Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization

Autores
Burdisso, Paula; Suarez, Irina Paula; Bologna, Nicolas Gerardo; Palatnik, Javier Fernando; Bersch, Beate; Rasia, Rodolfo Maximiliano
Año de publicación
2012
Idioma
inglés
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
Dicer-like ribonuclease III enzymes are involved in different paths related to RNA silencing in plants. Little is known about the structural aspects of these processes. Here we present a structural characterization of the second double-stranded RNA binding domain (dsRBD) of DCL1, which is presumed to participate in pri-micro-RNA recognition and subcellular localization of this protein. We determined the solution structure and found that it has a canonical fold but bears some variation with respect to other homologous domains. We also found that this domain binds both double-stranded RNA and double-stranded DNA, in contrast to most dsRBDs. Our characterization shows that this domain likely has functions other than substrate recognition and binding.
Fil: Burdisso, Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Suarez, Irina Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Bologna, Nicolas Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Palatnik, Javier Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Bersch, Beate. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia
Fil: Rasia, Rodolfo Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Materia
DICER
MICRORNA
PROCESSING
HYL1
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
OAI Identificador
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/268531
Acceder
id CONICETDig_43139584d8ac5a509f5823cd1c6fa770
oai_identifier_str oai:ri.conicet.gov.ar:11336/268531
network_acronym_str CONICETDig
repository_id_str 3498
network_name_str CONICET Digital (CONICET)
spelling Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical CharacterizationBurdisso, PaulaSuarez, Irina PaulaBologna, Nicolas GerardoPalatnik, Javier FernandoBersch, BeateRasia, Rodolfo MaximilianoDICERMICRORNAPROCESSINGHYL1https://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1Dicer-like ribonuclease III enzymes are involved in different paths related to RNA silencing in plants. Little is known about the structural aspects of these processes. Here we present a structural characterization of the second double-stranded RNA binding domain (dsRBD) of DCL1, which is presumed to participate in pri-micro-RNA recognition and subcellular localization of this protein. We determined the solution structure and found that it has a canonical fold but bears some variation with respect to other homologous domains. We also found that this domain binds both double-stranded RNA and double-stranded DNA, in contrast to most dsRBDs. Our characterization shows that this domain likely has functions other than substrate recognition and binding.Fil: Burdisso, Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Suarez, Irina Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Bologna, Nicolas Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Palatnik, Javier Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaFil: Bersch, Beate. Centre National de la Recherche Scientifique; FranciaFil: Rasia, Rodolfo Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; ArgentinaAmerican Chemical Society2012-12info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/268531Burdisso, Paula; Suarez, Irina Paula; Bologna, Nicolas Gerardo; Palatnik, Javier Fernando; Bersch, Beate; et al.; Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization; American Chemical Society; Biochemistry; 51; 51; 12-2012; 10159-101660006-2960CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/bi301247rinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1021/bi301247rinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-10-15T14:44:11Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/268531instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-10-15 14:44:11.884CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse
dc.title.none.fl_str_mv Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization
title Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization
spellingShingle Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization
Burdisso, Paula
DICER
MICRORNA
PROCESSING
HYL1
title_short Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization
title_full Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization
title_fullStr Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization
title_full_unstemmed Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization
title_sort Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization
dc.creator.none.fl_str_mv Burdisso, Paula
Suarez, Irina Paula
Bologna, Nicolas Gerardo
Palatnik, Javier Fernando
Bersch, Beate
Rasia, Rodolfo Maximiliano
author Burdisso, Paula
author_facet Burdisso, Paula
Suarez, Irina Paula
Bologna, Nicolas Gerardo
Palatnik, Javier Fernando
Bersch, Beate
Rasia, Rodolfo Maximiliano
author_role author
author2 Suarez, Irina Paula
Bologna, Nicolas Gerardo
Palatnik, Javier Fernando
Bersch, Beate
Rasia, Rodolfo Maximiliano
author2_role author
author
author
author
author
dc.subject.none.fl_str_mv DICER
MICRORNA
PROCESSING
HYL1
topic DICER
MICRORNA
PROCESSING
HYL1
purl_subject.fl_str_mv https://purl.org/becyt/ford/1.6
https://purl.org/becyt/ford/1
dc.description.none.fl_txt_mv Dicer-like ribonuclease III enzymes are involved in different paths related to RNA silencing in plants. Little is known about the structural aspects of these processes. Here we present a structural characterization of the second double-stranded RNA binding domain (dsRBD) of DCL1, which is presumed to participate in pri-micro-RNA recognition and subcellular localization of this protein. We determined the solution structure and found that it has a canonical fold but bears some variation with respect to other homologous domains. We also found that this domain binds both double-stranded RNA and double-stranded DNA, in contrast to most dsRBDs. Our characterization shows that this domain likely has functions other than substrate recognition and binding.
Fil: Burdisso, Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Suarez, Irina Paula. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Bologna, Nicolas Gerardo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Palatnik, Javier Fernando. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
Fil: Bersch, Beate. Centre National de la Recherche Scientifique; Francia
Fil: Rasia, Rodolfo Maximiliano. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Rosario. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario. Universidad Nacional de Rosario. Facultad de Ciencias Bioquímicas y Farmacéuticas. Instituto de Biología Molecular y Celular de Rosario; Argentina
description Dicer-like ribonuclease III enzymes are involved in different paths related to RNA silencing in plants. Little is known about the structural aspects of these processes. Here we present a structural characterization of the second double-stranded RNA binding domain (dsRBD) of DCL1, which is presumed to participate in pri-micro-RNA recognition and subcellular localization of this protein. We determined the solution structure and found that it has a canonical fold but bears some variation with respect to other homologous domains. We also found that this domain binds both double-stranded RNA and double-stranded DNA, in contrast to most dsRBDs. Our characterization shows that this domain likely has functions other than substrate recognition and binding.
publishDate 2012
dc.date.none.fl_str_mv 2012-12
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/article
info:eu-repo/semantics/publishedVersion
http://purl.org/coar/resource_type/c_6501
info:ar-repo/semantics/articulo
format article
status_str publishedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://hdl.handle.net/11336/268531
Burdisso, Paula; Suarez, Irina Paula; Bologna, Nicolas Gerardo; Palatnik, Javier Fernando; Bersch, Beate; et al.; Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization; American Chemical Society; Biochemistry; 51; 51; 12-2012; 10159-10166
0006-2960
CONICET Digital
CONICET
url http://hdl.handle.net/11336/268531
identifier_str_mv Burdisso, Paula; Suarez, Irina Paula; Bologna, Nicolas Gerardo; Palatnik, Javier Fernando; Bersch, Beate; et al.; Second Double-Stranded RNA Binding Domain of Dicer-like Ribonuclease 1: Structural and Biochemical Characterization; American Chemical Society; Biochemistry; 51; 51; 12-2012; 10159-10166
0006-2960
CONICET Digital
CONICET
dc.language.none.fl_str_mv eng
language eng
dc.relation.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://pubs.acs.org/doi/10.1021/bi301247r
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1021/bi301247r
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
application/pdf
application/pdf
application/pdf
dc.publisher.none.fl_str_mv American Chemical Society
publisher.none.fl_str_mv American Chemical Society
dc.source.none.fl_str_mv reponame:CONICET Digital (CONICET)
instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
reponame_str CONICET Digital (CONICET)
collection CONICET Digital (CONICET)
instname_str Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.name.fl_str_mv CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
repository.mail.fl_str_mv dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar
_version_ 1846082951394099200
score 13.22299

Publicaciones similares