Autoensamblaje del caseinomacropéptido (CMP) y su impacto en la gelificación y espumado

• Autores: Farías, María Edith
• Año de publicación: 2012
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: tesis doctoral
• Colaborador/a o director/a de tesis: Pilosof, Ana María Renata
• Materia: CASEINOMACROPEPTIDO; AUTOENSAMBLAJE; GELIFICACION; ESPUMADO; PEPTIDOS LACTEOS; CASEINMACROPEPTIDE; SELF-ASSEMBLY; GELATION; FOAM; MILK PEPTIDES
• Institución: Universidad Nacional de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales

El objetivo de este trabajo fue estudiar mediante dispersión dinámica de luz (DLS) el autoensamblaje del caseinomacropéptido (CMP) en relación al pH, tipo de ácido y presencia de sales y su impacto en la gelificación y el espumado. A pH 7,0, las soluciones de CMP son estables con el tiempo y no gelifican aún bajo calentamiento. La forma predominante del CMP en estas condiciones es la monomérica. A pH < 4,5 ya sea a temperatura ambiente o por calentamiento, el CMP genera en el tiempo una estructura ordenada gelificada de características viscoelásticas, baja dureza y cohesividad. Dicha estructura es reversible a un cambio ulterior de pH pero no a la forma monomérica original. Se propuso un modelo de autoensamblaje y gelificación del CMP. El autoensamblaje del CMP y su gelificación están modulados por diferentes condiciones del medio: pH, temperatura, tipo de ácido y presencia de sales. El tipo de ácido y la presencia de sales impactan en la asociación del CMP por vía hidrofóbica, la cual constituye la primera etapa del autoensamblaje, conduciendo a dímeros (HCl), tetrámeros (ácido cítrico, ácido láctico, NaCl, CaCl2) o hexámeros (ácido acético). Estas formas asociadas del CMP son las que posteriormente interactúan a pH < 4,5 por via electrostática (segunda etapa del autoensamblaje) conduciendo en el tiempo a una estructura ordenada gelificada. Las propiedades de espumado del CMP también están relacionadas con su autoensamblaje y gelificación ya que la estabilidad de las espumas tanto al colapso como al drenado aumenta significativamente a pH < 4,5.
The aim of this work was to study by dynamic light scattering (DLS) the self-assembly of caseinomacropeptide (CMP) as affected by pH, type of acid and salts as well as its effect on gelling and foaming. At pH 7.0, CMP solutions are stable over time and do not gel even under heating. The dominant form of CMP in these conditions is the monomer. At pH < 4.5, at room temperature or upon heating, the CMP generates an ordered gelled structure with viscoelastic characteristics, low hardness and cohesiveness. This structure is reversible to a subsequent change of pH but not to the original monomeric form. CMP selfassembly and gelation are modulated by different environmental conditions: pH, temperature, type of acid and presence of salts. A model to explain CMP self-assembly and the formation of a gel is proposed. The type of acid and the presence of salts have an impact on the association of CMP via hydrophobic interactions, which constitutes the first stage of self-assembly, leading to dimers (HCl), tetramers (citric acid, lactic acid, NaCl, CaCl2) or hexamers (acetic acid). These associated forms interact subsequently at pH < 4.5 via electrostatic interactions (second stage of self-assembly) leading over time to a gelled structure. The foaming properties of CMP are also related to its self-assembly and gelation as the stability of foams both to drainaige or collapse were slightly increased at pH < 4.5.
Fil: Farías, María Edith. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales; Argentina.