Estabilidad global de emulsiones preparadas a partir de hidrolizados proteicos de caupí

• Autores: Thompson, Cinthia María Belén; Fernández Sosa, Eliana Isabel; Acevedo, Belén Andrea; Añon, Maria Cristina; Avanza, María Victoria
• Año de publicación: 2019
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: documento de conferencia
• Materia: LEGUMBRES; ALCALASA; CREMADO; TAMAÑO DE PARTÍCULA; AISLADOS PROTEICOS
• Institución: Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas

Una emulsión es un sistema coloidal bifásico, termodinámicamente inestable. Las emulsiones, pueden estabilizarse cinéticamente usando emulsionantes y/o estabilizantes que retardan o inhiben los diversos mecanismos de desestabilización. En este contexto, las proteínas de caupí resultan buenos agentes emulsificantes. La hidrólisis enzimática (de bajo grado de hidrólisis (≤ 10 %)) es utilizada en la industria alimentaria con el fin de mejorar las propiedades funcionales y características nutricionales, provocando cambios en la estructura de la proteína, capaces de influir en la capacidad de emulsificación de las mismas. El objetivo de este trabajo fue analizar la capacidad emulsionante de hidrolizados proteicos de caupí (H), con bajo grado de hidrolisis (LH), en forma comparativa con el aislado nativo (A). Las semillas provistas por la Estación Experimental Agropecuaria, INTA-Corrientes fueron molidas y tamizadas (ASTM 80). La harina desgrasada fue suspendida en agua destilada al 10%(p/v). Las proteínas fueron extraídas a pH=8 (A8) y a pH=10 (A10) con precipitación isoeléctrica a pH=4,5, neutralización y posterior liofilización. Los H fueron obtenidos por digestión con alcalasa (0,08 μL/100 mg) durante 4 h a 37 °C. Se determinó el grado de hidrólisis (GH) alcanzado. Se prepararon emulsiones aceite en agua (o/w) a 0,1% (p/p) y 1% (p/p) a partir de las fracciones solubles de A e H utilizando un homogeneizador (1 min, 20000 rpm) con posterior sonicación (potencia de 50%, 1 pulso, 30 s). Se estudió la estabilidad frente al cremado por medio de un analizador óptico vertical de barrido. Los diámetros de partícula (D3,2 y D4,3) se determinaron inmediatamente después de preparadas las emulsiones. Se observó buena estabilidad frente al cremado-coalescencia para las emulsiones con A8 y A10, en ambas concentraciones estudiadas. No obstante, se registró un descenso del 10% del %BS inicial para las emulsiones formuladas con 0,1% (p/p) a las 24 h de preparada la emulsión mientras que para las emulsiones al 1% (p/p), el descenso se inició a los 3 días. La estabilidad de las emulsiones LH fue mejor al de las emulsiones preparadas solamente con A observándose una reducción del tamaño D4,3 inicial. Para las dos concentraciones proteicas utilizadas el %BS se mantuvo constante en la Zona II (%BS 40-50 mm). En la Zona I (%BS 10-15 mm), se observó una disminución del 20% del %BS para LH A8 y LH A10 al 0,1% (p/p) y del 5% para las de mayor concentración. A los 10 días de almacenamiento, se evidenció una mejora en la estabilidad de las emulsiones preparadas con LH A10 1% respecto a las de LH A8 a la misma concentración. Como conclusión, es posible afirmar que las proteínas de caupí pueden ser utilizadas como emulsionantes por su habilidad de facilitar la formación y mejorar la estabilidad en las emulsiones (o/w). La incorporación de H, como tensioactivo, resultó en la mejora de la formación y estabilidad de las emulsiones de A8 y A10. La hidrólisis enzimática de la proteína de caupí es un tratamiento favorable para su utilización como un posible ingrediente funcional en la formulación de alimentos.
Fil: Thompson, Cinthia María Belén. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
Fil: Fernández Sosa, Eliana Isabel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
Fil: Acevedo, Belén Andrea. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
Fil: Añon, Maria Cristina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - La Plata. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos. Universidad Nacional de La Plata. Facultad de Ciencias Exactas. Centro de Investigación y Desarrollo en Criotecnología de Alimentos; Argentina
Fil: Avanza, María Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Nordeste. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino. Universidad Nacional del Nordeste. Facultad de Ciencias Exactas Naturales y Agrimensura. Instituto de Química Básica y Aplicada del Nordeste Argentino; Argentina
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