Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection

Autores
Martínez Ceron, María Camila; Giudicessi, Silvana Laura; Kruszyn, Johanna Nataly; Marani, Mariela Mirta; Albericio Palomera, Fernando; Cascone, Osvaldo; Camperi, Silvia Andrea
Año de publicación
2015
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Los péptidos cortos son excelentes ligandos para cromatografía de afinidad. El método dividir-acoplar-recombinar permite obtener bibliotecas peptídicas con todas las combinaciones de los aminoácidos en la forma de “una bolilla-un péptido”. En este trabajo, se diseñó un método de doble screening de bibliotecas para seleccionar ligandos peptídicos. El primer screening de la biblioteca se realizó con la proteína blanco (seroalbúmina bovina, BSA) marcada con Texas Red. Las bolillas fluorescentes se aislaron en forma automática utilizando el equipo Complex Object Parametric Analyzer and Sorter (COPAS). Las bolillas aisladas se lavaron y sometieron a un segundo screening realizado con BSA marcada con biotina y con estreptavidina-peroxidasa y las bolillas se revelaron con 3,3'-diaminobencidina. Los péptidos presentes en las bolillas aisladas se secuenciaron por espectrometría de masas. Se sintetizaron los péptidos obtenidos con mayor frecuencia y se acoplaron a agarosa. Las matrices adsorbieron la BSA y no adsorbieron el Texas-Red ni la estreptavidina-peroxidasa. La BSA es el principal contaminante en los sobrenadantes de cultivo cuando se produce rhEPO en células CHO. Con la intención de utilizar estas matrices para la remoción de la BSA de dichos sobrenadantes, se ensayó además, la adsorción de rhEPO pura a las matrices, la cual no fue retenida en ninguno de los casos.
Short peptides are excellent ligands for affinity chromatrography. Divide-couplerecombine method allows obtaining a peptide library with all possible combinations of the amino acids in the form of "one bead-one peptide". It was designed a two-stage library screening method for peptide ligands selection in this work. The library screening was performed with the target protein (bovine seroalbumin, BSA) coupled to Texas Red. Fluorescent beads were automatically isolated using the Complex Object Parametric Analyzer and Sorter (COPAS) equipment. Isolated beads were washed. The second screening was performed with BSA coupled to biotin and with streptavidin-peroxidase and revealed with 3,3'-diaminobenzidine. Peptides from isolated beads were sequenced using a mass spectrometry analyzer. Those peptides appearing with more frequency were synthesized and immobilized on agarose. All peptides adsorbed BSA but not Texas-Red nor streptavidin-peroxidase. As BSA from fetal bovine serum is the main contaminant, when expressing rhEPO in CHO cell culture, it was studied rhEPO adsorption on these matrices for their future application in BSA removal from cell cultures. When a pure sample of rhEPO was loaded on peptide-agarose columns, all rhEPO passed through.
Fil: Martínez Ceron, María Camila. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Fil: Giudicessi, Silvana Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Fil: Kruszyn, Johanna Nataly. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Fil: Marani, Mariela Mirta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Centro Nacional Patagónico; Argentina
Fil: Albericio Palomera, Fernando. Universidad de Barcelona; España. Universidad de Investigación de Tecnología Experimental Yachay; Ecuador. Instituto de Investigación Biomédica; España. Consorcio Centro de Investigación Biomédica en Red de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina; España
Fil: Cascone, Osvaldo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Fil: Camperi, Silvia Andrea. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Materia
ONE-BEAD-ONE-PEPTIDE LIBRARY
SCREENING
MALDI-TOF MS/MS
LIGAND DESIGN
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/47544

id CONICETDig_5f65a0e9955e57de4ae1bc4cdabade71
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/47544
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selectionDoble screening de bibliotecas combinatorias peptídicas: Su aplicación en la selección de ligandos para la seroalbúmina bovinaMartínez Ceron, María CamilaGiudicessi, Silvana LauraKruszyn, Johanna NatalyMarani, Mariela MirtaAlbericio Palomera, FernandoCascone, OsvaldoCamperi, Silvia AndreaONE-BEAD-ONE-PEPTIDE LIBRARYSCREENINGMALDI-TOF MS/MSLIGAND DESIGNhttps://purl.org/becyt/ford/2.9https://purl.org/becyt/ford/2Los péptidos cortos son excelentes ligandos para cromatografía de afinidad. El método dividir-acoplar-recombinar permite obtener bibliotecas peptídicas con todas las combinaciones de los aminoácidos en la forma de “una bolilla-un péptido”. En este trabajo, se diseñó un método de doble screening de bibliotecas para seleccionar ligandos peptídicos. El primer screening de la biblioteca se realizó con la proteína blanco (seroalbúmina bovina, BSA) marcada con Texas Red. Las bolillas fluorescentes se aislaron en forma automática utilizando el equipo Complex Object Parametric Analyzer and Sorter (COPAS). Las bolillas aisladas se lavaron y sometieron a un segundo screening realizado con BSA marcada con biotina y con estreptavidina-peroxidasa y las bolillas se revelaron con 3,3'-diaminobencidina. Los péptidos presentes en las bolillas aisladas se secuenciaron por espectrometría de masas. Se sintetizaron los péptidos obtenidos con mayor frecuencia y se acoplaron a agarosa. Las matrices adsorbieron la BSA y no adsorbieron el Texas-Red ni la estreptavidina-peroxidasa. La BSA es el principal contaminante en los sobrenadantes de cultivo cuando se produce rhEPO en células CHO. Con la intención de utilizar estas matrices para la remoción de la BSA de dichos sobrenadantes, se ensayó además, la adsorción de rhEPO pura a las matrices, la cual no fue retenida en ninguno de los casos.Short peptides are excellent ligands for affinity chromatrography. Divide-couplerecombine method allows obtaining a peptide library with all possible combinations of the amino acids in the form of "one bead-one peptide". It was designed a two-stage library screening method for peptide ligands selection in this work. The library screening was performed with the target protein (bovine seroalbumin, BSA) coupled to Texas Red. Fluorescent beads were automatically isolated using the Complex Object Parametric Analyzer and Sorter (COPAS) equipment. Isolated beads were washed. The second screening was performed with BSA coupled to biotin and with streptavidin-peroxidase and revealed with 3,3'-diaminobenzidine. Peptides from isolated beads were sequenced using a mass spectrometry analyzer. Those peptides appearing with more frequency were synthesized and immobilized on agarose. All peptides adsorbed BSA but not Texas-Red nor streptavidin-peroxidase. As BSA from fetal bovine serum is the main contaminant, when expressing rhEPO in CHO cell culture, it was studied rhEPO adsorption on these matrices for their future application in BSA removal from cell cultures. When a pure sample of rhEPO was loaded on peptide-agarose columns, all rhEPO passed through.Fil: Martínez Ceron, María Camila. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; ArgentinaFil: Giudicessi, Silvana Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; ArgentinaFil: Kruszyn, Johanna Nataly. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; ArgentinaFil: Marani, Mariela Mirta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Centro Nacional Patagónico; ArgentinaFil: Albericio Palomera, Fernando. Universidad de Barcelona; España. Universidad de Investigación de Tecnología Experimental Yachay; Ecuador. Instituto de Investigación Biomédica; España. Consorcio Centro de Investigación Biomédica en Red de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina; EspañaFil: Cascone, Osvaldo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; ArgentinaFil: Camperi, Silvia Andrea. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; ArgentinaCentro Nacional de Investigaciones Científicas2015-04info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/vnd.openxmlformats-officedocument.wordprocessingml.documentapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/47544Martínez Ceron, María Camila; Giudicessi, Silvana Laura; Kruszyn, Johanna Nataly; Marani, Mariela Mirta; Albericio Palomera, Fernando; et al.; Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection; Centro Nacional de Investigaciones Científicas; Revista Cenic. Ciencias Biológicas; 46; 1; 4-2015; 77-862221-2450CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=181238817007info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://revista.cnic.edu.cu/revistaCB/articulos/two-stage-screening-combinatorial-peptide-libraries-application-bovine-serum-albumininfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-29T09:59:43Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/47544instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-29 09:59:43.573CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection
Doble screening de bibliotecas combinatorias peptídicas: Su aplicación en la selección de ligandos para la seroalbúmina bovina
title Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection
spellingShingle Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection
Martínez Ceron, María Camila
ONE-BEAD-ONE-PEPTIDE LIBRARY
SCREENING
MALDI-TOF MS/MS
LIGAND DESIGN
title_short Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection
title_full Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection
title_fullStr Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection
title_full_unstemmed Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection
title_sort Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection
dc.creator.none.fl_str_mv Martínez Ceron, María Camila
Giudicessi, Silvana Laura
Kruszyn, Johanna Nataly
Marani, Mariela Mirta
Albericio Palomera, Fernando
Cascone, Osvaldo
Camperi, Silvia Andrea
author Martínez Ceron, María Camila
author_facet Martínez Ceron, María Camila
Giudicessi, Silvana Laura
Kruszyn, Johanna Nataly
Marani, Mariela Mirta
Albericio Palomera, Fernando
Cascone, Osvaldo
Camperi, Silvia Andrea
author_role author
author2 Giudicessi, Silvana Laura
Kruszyn, Johanna Nataly
Marani, Mariela Mirta
Albericio Palomera, Fernando
Cascone, Osvaldo
Camperi, Silvia Andrea
author2_role author
author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv ONE-BEAD-ONE-PEPTIDE LIBRARY
SCREENING
MALDI-TOF MS/MS
LIGAND DESIGN
topic ONE-BEAD-ONE-PEPTIDE LIBRARY
SCREENING
MALDI-TOF MS/MS
LIGAND DESIGN
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/2.9
https://purl.org/becyt/ford/2
dc.description.none.fl_txt_mv Los péptidos cortos son excelentes ligandos para cromatografía de afinidad. El método dividir-acoplar-recombinar permite obtener bibliotecas peptídicas con todas las combinaciones de los aminoácidos en la forma de “una bolilla-un péptido”. En este trabajo, se diseñó un método de doble screening de bibliotecas para seleccionar ligandos peptídicos. El primer screening de la biblioteca se realizó con la proteína blanco (seroalbúmina bovina, BSA) marcada con Texas Red. Las bolillas fluorescentes se aislaron en forma automática utilizando el equipo Complex Object Parametric Analyzer and Sorter (COPAS). Las bolillas aisladas se lavaron y sometieron a un segundo screening realizado con BSA marcada con biotina y con estreptavidina-peroxidasa y las bolillas se revelaron con 3,3'-diaminobencidina. Los péptidos presentes en las bolillas aisladas se secuenciaron por espectrometría de masas. Se sintetizaron los péptidos obtenidos con mayor frecuencia y se acoplaron a agarosa. Las matrices adsorbieron la BSA y no adsorbieron el Texas-Red ni la estreptavidina-peroxidasa. La BSA es el principal contaminante en los sobrenadantes de cultivo cuando se produce rhEPO en células CHO. Con la intención de utilizar estas matrices para la remoción de la BSA de dichos sobrenadantes, se ensayó además, la adsorción de rhEPO pura a las matrices, la cual no fue retenida en ninguno de los casos.
Short peptides are excellent ligands for affinity chromatrography. Divide-couplerecombine method allows obtaining a peptide library with all possible combinations of the amino acids in the form of "one bead-one peptide". It was designed a two-stage library screening method for peptide ligands selection in this work. The library screening was performed with the target protein (bovine seroalbumin, BSA) coupled to Texas Red. Fluorescent beads were automatically isolated using the Complex Object Parametric Analyzer and Sorter (COPAS) equipment. Isolated beads were washed. The second screening was performed with BSA coupled to biotin and with streptavidin-peroxidase and revealed with 3,3'-diaminobenzidine. Peptides from isolated beads were sequenced using a mass spectrometry analyzer. Those peptides appearing with more frequency were synthesized and immobilized on agarose. All peptides adsorbed BSA but not Texas-Red nor streptavidin-peroxidase. As BSA from fetal bovine serum is the main contaminant, when expressing rhEPO in CHO cell culture, it was studied rhEPO adsorption on these matrices for their future application in BSA removal from cell cultures. When a pure sample of rhEPO was loaded on peptide-agarose columns, all rhEPO passed through.
Fil: Martínez Ceron, María Camila. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Fil: Giudicessi, Silvana Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Fil: Kruszyn, Johanna Nataly. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Nanobiotecnología. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Nanobiotecnología; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Fil: Marani, Mariela Mirta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Centro Nacional Patagónico; Argentina
Fil: Albericio Palomera, Fernando. Universidad de Barcelona; España. Universidad de Investigación de Tecnología Experimental Yachay; Ecuador. Instituto de Investigación Biomédica; España. Consorcio Centro de Investigación Biomédica en Red de Bioingeniería, Biomateriales y Nanomedicina; España
Fil: Cascone, Osvaldo. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
Fil: Camperi, Silvia Andrea. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Departamento de Microbiología, Inmunología y Biotecnología. Cátedra de Microbiología Industrial y Biotecnología; Argentina
description Los péptidos cortos son excelentes ligandos para cromatografía de afinidad. El método dividir-acoplar-recombinar permite obtener bibliotecas peptídicas con todas las combinaciones de los aminoácidos en la forma de “una bolilla-un péptido”. En este trabajo, se diseñó un método de doble screening de bibliotecas para seleccionar ligandos peptídicos. El primer screening de la biblioteca se realizó con la proteína blanco (seroalbúmina bovina, BSA) marcada con Texas Red. Las bolillas fluorescentes se aislaron en forma automática utilizando el equipo Complex Object Parametric Analyzer and Sorter (COPAS). Las bolillas aisladas se lavaron y sometieron a un segundo screening realizado con BSA marcada con biotina y con estreptavidina-peroxidasa y las bolillas se revelaron con 3,3'-diaminobencidina. Los péptidos presentes en las bolillas aisladas se secuenciaron por espectrometría de masas. Se sintetizaron los péptidos obtenidos con mayor frecuencia y se acoplaron a agarosa. Las matrices adsorbieron la BSA y no adsorbieron el Texas-Red ni la estreptavidina-peroxidasa. La BSA es el principal contaminante en los sobrenadantes de cultivo cuando se produce rhEPO en células CHO. Con la intención de utilizar estas matrices para la remoción de la BSA de dichos sobrenadantes, se ensayó además, la adsorción de rhEPO pura a las matrices, la cual no fue retenida en ninguno de los casos.
publishDate 2015
dc.date.none.fl_str_mv 2015-04
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/47544
Martínez Ceron, María Camila; Giudicessi, Silvana Laura; Kruszyn, Johanna Nataly; Marani, Mariela Mirta; Albericio Palomera, Fernando; et al.; Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection; Centro Nacional de Investigaciones Científicas; Revista Cenic. Ciencias Biológicas; 46; 1; 4-2015; 77-86
2221-2450
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/47544
identifier_str_mv Martínez Ceron, María Camila; Giudicessi, Silvana Laura; Kruszyn, Johanna Nataly; Marani, Mariela Mirta; Albericio Palomera, Fernando; et al.; Two-stage screening of combinatorial peptide libraries: Application to bovine serum albumin ligand selection; Centro Nacional de Investigaciones Científicas; Revista Cenic. Ciencias Biológicas; 46; 1; 4-2015; 77-86
2221-2450
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://www.redalyc.org/articulo.oa?id=181238817007
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/http://revista.cnic.edu.cu/revistaCB/articulos/two-stage-screening-combinatorial-peptide-libraries-application-bovine-serum-albumin
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/vnd.openxmlformats-officedocument.wordprocessingml.document
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv Centro Nacional de Investigaciones Científicas
publisher.none.fl_str_mv Centro Nacional de Investigaciones Científicas
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1844613770098245632
score 13.070432