Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina
- Autores
- Pardo, Marcelo F.; Natalucci, Claudia Luisa
- Año de publicación
- 2002
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión enviada
- Descripción
- An alternative electrophoretic method that improves the separation, identification and relative quantification of bovine milk casein fractions and casein hydrolysates was developed. The method is based in the Tricine-SDS-PAGE technique while the relative quantification of milk proteins has been achieved by digital densitometry. The advantages of this procedure for milk proteins and milk protein hydrolysates\nare that bands are well separated and can be readily detected and quantified. In the new method, ás1 -, ás2-, â- and ê -casein and low molecular weight peptides (casein degradation products with high electrophoretic mobility) that cannot be usually detected by other electrophoretic systems are visualized as sharp bands.
Ha sido desarrollado un método electroforético alternativo que mejora la separación, identificación y cuantificación relativa de caseína bovina y de hidrolizados de caseína. El método se basa en la técnica de Tricina-SDS-PAGE, en tanto que la\ncuantificación relativa de las proteínas lácteas fue realizada por densitometría digital. Una de las ventajas de este\nprocedimiento para proteínas de leche y de sus hidrolizados es que las bandas se encuentran bien separadas y pueden ser fácilmente detectadas y cuantificadas. En el nuevo método, as1-, as2 -, ß - y ê -caseína y los péptidos de bajo peso molecular (productos de degradación de la caseína con elevada movilidad electroforética), que no pueden ser habitualmente detectados por otros sistemas electroforéticos, son visualizados como bandas nítidas.
Ha sido desarrollado un método electroforético alternativo que mejora la separación, identificación y cuantificación relativa de caseína bovina y de hidrolizados de caseína. El método se basa en la técnica de Tricina-SDS-PAGE, en tanto que la\ncuantificación relativa de las proteínas lácteas fue realizada por densitometría digital. Una de las ventajas de este\nprocedimiento para proteínas de leche y de sus hidrolizados es que las bandas se encuentran bien separadas y pueden ser fácilmente detectadas y cuantificadas. En el nuevo método, as1-, as2 -, ß - y ê -caseína y los péptidos de bajo peso molecular (productos de degradación de la caseína con elevada movilidad electroforética), que nopueden ser habitualmente detectados por otros sistemas electroforéticos, son visualizados como bandas nítidas. - Materia
-
Farmacología y Farmacia
Proteínas de la Leche
Caseínas
Bioquímica
Aminoácidos
Péptidos
Proteínas - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/
- Repositorio
- Institución
- Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires
- OAI Identificador
- oai:digital.cic.gba.gob.ar:11746/3719
Ver los metadatos del registro completo
id |
CICBA_9ac9eda7e76e3ea90182418996e3afbd |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:digital.cic.gba.gob.ar:11746/3719 |
network_acronym_str |
CICBA |
repository_id_str |
9441 |
network_name_str |
CIC Digital (CICBA) |
spelling |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovinaPardo, Marcelo F.Natalucci, Claudia LuisaFarmacología y FarmaciaProteínas de la LecheCaseínasBioquímicaAminoácidosPéptidosProteínasAn alternative electrophoretic method that improves the separation, identification and relative quantification of bovine milk casein fractions and casein hydrolysates was developed. The method is based in the Tricine-SDS-PAGE technique while the relative quantification of milk proteins has been achieved by digital densitometry. The advantages of this procedure for milk proteins and milk protein hydrolysates\nare that bands are well separated and can be readily detected and quantified. In the new method, ás1 -, ás2-, â- and ê -casein and low molecular weight peptides (casein degradation products with high electrophoretic mobility) that cannot be usually detected by other electrophoretic systems are visualized as sharp bands.Ha sido desarrollado un método electroforético alternativo que mejora la separación, identificación y cuantificación relativa de caseína bovina y de hidrolizados de caseína. El método se basa en la técnica de Tricina-SDS-PAGE, en tanto que la\ncuantificación relativa de las proteínas lácteas fue realizada por densitometría digital. Una de las ventajas de este\nprocedimiento para proteínas de leche y de sus hidrolizados es que las bandas se encuentran bien separadas y pueden ser fácilmente detectadas y cuantificadas. En el nuevo método, as1-, as2 -, ß - y ê -caseína y los péptidos de bajo peso molecular (productos de degradación de la caseína con elevada movilidad electroforética), que no pueden ser habitualmente detectados por otros sistemas electroforéticos, son visualizados como bandas nítidas.Ha sido desarrollado un método electroforético alternativo que mejora la separación, identificación y cuantificación relativa de caseína bovina y de hidrolizados de caseína. El método se basa en la técnica de Tricina-SDS-PAGE, en tanto que la\ncuantificación relativa de las proteínas lácteas fue realizada por densitometría digital. Una de las ventajas de este\nprocedimiento para proteínas de leche y de sus hidrolizados es que las bandas se encuentran bien separadas y pueden ser fácilmente detectadas y cuantificadas. En el nuevo método, as1-, as2 -, ß - y ê -caseína y los péptidos de bajo peso molecular (productos de degradación de la caseína con elevada movilidad electroforética), que nopueden ser habitualmente detectados por otros sistemas electroforéticos, son visualizados como bandas nítidas.2002-01-01info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/submittedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfhttps://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/3719enginfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by/4.0/reponame:CIC Digital (CICBA)instname:Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Airesinstacron:CICBA2025-09-04T09:43:27Zoai:digital.cic.gba.gob.ar:11746/3719Institucionalhttp://digital.cic.gba.gob.arOrganismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://digital.cic.gba.gob.ar/oai/snrdmarisa.degiusti@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:94412025-09-04 09:43:28.308CIC Digital (CICBA) - Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Airesfalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina |
title |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina |
spellingShingle |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina Pardo, Marcelo F. Farmacología y Farmacia Proteínas de la Leche Caseínas Bioquímica Aminoácidos Péptidos Proteínas |
title_short |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina |
title_full |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina |
title_fullStr |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina |
title_full_unstemmed |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina |
title_sort |
Un método electroforético mejorado destinado al análisis de caseína bovina |
dc.creator.none.fl_str_mv |
Pardo, Marcelo F. Natalucci, Claudia Luisa |
author |
Pardo, Marcelo F. |
author_facet |
Pardo, Marcelo F. Natalucci, Claudia Luisa |
author_role |
author |
author2 |
Natalucci, Claudia Luisa |
author2_role |
author |
dc.subject.none.fl_str_mv |
Farmacología y Farmacia Proteínas de la Leche Caseínas Bioquímica Aminoácidos Péptidos Proteínas |
topic |
Farmacología y Farmacia Proteínas de la Leche Caseínas Bioquímica Aminoácidos Péptidos Proteínas |
dc.description.none.fl_txt_mv |
An alternative electrophoretic method that improves the separation, identification and relative quantification of bovine milk casein fractions and casein hydrolysates was developed. The method is based in the Tricine-SDS-PAGE technique while the relative quantification of milk proteins has been achieved by digital densitometry. The advantages of this procedure for milk proteins and milk protein hydrolysates\nare that bands are well separated and can be readily detected and quantified. In the new method, ás1 -, ás2-, â- and ê -casein and low molecular weight peptides (casein degradation products with high electrophoretic mobility) that cannot be usually detected by other electrophoretic systems are visualized as sharp bands. Ha sido desarrollado un método electroforético alternativo que mejora la separación, identificación y cuantificación relativa de caseína bovina y de hidrolizados de caseína. El método se basa en la técnica de Tricina-SDS-PAGE, en tanto que la\ncuantificación relativa de las proteínas lácteas fue realizada por densitometría digital. Una de las ventajas de este\nprocedimiento para proteínas de leche y de sus hidrolizados es que las bandas se encuentran bien separadas y pueden ser fácilmente detectadas y cuantificadas. En el nuevo método, as1-, as2 -, ß - y ê -caseína y los péptidos de bajo peso molecular (productos de degradación de la caseína con elevada movilidad electroforética), que no pueden ser habitualmente detectados por otros sistemas electroforéticos, son visualizados como bandas nítidas. Ha sido desarrollado un método electroforético alternativo que mejora la separación, identificación y cuantificación relativa de caseína bovina y de hidrolizados de caseína. El método se basa en la técnica de Tricina-SDS-PAGE, en tanto que la\ncuantificación relativa de las proteínas lácteas fue realizada por densitometría digital. Una de las ventajas de este\nprocedimiento para proteínas de leche y de sus hidrolizados es que las bandas se encuentran bien separadas y pueden ser fácilmente detectadas y cuantificadas. En el nuevo método, as1-, as2 -, ß - y ê -caseína y los péptidos de bajo peso molecular (productos de degradación de la caseína con elevada movilidad electroforética), que nopueden ser habitualmente detectados por otros sistemas electroforéticos, son visualizados como bandas nítidas. |
description |
An alternative electrophoretic method that improves the separation, identification and relative quantification of bovine milk casein fractions and casein hydrolysates was developed. The method is based in the Tricine-SDS-PAGE technique while the relative quantification of milk proteins has been achieved by digital densitometry. The advantages of this procedure for milk proteins and milk protein hydrolysates\nare that bands are well separated and can be readily detected and quantified. In the new method, ás1 -, ás2-, â- and ê -casein and low molecular weight peptides (casein degradation products with high electrophoretic mobility) that cannot be usually detected by other electrophoretic systems are visualized as sharp bands. |
publishDate |
2002 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2002-01-01 |
dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/submittedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 info:ar-repo/semantics/articulo |
format |
article |
status_str |
submittedVersion |
dc.identifier.none.fl_str_mv |
https://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/3719 |
url |
https://digital.cic.gba.gob.ar/handle/11746/3719 |
dc.language.none.fl_str_mv |
eng |
language |
eng |
dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
rights_invalid_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/ |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:CIC Digital (CICBA) instname:Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires instacron:CICBA |
reponame_str |
CIC Digital (CICBA) |
collection |
CIC Digital (CICBA) |
instname_str |
Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires |
instacron_str |
CICBA |
institution |
CICBA |
repository.name.fl_str_mv |
CIC Digital (CICBA) - Comisión de Investigaciones Científicas de la Provincia de Buenos Aires |
repository.mail.fl_str_mv |
marisa.degiusti@sedici.unlp.edu.ar |
_version_ |
1842340421688098816 |
score |
12.623145 |