Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia
- Autores
- Palomar, Lucas Sebastián; Melana Colavita, Juan Pablo; Aguirre, María Victoria; Gay, Claudia Carolina; Rodríguez, Juan Pablo
- Año de publicación
- 2018
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión aceptada
- Descripción
- La proteólisis extracelular es uno de los principales mecanismos por lo que la transformación de la matriz intercelular se desarrolla, y facilita la metástasis tumoral. Las enzimas que la catalizan se denominan metaloproteinasas de la matriz (MMPs); son proteinasas pertenecientes a una amplia familia, que se asocian con tumorigénesis, renovación de la matriz extracelular y la migración de células cancerosas, control del crecimiento, inflamación y angiogénesis. Dados estos roles tan centrales en la biología del cáncer, desde hace tiempo vienen siendo estudiadas, pero son prácticamente inexistentes los trabajos que las relacionan con su expresión en condiciones hipóxicas y más aún en Carcinoma Renal de Células Claras (CRCC). Por tal motivo, en el presente trabajo, se inició la caracterización de la expresión de MMPs secretadas por células Caki-1, modelo celular ampliamente validado para el CRCC. Utilizando un modelo in vitro de cultivo celular se generó hipoxia con el agregado de CoCl2 (100, 200 y 300 μM) y se evaluó si la hipoxia influye en la actividad proteolítica del sobrenadante celular. Se utilizó SDS-PAGE para analizar el perfil proteico y la técnica de zimografía para determinar la actividad gelatinolítica. Asimismo, se estudió la expresión de las MMPs (2, 9 y 13) por Dot-Blott. Los resultados hallados muestran que la hipoxia exacerba la actividad proteolítica de estas células, y que en dicha actividad están implicadas las enzimas MMP-2 y MMP-13, principalmente y en menor grado MMP-9, secretadas al medio extracelular. Actualmente, se está expandiendo la búsqueda de otras isoformas de MMPs (tales como MMP1, MMP8, MMP 21) y evaluando su expresión en el otro modelo validado de CRCC, las células Caki-2
Fil: Palomar, Lucas Sebastián. Universidad Nacional del Nordeste.
Fil: Melana Colavita, Juan Pablo. Universidad Nacional del Nordeste.
Fil: Aguirre, María Victoria. Universidad Nacional del Nordeste.
Fil: Gay, Claudia Carolina. Universidad Nacional del Nordeste.
Fil: Rodríguez, Juan Pablo. Universidad Nacional del Nordeste. - Materia
-
Cáncer renal
Metaloproteinasas de la matriz
Evaluación in vitro
Proteolisis extracelular - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
- Repositorio
- Institución
- Universidad Nacional de Cuyo
- OAI Identificador
- oai:bdigital.uncu.edu.ar:13078
Ver los metadatos del registro completo
id |
BDUNCU_d5e0bef4c4b99efbdf2efa4c7c6bdb99 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:bdigital.uncu.edu.ar:13078 |
network_acronym_str |
BDUNCU |
repository_id_str |
1584 |
network_name_str |
Biblioteca Digital (UNCu) |
spelling |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia Palomar, Lucas SebastiánMelana Colavita, Juan PabloAguirre, María Victoria Gay, Claudia CarolinaRodríguez, Juan PabloCáncer renalMetaloproteinasas de la matrizEvaluación in vitroProteolisis extracelularLa proteólisis extracelular es uno de los principales mecanismos por lo que la transformación de la matriz intercelular se desarrolla, y facilita la metástasis tumoral. Las enzimas que la catalizan se denominan metaloproteinasas de la matriz (MMPs); son proteinasas pertenecientes a una amplia familia, que se asocian con tumorigénesis, renovación de la matriz extracelular y la migración de células cancerosas, control del crecimiento, inflamación y angiogénesis. Dados estos roles tan centrales en la biología del cáncer, desde hace tiempo vienen siendo estudiadas, pero son prácticamente inexistentes los trabajos que las relacionan con su expresión en condiciones hipóxicas y más aún en Carcinoma Renal de Células Claras (CRCC). Por tal motivo, en el presente trabajo, se inició la caracterización de la expresión de MMPs secretadas por células Caki-1, modelo celular ampliamente validado para el CRCC. Utilizando un modelo in vitro de cultivo celular se generó hipoxia con el agregado de CoCl2 (100, 200 y 300 μM) y se evaluó si la hipoxia influye en la actividad proteolítica del sobrenadante celular. Se utilizó SDS-PAGE para analizar el perfil proteico y la técnica de zimografía para determinar la actividad gelatinolítica. Asimismo, se estudió la expresión de las MMPs (2, 9 y 13) por Dot-Blott. Los resultados hallados muestran que la hipoxia exacerba la actividad proteolítica de estas células, y que en dicha actividad están implicadas las enzimas MMP-2 y MMP-13, principalmente y en menor grado MMP-9, secretadas al medio extracelular. Actualmente, se está expandiendo la búsqueda de otras isoformas de MMPs (tales como MMP1, MMP8, MMP 21) y evaluando su expresión en el otro modelo validado de CRCC, las células Caki-2Fil: Palomar, Lucas Sebastián. Universidad Nacional del Nordeste. Fil: Melana Colavita, Juan Pablo. Universidad Nacional del Nordeste. Fil: Aguirre, María Victoria. Universidad Nacional del Nordeste. Fil: Gay, Claudia Carolina. Universidad Nacional del Nordeste. Fil: Rodríguez, Juan Pablo. Universidad Nacional del Nordeste. 2018-10-18documento de conferenciainfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfhttp://bdigital.uncu.edu.ar/13078spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/reponame:Biblioteca Digital (UNCu)instname:Universidad Nacional de Cuyoinstacron:UNCU2025-09-11T10:19:44Zoai:bdigital.uncu.edu.ar:13078Institucionalhttp://bdigital.uncu.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://bdigital.uncu.edu.ar/OAI/hdegiorgi@uncu.edu.ar;horaciod@gmail.comArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:15842025-09-11 10:19:44.817Biblioteca Digital (UNCu) - Universidad Nacional de Cuyofalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia |
title |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia |
spellingShingle |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia Palomar, Lucas Sebastián Cáncer renal Metaloproteinasas de la matriz Evaluación in vitro Proteolisis extracelular |
title_short |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia |
title_full |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia |
title_fullStr |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia |
title_full_unstemmed |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia |
title_sort |
Evaluación in vitro de la actividad proteolítica de células de carcinoma renal de células claras (Caki-1) en condiciones de hipoxia |
dc.creator.none.fl_str_mv |
Palomar, Lucas Sebastián Melana Colavita, Juan Pablo Aguirre, María Victoria Gay, Claudia Carolina Rodríguez, Juan Pablo |
author |
Palomar, Lucas Sebastián |
author_facet |
Palomar, Lucas Sebastián Melana Colavita, Juan Pablo Aguirre, María Victoria Gay, Claudia Carolina Rodríguez, Juan Pablo |
author_role |
author |
author2 |
Melana Colavita, Juan Pablo Aguirre, María Victoria Gay, Claudia Carolina Rodríguez, Juan Pablo |
author2_role |
author author author author |
dc.subject.none.fl_str_mv |
Cáncer renal Metaloproteinasas de la matriz Evaluación in vitro Proteolisis extracelular |
topic |
Cáncer renal Metaloproteinasas de la matriz Evaluación in vitro Proteolisis extracelular |
dc.description.none.fl_txt_mv |
La proteólisis extracelular es uno de los principales mecanismos por lo que la transformación de la matriz intercelular se desarrolla, y facilita la metástasis tumoral. Las enzimas que la catalizan se denominan metaloproteinasas de la matriz (MMPs); son proteinasas pertenecientes a una amplia familia, que se asocian con tumorigénesis, renovación de la matriz extracelular y la migración de células cancerosas, control del crecimiento, inflamación y angiogénesis. Dados estos roles tan centrales en la biología del cáncer, desde hace tiempo vienen siendo estudiadas, pero son prácticamente inexistentes los trabajos que las relacionan con su expresión en condiciones hipóxicas y más aún en Carcinoma Renal de Células Claras (CRCC). Por tal motivo, en el presente trabajo, se inició la caracterización de la expresión de MMPs secretadas por células Caki-1, modelo celular ampliamente validado para el CRCC. Utilizando un modelo in vitro de cultivo celular se generó hipoxia con el agregado de CoCl2 (100, 200 y 300 μM) y se evaluó si la hipoxia influye en la actividad proteolítica del sobrenadante celular. Se utilizó SDS-PAGE para analizar el perfil proteico y la técnica de zimografía para determinar la actividad gelatinolítica. Asimismo, se estudió la expresión de las MMPs (2, 9 y 13) por Dot-Blott. Los resultados hallados muestran que la hipoxia exacerba la actividad proteolítica de estas células, y que en dicha actividad están implicadas las enzimas MMP-2 y MMP-13, principalmente y en menor grado MMP-9, secretadas al medio extracelular. Actualmente, se está expandiendo la búsqueda de otras isoformas de MMPs (tales como MMP1, MMP8, MMP 21) y evaluando su expresión en el otro modelo validado de CRCC, las células Caki-2 Fil: Palomar, Lucas Sebastián. Universidad Nacional del Nordeste. Fil: Melana Colavita, Juan Pablo. Universidad Nacional del Nordeste. Fil: Aguirre, María Victoria. Universidad Nacional del Nordeste. Fil: Gay, Claudia Carolina. Universidad Nacional del Nordeste. Fil: Rodríguez, Juan Pablo. Universidad Nacional del Nordeste. |
description |
La proteólisis extracelular es uno de los principales mecanismos por lo que la transformación de la matriz intercelular se desarrolla, y facilita la metástasis tumoral. Las enzimas que la catalizan se denominan metaloproteinasas de la matriz (MMPs); son proteinasas pertenecientes a una amplia familia, que se asocian con tumorigénesis, renovación de la matriz extracelular y la migración de células cancerosas, control del crecimiento, inflamación y angiogénesis. Dados estos roles tan centrales en la biología del cáncer, desde hace tiempo vienen siendo estudiadas, pero son prácticamente inexistentes los trabajos que las relacionan con su expresión en condiciones hipóxicas y más aún en Carcinoma Renal de Células Claras (CRCC). Por tal motivo, en el presente trabajo, se inició la caracterización de la expresión de MMPs secretadas por células Caki-1, modelo celular ampliamente validado para el CRCC. Utilizando un modelo in vitro de cultivo celular se generó hipoxia con el agregado de CoCl2 (100, 200 y 300 μM) y se evaluó si la hipoxia influye en la actividad proteolítica del sobrenadante celular. Se utilizó SDS-PAGE para analizar el perfil proteico y la técnica de zimografía para determinar la actividad gelatinolítica. Asimismo, se estudió la expresión de las MMPs (2, 9 y 13) por Dot-Blott. Los resultados hallados muestran que la hipoxia exacerba la actividad proteolítica de estas células, y que en dicha actividad están implicadas las enzimas MMP-2 y MMP-13, principalmente y en menor grado MMP-9, secretadas al medio extracelular. Actualmente, se está expandiendo la búsqueda de otras isoformas de MMPs (tales como MMP1, MMP8, MMP 21) y evaluando su expresión en el otro modelo validado de CRCC, las células Caki-2 |
publishDate |
2018 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2018-10-18 |
dc.type.none.fl_str_mv |
documento de conferencia info:eu-repo/semantics/conferenceObject info:eu-repo/semantics/acceptedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_5794 info:ar-repo/semantics/documentoDeConferencia |
format |
conferenceObject |
status_str |
acceptedVersion |
dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://bdigital.uncu.edu.ar/13078 |
url |
http://bdigital.uncu.edu.ar/13078 |
dc.language.none.fl_str_mv |
spa |
language |
spa |
dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
rights_invalid_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/ |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
|
publisher.none.fl_str_mv |
|
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:Biblioteca Digital (UNCu) instname:Universidad Nacional de Cuyo instacron:UNCU |
reponame_str |
Biblioteca Digital (UNCu) |
collection |
Biblioteca Digital (UNCu) |
instname_str |
Universidad Nacional de Cuyo |
instacron_str |
UNCU |
institution |
UNCU |
repository.name.fl_str_mv |
Biblioteca Digital (UNCu) - Universidad Nacional de Cuyo |
repository.mail.fl_str_mv |
hdegiorgi@uncu.edu.ar;horaciod@gmail.com |
_version_ |
1842974864378429440 |
score |
13.070432 |