Bacterias con actividad proteolítica en soja para mejorar la digestión de aves destinadas a consumo humano

Autores
Quiroga, Maria; Babot, Jaime Daniel; Bertani, Milena Sabrina; Silva, Clara del Valle; Perez Chaia, Adriana Beatriz
Año de publicación
2018
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
De acuerdo a proyecciones, la población mundial superará los 9 mil millones de habitantes en el año 2050, causando una fuerte demanda de alimentos. Para poder satisfacer el aumento en la demanda de proteína animal, la industria avícola debe aumentar su rendimiento. Una mejora en la digestión de las aves, resultaría en un aumento en la cantidad y calidad de proteína destinada a consumo humano, además disminuiría la presencia de alimento sin digerir en el intestino del ave, que podría ser usado por patógenos para su crecimiento. Esto representaría un avance tanto en la nutrición como en la salud humana. Por otro lado, la soja es la principal fuente de proteína en alimento para aves. Así, el objetivo de este trabajo fue evaluar el efecto de bacterias proteolíticas con potencial probiótico sobre la fracción proteica de la soja. Para ello, se aislaron de proteína de soja aislada (SPI) y se purificaron las fracciones de proteínas globulares β-conglicina y Glicinina, se las incorporó en un medio de cultivo como únicas fuentes de nitrógeno, se inoculó con Bacillus subtilis C10, B. cereus S3.40 o Pediococcus pentosaceus S37, se incubó 12 h y se analizó el perfil final de proteínas mediante SDS-PAGE y por nano HPLC acoplado a un espectrómetro de masa con tecnología Orbitrap. Las subfracciones α´, α y β de β-conglicina y subfracciones ácidas y básicas de Glicinina fueron degradadas en diferente proporción, pero con mayor intensidad por cepas de Bacillus. La hidrólisis de las proteínas liberó péptidos principalmente de 1500 a 3000 Da y pocos comprendidos entre 3000 y 5000 Da. B. subtilis C10 liberó péptidos a partir de todas las sub-fracciones de β-conglicina y Glicinina, a diferencia de B. cereus S3.40 que no dejó péptidos libres en ese rango de masa molecular a partir de Glicinina; P. pentosaceus S37 liberó péptidos de 1200 a 2000 Da. En secuencias de péptidos liberados por B. subtilis C10 y P. pentosaceus S37, pudieron detectarse secuencias correspondientes a pequeños péptidos con actividad antioxidante o antihipertensiva. En ambas cepas de Bacillus se observó presencia de un péptido de 29 aminoácidos que contiene una secuencia reconocida como inmunoestimulante y un péptido que estimula la fagocitosis in vitro, Soymetide-9. Los tres microorganismos estudiados presentaron importante actividad proteolítica sobre estas proteínas, liberando péptidos que podrían ser de gran aporte a la nutrición y salud del ave y del consumidor final.
Fil: Quiroga, Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Microbiología; Argentina
Fil: Babot, Jaime Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Centro de Referencia para Lactobacilos; Argentina
Fil: Bertani, Milena Sabrina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Centro de Referencia para Lactobacilos; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Microbiología; Argentina
Fil: Silva, Clara del Valle. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Microbiología; Argentina
Fil: Perez Chaia, Adriana Beatriz. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Centro de Referencia para Lactobacilos; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Microbiología; Argentina
VII Congreso Internacional Ciencia y Tecnología de los Alimentos
Córdoba
Argentina
Gobierno de la Provincia de Córdoba. Ministerio de Ciencia y Tecnología
Materia
SPI
PROTEÓLISIS
PÉPTIDOS
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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Así, el objetivo de este trabajo fue evaluar el efecto de bacterias proteolíticas con potencial probiótico sobre la fracción proteica de la soja. Para ello, se aislaron de proteína de soja aislada (SPI) y se purificaron las fracciones de proteínas globulares β-conglicina y Glicinina, se las incorporó en un medio de cultivo como únicas fuentes de nitrógeno, se inoculó con Bacillus subtilis C10, B. cereus S3.40 o Pediococcus pentosaceus S37, se incubó 12 h y se analizó el perfil final de proteínas mediante SDS-PAGE y por nano HPLC acoplado a un espectrómetro de masa con tecnología Orbitrap. Las subfracciones α´, α y β de β-conglicina y subfracciones ácidas y básicas de Glicinina fueron degradadas en diferente proporción, pero con mayor intensidad por cepas de Bacillus. La hidrólisis de las proteínas liberó péptidos principalmente de 1500 a 3000 Da y pocos comprendidos entre 3000 y 5000 Da. 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Fil: Quiroga, Maria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán; Argentina. Universidad Nacional de Tucumán. Facultad de Bioquímica, Química y Farmacia. Instituto de Microbiología; Argentina
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