Caracterización fisicoquímica de colágenos obtenidos de piel de Palometa y Surubí
- Autores
- Medina, Daiana Mailen; Acevedo Gomez, Antonella Valeria; Pellegrini, Luciana; Leiva, Laura Cristina Ana
- Año de publicación
- 2021
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- El colágeno es la proteína estructural predominante en animales, componente principaldel tejido conectivo, huesos y piel, entre otros. Actualmente es ampliamente utilizadoen campos biomédicos. Comúnmente se lo obtiene de fuente bovina y porcina, sinembargo los colágenos porcinos son inaceptables para algunas religiones y los deorigen bovino pueden contaminarse con enfermedades priónicas. A partir de estaslimitaciones, ha surgido el interés de obtener esta proteína de recursos alternativos. Eneste trabajo se obtuvo colágeno a partir de piel de Pygocentrus nattereri (n.v.palometa) y de Pseudoplatystoma corrucans (n.v. surubi), especies abundantes en lacuenca acuícola del NEA. El objetivo fue evaluar la temperatura desnaturalizacióntérmica aceptando que su transformación en gelatina está relacionada con la variaciónde la viscosidad. Se completó el estudio con análisis por SDS-PAGE yespectrofotometría UV-visible de ambos colágenos obtenidos.Se lo obtuvo mediante tratamiento con álcali, seguido de extracción ácida (acético(5%, pH 3,6, 24 h) y precipitación salina, finalmente se lo dializó y liofilizó. Ladesnaturalización del colágeno se evaluó en un viscosímetro de Ostwald. Solucionesde colágeno (0,5% P/V en ácido acético 0,5 M) se incubaron a distintas temperaturas(25º a 45º) durante 30 min y luego se midió el tiempo de escurrimiento. Se calculó laviscosidad específica a cada temperatura y con ella la viscosidad fraccional (FT). Apartir de la representación gráfica se estimó la temperatura de desnaturalización (Td,temperatura en la cual la desnaturalización se produce en un 50%, FT = 0,5).El proceso extractivo arrojó un rendimiento de 1,71 g y 1,85 g de colágeno / 100 g depiel de palometa y surubí respectivamente. Los colágenos obtenidos mostraroncomportamiento similar bajo los estudios realizados. Por SDS-PAGE se obtuvo unperfil de bandas compatibles con las que presenta el colágeno tipo I (bandas alfa y beta). Elespectro UV-visible mostró un máximo a 238 nm (palometa) y 239 nm (surubí),diferenciándose en la región 240-290 nm donde las Abspal son mayores que Abssur,indicando composición aminoacidica diferencial entre sendos colágenos. Las Tdpal yTdsur obtenidas fueron de 35 ºC y 34ºC respectivamente, siendo similares a la Td delcolágeno porcino (37°C) y muy cercana a la de colágeno piel de peces de agua dulce,mientras que colágenos de peces marinos tienen Td menores a 30ºC.Los resultados de este trabajo arrojan información preliminar de interés, mostrando supotencial aplicación como biomaterial. Debido a la proximidad en las Td con colágenode mamífero, los colágenos aislados podrían emplearse como una alternativa atractivaal colágeno de mamífero para aplicaciones biomédicas y farmacéuticas.
Fil: Medina, Daiana Mailen. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
Fil: Acevedo Gomez, Antonella Valeria. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
Fil: Pellegrini, Luciana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Procesos Biotecnológicos y Químicos Rosario; Argentina
Fil: Leiva, Laura Cristina Ana. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
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La Plata
Argentina
Universidad Nacional de la Plata. Facultad de Ingeniería
Asociación Argentina de Investigaciones Fisicoquímicas - Materia
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PALOMETA
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- acceso abierto
- Condiciones de uso
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El objetivo fue evaluar la temperatura desnaturalizacióntérmica aceptando que su transformación en gelatina está relacionada con la variaciónde la viscosidad. Se completó el estudio con análisis por SDS-PAGE yespectrofotometría UV-visible de ambos colágenos obtenidos.Se lo obtuvo mediante tratamiento con álcali, seguido de extracción ácida (acético(5%, pH 3,6, 24 h) y precipitación salina, finalmente se lo dializó y liofilizó. Ladesnaturalización del colágeno se evaluó en un viscosímetro de Ostwald. Solucionesde colágeno (0,5% P/V en ácido acético 0,5 M) se incubaron a distintas temperaturas(25º a 45º) durante 30 min y luego se midió el tiempo de escurrimiento. Se calculó laviscosidad específica a cada temperatura y con ella la viscosidad fraccional (FT). 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Las Tdpal yTdsur obtenidas fueron de 35 ºC y 34ºC respectivamente, siendo similares a la Td delcolágeno porcino (37°C) y muy cercana a la de colágeno piel de peces de agua dulce,mientras que colágenos de peces marinos tienen Td menores a 30ºC.Los resultados de este trabajo arrojan información preliminar de interés, mostrando supotencial aplicación como biomaterial. Debido a la proximidad en las Td con colágenode mamífero, los colágenos aislados podrían emplearse como una alternativa atractivaal colágeno de mamífero para aplicaciones biomédicas y farmacéuticas.Fil: Medina, Daiana Mailen. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Departamento de Bioquímica. Laboratorio de Investigación en Proteínas; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. 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