proteins and peptides present in fresh whey and after fermentation. With SDS-PAGE technique, we found a total digestion of high molecular weight proteins such as lactoferrin and serum albumin. Immunoglobulin heavy chains suffer a partial digestion and the light chains were not affected. The major proteins β-lactoglobulin and α-lactalbumin does not undergo any changes. The analysis of the cool whey peptide region and base fluid was performed by MALDI-TOF methodology. Results showed a profound change in the peptide profile, post fermentation, with a distribution of 1.000 to 6.000 Dalton. The range of peptides pre fermentation was 1.500 to 18.000 Dalton. The range of peptides pre-fermentation was 1500 to 18,000 Dalton. The fermentation process caused a decrease in pH to 3.5 and increase the thermal stability of proteins. The results suggest that whey transformed by this method is a fluid base suitable for designing functional beverages.Fil: Conti, Juan Pablo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tandil. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil; ArgentinaFil: Ceriani, Maria Carolina. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Sanidad Animal y Medicina Preventiva; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tandil. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil; ArgentinaFil: Juliarena, Marcela Alicia. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. Departamento de Sanidad Animal y Medicina Preventiva; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tandil. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comision de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación Veterinaria de Tandil; ArgentinaFil: Esteban, Eduardo Néstor. Universidad Nacional del Centro de la Provincia de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Veterinarias. 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