Actividad β-glucosidasa de la cepa UNQLp 11 de Lactobacillusplantarum durante la fermentación vínica
- Autores
- Brizuela, Natalia Soledad; Iglesias, Nestor Gabriel; Semorile L; Arnez, Marina; Rivas, Gabriel Alejandro; Semorile, Liliana Carmen; Pozo Bayón, María A.; Bravo Ferrada, Barbara Mercedes; Tymczyszyn, Emma Elizabeth
- Año de publicación
- 2019
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Lactobacillus plantarum UNQLp11 se aisló de vino Pinot noir patagónico, en la vendimia2012, y se seleccionó por su capacidad de supervivencia en el ambiente estresante del vinoy de conducir la fermentación maloláctica (FML) de forma exitosa, modificandopositivamente el perfil de compuestos volátiles. La enzima β-glucosidasa (β-D-glucósido glucohidrolasa, EC 3.2.1.21) cataliza la hidrólisisde arilglucósidos, alquilglucósidos, celobiosa y cellooligosacáridos. Las β-glucosidasastambién participan en la liberación de compuestos aromáticos a partir de precursoresglucosídicos, presentes en frutas y productos fermentados. Si bien existen enzimascomerciales aplicables en la industria vitivinícola, su acción es variable e impredecible. EnUNQLp11 se detectó la presencia del gen codificante de dicha enzima (bgl); sin embargo, su actividad puede resultar afectada por los factores de estrés propios del vino. Con estos antecedentes, el objetivo del trabajo consistió en cuantificar la expresión del genbgl y la actividad β-glucosidasa en vino sintético y en vino tinto estéril, conteniendodiferentes concentraciones de etanol (0 y 14% v/v) y diferentes pHs (3.2, 3.5 y 3.8), mediante la evaluación de la hidrólisis de precursores glicosilados. En ensayos de RT-qPCR, se observó que la expresión del gen bgl no variaba significativamente al modificar factores de estrés del vino (etanol y pH). Sin embargo, sí seobservaron cambios en la actividad enzimática, en función de las variables fisicoquímicasdel vino. La hidrólisis de p-nitrofenilgluco-piranosido en vino sintético mostró unincremento a pHs elevados y a elevadas concentraciones de etanol. Resultados similares seobtuvieron en vino Pinot noir estéril, evaluando la hidrólisis deloctil-glicósido medianteHS-SPME-GC-MS. En vino sintético, la actividad β-glucosidasa de la enzima comercial (ENOVIN) mostró resultados similares a los observados con la cepa UNQLp11. En vino estéril, sin embargo, el rendimiento enzimático resultó inferior al observado en vinofermentado con la cepa UNQLp11 de L. plantarum. Actualmente, los métodos de producción y la tecnología implicada en la elaboración vínicaestán destinados, en gran medida, a fomentar las características aromáticas positivas yeliminar o minimizar los defectos aromáticos (off-flavors) del vino, con el propósito delograr vinos de gran calidad. En ese marco, estos resultados revisten importancia paraavanzar en el conocimiento del aporte por parte de cepas enológicas de BAL a la calidadorganoléptica del vino, y constituyen indicadores útiles para seleccionar un iniciador deFML, considerando las características fisicoquímicas de cada vino.
Fil: Brizuela, Natalia Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnologia. Instituto de Microbiologia Basica y Aplicada. Laboratorio de Micologia Molecular.; Argentina
Fil: Iglesias, Nestor Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Instituto de Microbiología Básica y Aplicada; Argentina
Fil: Semorile L. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina
Fil: Arnez, Marina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnologia. Instituto de Microbiologia Basica y Aplicada. Laboratorio de Micologia Molecular.; Argentina
Fil: Rivas, Gabriel Alejandro. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnologia. Instituto de Microbiologia Basica y Aplicada. Laboratorio de Micologia Molecular.; Argentina
Fil: Semorile, Liliana Carmen. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnologia. Instituto de Microbiologia Basica y Aplicada. Laboratorio de Micologia Molecular.; Argentina
Fil: Pozo Bayón, María A.. Universidad Autónoma de Madrid; España
Fil: Bravo Ferrada, Barbara Mercedes. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnologia. Instituto de Microbiologia Basica y Aplicada. Laboratorio de Micologia Molecular.; Argentina
Fil: Tymczyszyn, Emma Elizabeth. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Microbiología Molecular; Argentina
XXI Congreso Latinoamericano y del Caribe de Ciencia y Tecnología de Alimentos y XVII Congreso Argentino de Ciencia y Tecnología de Alimentos
Ciudad Autónoma de Buenos Aires
Argentina
Asociación Latinoamericana y del Caribe de Ciencia y Tecnología de Alimentos
Asociación Argentina de Tecnólogos Alimentarios - Materia
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L. PLANTARUM
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ACTIVIDAD GLUCOSIDASA
VINO - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
- Repositorio
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Las β-glucosidasastambién participan en la liberación de compuestos aromáticos a partir de precursoresglucosídicos, presentes en frutas y productos fermentados. Si bien existen enzimascomerciales aplicables en la industria vitivinícola, su acción es variable e impredecible. EnUNQLp11 se detectó la presencia del gen codificante de dicha enzima (bgl); sin embargo, su actividad puede resultar afectada por los factores de estrés propios del vino. Con estos antecedentes, el objetivo del trabajo consistió en cuantificar la expresión del genbgl y la actividad β-glucosidasa en vino sintético y en vino tinto estéril, conteniendodiferentes concentraciones de etanol (0 y 14% v/v) y diferentes pHs (3.2, 3.5 y 3.8), mediante la evaluación de la hidrólisis de precursores glicosilados. En ensayos de RT-qPCR, se observó que la expresión del gen bgl no variaba significativamente al modificar factores de estrés del vino (etanol y pH). Sin embargo, sí seobservaron cambios en la actividad enzimática, en función de las variables fisicoquímicasdel vino. La hidrólisis de p-nitrofenilgluco-piranosido en vino sintético mostró unincremento a pHs elevados y a elevadas concentraciones de etanol. Resultados similares seobtuvieron en vino Pinot noir estéril, evaluando la hidrólisis deloctil-glicósido medianteHS-SPME-GC-MS. En vino sintético, la actividad β-glucosidasa de la enzima comercial (ENOVIN) mostró resultados similares a los observados con la cepa UNQLp11. En vino estéril, sin embargo, el rendimiento enzimático resultó inferior al observado en vinofermentado con la cepa UNQLp11 de L. plantarum. Actualmente, los métodos de producción y la tecnología implicada en la elaboración vínicaestán destinados, en gran medida, a fomentar las características aromáticas positivas yeliminar o minimizar los defectos aromáticos (off-flavors) del vino, con el propósito delograr vinos de gran calidad. En ese marco, estos resultados revisten importancia paraavanzar en el conocimiento del aporte por parte de cepas enológicas de BAL a la calidadorganoléptica del vino, y constituyen indicadores útiles para seleccionar un iniciador deFML, considerando las características fisicoquímicas de cada vino.Fil: Brizuela, Natalia Soledad. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnologia. Instituto de Microbiologia Basica y Aplicada. Laboratorio de Micologia Molecular.; ArgentinaFil: Iglesias, Nestor Gabriel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Instituto de Microbiología Básica y Aplicada; ArgentinaFil: Semorile L. Universidad Nacional de Quilmes. Departamento de Ciencia y Tecnología. Laboratorio de Microbiología Molecular; ArgentinaFil: Arnez, Marina. Universidad Nacional de Quilmes. 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