Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S

Autores
Falcón Dieguez, J.E.; Rodi, Pablo Marcelo; Lores Guevara, M.A.; Gennaro, Ana Maria
Año de publicación
2009
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
En la anemia drepanocítica ha sido previamente documentada una anormal interacción hemoglobina-membrana. Sin embargo, no se conoce cómo se modifica ésta durante el proceso de polimerización de la hemoglobina S. En este trabajo empleamos un modelo de eritrocitos reconstituidos a partir de membranas fantasmas cuyas proteínas del citoesqueleto se marcaron con el marcador de espín 4-maleimido Tempo y posteriormente se resellaron con hemoglobina S o hemoglobina A. Estudiamos la variación temporal del parámetro espectral W/S, indicativo del estado conformacional de las proteínas del citoesqueleto, principalmente de la espectrina, a fin de detectar los eventuales efectos debidos al proceso de polimerización por desoxigenación espontánea. Las diferencias observadas en los comportamientos de la variación temporal de W/S en eritrocitos reconstituidos con ambas hemoglobinas fueron consideradas como evidencia experimental de un incremento de la interacción hemoglobina S-membrana como resultado del proceso de polimerización de la hemoglobina S bajo condiciones de desoxigenación espontánea.
An enhanced hemoglobin-membrane association has been previously documented in the sickle cell disease. However, it is not known how this interaction is modified during the hemoglobin S polymerization process. In this work, we use a model of reconstituted erythrocytes from ghost membranes whose cytoskeleton proteins were labelled with the 4-maleimido Tempo spin label, and that were subsequently resealed with haemoglobin S or A. We studied the time dependence of the spectral W/S parameter, indicative of the conformational state of cytoskeleton proteins (mainly spectrin), with the aim of detecting the eventual effects due to hemoglobin S polymerization. The differences observed in the temporal behavior of W/S in erythrocytes reconstituted with both hemoglobins were considered as experimental evidence of an increment in hemoglobin S-membrane interaction, as a result of the hemoglobin S polymerization process under spontaneous deoxygenation.
Fil: Falcón Dieguez, J.E.. Universidad de Oriente; Cuba
Fil: Rodi, Pablo Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química; Argentina
Fil: Lores Guevara, M.A.. Universidad de Oriente; Cuba
Fil: Gennaro, Ana Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química; Argentina
Materia
Hemoglobina-Membrana
Polimerización Hemoglobina S
Eritrocitos Reconstituidos
4-Maleimido Tempo
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/37783
Acceder
id CONICETDig_6a0da0a1a01a75ae2cd91e1307351eae
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/37783
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina SFalcón Dieguez, J.E.Rodi, Pablo MarceloLores Guevara, M.A.Gennaro, Ana MariaHemoglobina-MembranaPolimerización Hemoglobina SEritrocitos Reconstituidos4-Maleimido Tempohttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1En la anemia drepanocítica ha sido previamente documentada una anormal interacción hemoglobina-membrana. Sin embargo, no se conoce cómo se modifica ésta durante el proceso de polimerización de la hemoglobina S. En este trabajo empleamos un modelo de eritrocitos reconstituidos a partir de membranas fantasmas cuyas proteínas del citoesqueleto se marcaron con el marcador de espín 4-maleimido Tempo y posteriormente se resellaron con hemoglobina S o hemoglobina A. Estudiamos la variación temporal del parámetro espectral W/S, indicativo del estado conformacional de las proteínas del citoesqueleto, principalmente de la espectrina, a fin de detectar los eventuales efectos debidos al proceso de polimerización por desoxigenación espontánea. Las diferencias observadas en los comportamientos de la variación temporal de W/S en eritrocitos reconstituidos con ambas hemoglobinas fueron consideradas como evidencia experimental de un incremento de la interacción hemoglobina S-membrana como resultado del proceso de polimerización de la hemoglobina S bajo condiciones de desoxigenación espontánea.An enhanced hemoglobin-membrane association has been previously documented in the sickle cell disease. However, it is not known how this interaction is modified during the hemoglobin S polymerization process. In this work, we use a model of reconstituted erythrocytes from ghost membranes whose cytoskeleton proteins were labelled with the 4-maleimido Tempo spin label, and that were subsequently resealed with haemoglobin S or A. We studied the time dependence of the spectral W/S parameter, indicative of the conformational state of cytoskeleton proteins (mainly spectrin), with the aim of detecting the eventual effects due to hemoglobin S polymerization. The differences observed in the temporal behavior of W/S in erythrocytes reconstituted with both hemoglobins were considered as experimental evidence of an increment in hemoglobin S-membrane interaction, as a result of the hemoglobin S polymerization process under spontaneous deoxygenation.Fil: Falcón Dieguez, J.E.. Universidad de Oriente; CubaFil: Rodi, Pablo Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química; ArgentinaFil: Lores Guevara, M.A.. Universidad de Oriente; CubaFil: Gennaro, Ana Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química; ArgentinaSociedad Mexicana de Bioquimica Clínica2009-01info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/37783Falcón Dieguez, J.E.; Rodi, Pablo Marcelo; Lores Guevara, M.A.; Gennaro, Ana Maria; Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S; Sociedad Mexicana de Bioquimica Clínica; Bioquimia; 34; 1; 1-2009; 13-200185-5751CONICET DigitalCONICETspainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.medigraphic.com/pdfs/bioquimia/bq-2009/bq091c.pdfinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-10T13:19:49Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/37783instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-10 13:19:50.264CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S
title Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S
spellingShingle Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S
Falcón Dieguez, J.E.
Hemoglobina-Membrana
Polimerización Hemoglobina S
Eritrocitos Reconstituidos
4-Maleimido Tempo
title_short Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S
title_full Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S
title_fullStr Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S
title_full_unstemmed Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S
title_sort Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S
dc.creator.none.fl_str_mv Falcón Dieguez, J.E.
Rodi, Pablo Marcelo
Lores Guevara, M.A.
Gennaro, Ana Maria
author Falcón Dieguez, J.E.
author_facet Falcón Dieguez, J.E.
Rodi, Pablo Marcelo
Lores Guevara, M.A.
Gennaro, Ana Maria
author_role author
author2 Rodi, Pablo Marcelo
Lores Guevara, M.A.
Gennaro, Ana Maria
author2_role author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv Hemoglobina-Membrana
Polimerización Hemoglobina S
Eritrocitos Reconstituidos
4-Maleimido Tempo
topic Hemoglobina-Membrana
Polimerización Hemoglobina S
Eritrocitos Reconstituidos
4-Maleimido Tempo
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv En la anemia drepanocítica ha sido previamente documentada una anormal interacción hemoglobina-membrana. Sin embargo, no se conoce cómo se modifica ésta durante el proceso de polimerización de la hemoglobina S. En este trabajo empleamos un modelo de eritrocitos reconstituidos a partir de membranas fantasmas cuyas proteínas del citoesqueleto se marcaron con el marcador de espín 4-maleimido Tempo y posteriormente se resellaron con hemoglobina S o hemoglobina A. Estudiamos la variación temporal del parámetro espectral W/S, indicativo del estado conformacional de las proteínas del citoesqueleto, principalmente de la espectrina, a fin de detectar los eventuales efectos debidos al proceso de polimerización por desoxigenación espontánea. Las diferencias observadas en los comportamientos de la variación temporal de W/S en eritrocitos reconstituidos con ambas hemoglobinas fueron consideradas como evidencia experimental de un incremento de la interacción hemoglobina S-membrana como resultado del proceso de polimerización de la hemoglobina S bajo condiciones de desoxigenación espontánea.
An enhanced hemoglobin-membrane association has been previously documented in the sickle cell disease. However, it is not known how this interaction is modified during the hemoglobin S polymerization process. In this work, we use a model of reconstituted erythrocytes from ghost membranes whose cytoskeleton proteins were labelled with the 4-maleimido Tempo spin label, and that were subsequently resealed with haemoglobin S or A. We studied the time dependence of the spectral W/S parameter, indicative of the conformational state of cytoskeleton proteins (mainly spectrin), with the aim of detecting the eventual effects due to hemoglobin S polymerization. The differences observed in the temporal behavior of W/S in erythrocytes reconstituted with both hemoglobins were considered as experimental evidence of an increment in hemoglobin S-membrane interaction, as a result of the hemoglobin S polymerization process under spontaneous deoxygenation.
Fil: Falcón Dieguez, J.E.. Universidad de Oriente; Cuba
Fil: Rodi, Pablo Marcelo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química; Argentina
Fil: Lores Guevara, M.A.. Universidad de Oriente; Cuba
Fil: Gennaro, Ana Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Santa Fe. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química. Universidad Nacional del Litoral. Instituto de Desarrollo Tecnológico para la Industria Química; Argentina
description En la anemia drepanocítica ha sido previamente documentada una anormal interacción hemoglobina-membrana. Sin embargo, no se conoce cómo se modifica ésta durante el proceso de polimerización de la hemoglobina S. En este trabajo empleamos un modelo de eritrocitos reconstituidos a partir de membranas fantasmas cuyas proteínas del citoesqueleto se marcaron con el marcador de espín 4-maleimido Tempo y posteriormente se resellaron con hemoglobina S o hemoglobina A. Estudiamos la variación temporal del parámetro espectral W/S, indicativo del estado conformacional de las proteínas del citoesqueleto, principalmente de la espectrina, a fin de detectar los eventuales efectos debidos al proceso de polimerización por desoxigenación espontánea. Las diferencias observadas en los comportamientos de la variación temporal de W/S en eritrocitos reconstituidos con ambas hemoglobinas fueron consideradas como evidencia experimental de un incremento de la interacción hemoglobina S-membrana como resultado del proceso de polimerización de la hemoglobina S bajo condiciones de desoxigenación espontánea.
publishDate 2009
dc.date.none.fl_str_mv 2009-01
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/37783
Falcón Dieguez, J.E.; Rodi, Pablo Marcelo; Lores Guevara, M.A.; Gennaro, Ana Maria; Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S; Sociedad Mexicana de Bioquimica Clínica; Bioquimia; 34; 1; 1-2009; 13-20
0185-5751
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/37783
identifier_str_mv Falcón Dieguez, J.E.; Rodi, Pablo Marcelo; Lores Guevara, M.A.; Gennaro, Ana Maria; Evaluación de la interacción hemoglobina-membrana durante la polimerización de la hemoglobina S; Sociedad Mexicana de Bioquimica Clínica; Bioquimia; 34; 1; 1-2009; 13-20
0185-5751
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.medigraphic.com/pdfs/bioquimia/bq-2009/bq091c.pdf
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Sociedad Mexicana de Bioquimica Clínica
publisher.none.fl_str_mv Sociedad Mexicana de Bioquimica Clínica
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1842981085083860992
score 12.48226

Publicaciones similares