Estudios de Modelado Molecular de N-Bencil-2-Feniletanaminascomo inhibidores de colinesterasas
- Autores
- Carmona Viglianco, Maria Florencia; Parravicini, Oscar; Garro, Adriana; Enriz, Ricardo Daniel; Kurina Sanz, Marcela Beatriz; Orden, Alejandro Agustin
- Año de publicación
- 2021
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Los alcaloides de las plantas de la familia Amaryllidaceae presentan probada actividad biológica, y en particular galantamina se utiliza para el tratamiento paliativo en los primeros estadios de la enfermedad de Alzheimer (EA). Su uso se basa en la hipótesis colinérgica que propone que la inhibición de la actividad de las enzimas colinesterasas disminuye los síntomas cognitivos iniciales característicos de esta dolencia. Norbeladina y 4?-O-metilnorbeladina son precursores en la biosíntesis de todos los alcaloides de esta familia. En este trabajo nos propusimos estudiar el mecanismo de inhibición sobre acetil- y butirilcolinesterasa (AChE y BChE) de una familia de 10 compuestos constituida por 4?-O-metilnorbeladina y análogos no naturales con diferentes grados de oxigenación y halogenación obtenidos por aminación reductiva a partir de derivados de isovainillina y tiramina como potenciales moléculas líderes para suplantar a los alcaloides naturales en tratamientos paliativos de la EA. Los derivados con cloro en R1 y bromo en R1 y R4 presentaron mayor actividad inhibitoria frente a AChE que los no halogenados. Por su parte, los derivados monosustituidos en el anillo A con cloro, bromo e hidroxilo en R3 resultaron inactivos frente a AChE, pero activos frente a BChE. Un análogo que destacó por su actividad inhibitoria frente a ambas colinesterasas es el compuesto bromado en R1, pero con el anillo B sin sustituir. Asimismo, se detectó que el análogo 2?-iodo-4?-O-metilnorbeladina tuvo excelente selectividad frente a BChE comparable con el valor de IC50 de Gal. Para interpretar estos resultados se realizaron estudios teóricos de docking y modelado molecular utilizando modelos 3D de las enzimas AChE de Torpedo californica y BChE de Equus caballus. Así, se demostró que el compuesto bioactivo, 2?-bromo-4?-O-metilnorbeladina interacciona con los mismos residuos aminoacídicos que Gal en el sitio activo de AChE. Además, la presencia de átomos de halógenos permite interacciones intermoleculares que favorecen la estabilidad de los complejos, a excepción de aquellos demasiado voluminosos que, por impedimento estérico, no pueden acceder al sitio activo de AChE. Por otro lado, se corroboró que sobre BChE el efecto inhibitorio aumenta con el radio atómico del halógeno ubicado en R1 ya que el sitio aniónico periférico de esta enzima es más accesible por presentar menor número de residuos aromáticos. Se pudo explicar la selectividad en la inhibición de BChE del compuesto bromado en R1 pero sin el -OH en el anillo B mediante el estudio de una conformación particular del derivado que determina que se produzca una interacción hidrofóbica estabilizante. De esta manera, mediante los estudios teóricos se pueden explicar los resultados de bioactividades teniendo en cuenta las características particulares de los sitios activos de ambas enzimas.
Fil: Carmona Viglianco, Maria Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina
Fil: Parravicini, Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
Fil: Garro, Adriana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
Fil: Enriz, Ricardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina
Fil: Kurina Sanz, Marcela Beatriz. Universidad Nacional de San Luis; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina
Fil: Orden, Alejandro Agustin. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina
XXIII Simposio Nacional de Química Orgánica
Córdoba
Argentina
Sociedad Argentina de Investigación en Química Orgánica - Materia
-
NORBELADINA
ANTICOLINESTERASICOS
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SINTESIS - Nivel de accesibilidad
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En este trabajo nos propusimos estudiar el mecanismo de inhibición sobre acetil- y butirilcolinesterasa (AChE y BChE) de una familia de 10 compuestos constituida por 4?-O-metilnorbeladina y análogos no naturales con diferentes grados de oxigenación y halogenación obtenidos por aminación reductiva a partir de derivados de isovainillina y tiramina como potenciales moléculas líderes para suplantar a los alcaloides naturales en tratamientos paliativos de la EA. Los derivados con cloro en R1 y bromo en R1 y R4 presentaron mayor actividad inhibitoria frente a AChE que los no halogenados. Por su parte, los derivados monosustituidos en el anillo A con cloro, bromo e hidroxilo en R3 resultaron inactivos frente a AChE, pero activos frente a BChE. Un análogo que destacó por su actividad inhibitoria frente a ambas colinesterasas es el compuesto bromado en R1, pero con el anillo B sin sustituir. Asimismo, se detectó que el análogo 2?-iodo-4?-O-metilnorbeladina tuvo excelente selectividad frente a BChE comparable con el valor de IC50 de Gal. Para interpretar estos resultados se realizaron estudios teóricos de docking y modelado molecular utilizando modelos 3D de las enzimas AChE de Torpedo californica y BChE de Equus caballus. Así, se demostró que el compuesto bioactivo, 2?-bromo-4?-O-metilnorbeladina interacciona con los mismos residuos aminoacídicos que Gal en el sitio activo de AChE. Además, la presencia de átomos de halógenos permite interacciones intermoleculares que favorecen la estabilidad de los complejos, a excepción de aquellos demasiado voluminosos que, por impedimento estérico, no pueden acceder al sitio activo de AChE. Por otro lado, se corroboró que sobre BChE el efecto inhibitorio aumenta con el radio atómico del halógeno ubicado en R1 ya que el sitio aniónico periférico de esta enzima es más accesible por presentar menor número de residuos aromáticos. Se pudo explicar la selectividad en la inhibición de BChE del compuesto bromado en R1 pero sin el -OH en el anillo B mediante el estudio de una conformación particular del derivado que determina que se produzca una interacción hidrofóbica estabilizante. De esta manera, mediante los estudios teóricos se pueden explicar los resultados de bioactividades teniendo en cuenta las características particulares de los sitios activos de ambas enzimas.Fil: Carmona Viglianco, Maria Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; ArgentinaFil: Parravicini, Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. 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Los derivados con cloro en R1 y bromo en R1 y R4 presentaron mayor actividad inhibitoria frente a AChE que los no halogenados. Por su parte, los derivados monosustituidos en el anillo A con cloro, bromo e hidroxilo en R3 resultaron inactivos frente a AChE, pero activos frente a BChE. Un análogo que destacó por su actividad inhibitoria frente a ambas colinesterasas es el compuesto bromado en R1, pero con el anillo B sin sustituir. Asimismo, se detectó que el análogo 2?-iodo-4?-O-metilnorbeladina tuvo excelente selectividad frente a BChE comparable con el valor de IC50 de Gal. Para interpretar estos resultados se realizaron estudios teóricos de docking y modelado molecular utilizando modelos 3D de las enzimas AChE de Torpedo californica y BChE de Equus caballus. Así, se demostró que el compuesto bioactivo, 2?-bromo-4?-O-metilnorbeladina interacciona con los mismos residuos aminoacídicos que Gal en el sitio activo de AChE. Además, la presencia de átomos de halógenos permite interacciones intermoleculares que favorecen la estabilidad de los complejos, a excepción de aquellos demasiado voluminosos que, por impedimento estérico, no pueden acceder al sitio activo de AChE. Por otro lado, se corroboró que sobre BChE el efecto inhibitorio aumenta con el radio atómico del halógeno ubicado en R1 ya que el sitio aniónico periférico de esta enzima es más accesible por presentar menor número de residuos aromáticos. Se pudo explicar la selectividad en la inhibición de BChE del compuesto bromado en R1 pero sin el -OH en el anillo B mediante el estudio de una conformación particular del derivado que determina que se produzca una interacción hidrofóbica estabilizante. De esta manera, mediante los estudios teóricos se pueden explicar los resultados de bioactividades teniendo en cuenta las características particulares de los sitios activos de ambas enzimas. Fil: Carmona Viglianco, Maria Florencia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina Fil: Parravicini, Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Garro, Adriana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Enriz, Ricardo Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Ciencias Físico Matemáticas y Naturales. Instituto Multidisciplinario de Investigaciones Biológicas de San Luis; Argentina Fil: Kurina Sanz, Marcela Beatriz. Universidad Nacional de San Luis; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - San Luis. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia. Instituto de Investigaciones en Tecnología Química; Argentina Fil: Orden, Alejandro Agustin. Universidad Nacional de San Luis. Facultad de Química, Bioquímica y Farmacia; Argentina. 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Los alcaloides de las plantas de la familia Amaryllidaceae presentan probada actividad biológica, y en particular galantamina se utiliza para el tratamiento paliativo en los primeros estadios de la enfermedad de Alzheimer (EA). Su uso se basa en la hipótesis colinérgica que propone que la inhibición de la actividad de las enzimas colinesterasas disminuye los síntomas cognitivos iniciales característicos de esta dolencia. Norbeladina y 4?-O-metilnorbeladina son precursores en la biosíntesis de todos los alcaloides de esta familia. En este trabajo nos propusimos estudiar el mecanismo de inhibición sobre acetil- y butirilcolinesterasa (AChE y BChE) de una familia de 10 compuestos constituida por 4?-O-metilnorbeladina y análogos no naturales con diferentes grados de oxigenación y halogenación obtenidos por aminación reductiva a partir de derivados de isovainillina y tiramina como potenciales moléculas líderes para suplantar a los alcaloides naturales en tratamientos paliativos de la EA. Los derivados con cloro en R1 y bromo en R1 y R4 presentaron mayor actividad inhibitoria frente a AChE que los no halogenados. Por su parte, los derivados monosustituidos en el anillo A con cloro, bromo e hidroxilo en R3 resultaron inactivos frente a AChE, pero activos frente a BChE. Un análogo que destacó por su actividad inhibitoria frente a ambas colinesterasas es el compuesto bromado en R1, pero con el anillo B sin sustituir. Asimismo, se detectó que el análogo 2?-iodo-4?-O-metilnorbeladina tuvo excelente selectividad frente a BChE comparable con el valor de IC50 de Gal. Para interpretar estos resultados se realizaron estudios teóricos de docking y modelado molecular utilizando modelos 3D de las enzimas AChE de Torpedo californica y BChE de Equus caballus. Así, se demostró que el compuesto bioactivo, 2?-bromo-4?-O-metilnorbeladina interacciona con los mismos residuos aminoacídicos que Gal en el sitio activo de AChE. Además, la presencia de átomos de halógenos permite interacciones intermoleculares que favorecen la estabilidad de los complejos, a excepción de aquellos demasiado voluminosos que, por impedimento estérico, no pueden acceder al sitio activo de AChE. Por otro lado, se corroboró que sobre BChE el efecto inhibitorio aumenta con el radio atómico del halógeno ubicado en R1 ya que el sitio aniónico periférico de esta enzima es más accesible por presentar menor número de residuos aromáticos. Se pudo explicar la selectividad en la inhibición de BChE del compuesto bromado en R1 pero sin el -OH en el anillo B mediante el estudio de una conformación particular del derivado que determina que se produzca una interacción hidrofóbica estabilizante. De esta manera, mediante los estudios teóricos se pueden explicar los resultados de bioactividades teniendo en cuenta las características particulares de los sitios activos de ambas enzimas. |
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