Stabilizing effect of saccharides on bovine plasma protein: A calorimetric study

Autores
Rodriguez Furlán, Laura Teresa; Lecot, Carlos Javier; Pérez Padilla, Antonio; Campderrós, Mercedes Edith; Zaritzky, Noemi Elisabet
Año de publicación
2012
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Bovine plasma proteins provide the needed amino acids for the growth and development of an organism. With the purpose of preserving the native structure, related with the protein functional properties, the oligosaccharide inulin was used as protective agent and was compared with glucose and sucrose, during freeze-drying. In the present study, the thermal stability of protein was investigated as a function of type of saccharide in a concentration range of 5-15% (w/v), and at different pHs. The effect of these variables on phase transition, thermal stability and miscibility was assessed by differential scanning calorimetry (DSC) and scanning electron microscopy (SEM). The results of thermal protein properties (denaturation temperature and enthalpy), demonstrated that endothermic transition shifted to higher temperatures, being the stabilizing effect: inulin > glucose > sucrose. The thermal behavior suggests compatibility or interactions between the components of blends. In this way, the micrographs showed a homogeneous distribution of the different phases, corroborating the miscibility in the matrix. The unfolding process was irreversible and could be adequately described by a two-state model.
Fil: Rodriguez Furlán, Laura Teresa. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina
Fil: Lecot, Carlos Javier. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina
Fil: Pérez Padilla, Antonio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina
Fil: Campderrós, Mercedes Edith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina
Fil: Zaritzky, Noemi Elisabet. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina
Materia
Denaturation Temperature
Dsc
Freeze-Drying
Inulin
Miscibility
Plasma Protein
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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description Bovine plasma proteins provide the needed amino acids for the growth and development of an organism. With the purpose of preserving the native structure, related with the protein functional properties, the oligosaccharide inulin was used as protective agent and was compared with glucose and sucrose, during freeze-drying. In the present study, the thermal stability of protein was investigated as a function of type of saccharide in a concentration range of 5-15% (w/v), and at different pHs. The effect of these variables on phase transition, thermal stability and miscibility was assessed by differential scanning calorimetry (DSC) and scanning electron microscopy (SEM). The results of thermal protein properties (denaturation temperature and enthalpy), demonstrated that endothermic transition shifted to higher temperatures, being the stabilizing effect: inulin > glucose > sucrose. The thermal behavior suggests compatibility or interactions between the components of blends. In this way, the micrographs showed a homogeneous distribution of the different phases, corroborating the miscibility in the matrix. The unfolding process was irreversible and could be adequately described by a two-state model.
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