Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483)
- Autores
- Colman, Déborah I.; Lozano, Mauricio Javier; Ferrelli, María Leticia; Parisi, Gustavo Daniel
- Año de publicación
- 2022
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- parte de libro
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- La enzima fosfoglicerol transferasa I (gen mdoB) de la enterobacteria Salmonella agona (cepa SL483) fue caracterizada a partir de una secuencia de aminoácidos mediante distintas herramientas bioinformáticas. Datos bibliográficos de otros microorganismos asociados filogenéticamente determinaron que la función biológica podría participar del traspaso de azúcares dentro del sistema fosfotransferasa. Nuestros resultados indicaron que la proteína está compuesta por 763 aminoácidos con peso molecular de 85084 Da. Se determinó que la secuencia aminoacídica en estudio tiene, al menos, un plegamiento secundario conformado por un péptido señal, 4 regiones transmembrana y un dominio Sulfatasa. El plegamiento de este dominio conforman 4 alfas-hélices hacia el exterior y 4 hojas beta en el interior, dispuestas en un arreglo globular. Se buscaron proteínas homólogas cercanas y remotas con el fin de investigar las variaciones evolutivas. Los géneros taxonómicos más representados fueron: Salmonella sp., Escherichia sp. Shigella sp. y Citrobacter sp.. Los resultados alcanzados permitieron predecir la función proteica.
Facultad de Ciencias Exactas - Materia
-
Biología
Proteína
dominio
estructura secundaria
plegamiento - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
- Repositorio
.jpg)
- Institución
- Universidad Nacional de La Plata
- OAI Identificador
- oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/152275
Ver los metadatos del registro completo
| id |
SEDICI_deda09bdcbdd83044f741491e151290c |
|---|---|
| oai_identifier_str |
oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/152275 |
| network_acronym_str |
SEDICI |
| repository_id_str |
1329 |
| network_name_str |
SEDICI (UNLP) |
| spelling |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483)Colman, Déborah I.Lozano, Mauricio JavierFerrelli, María LeticiaParisi, Gustavo DanielBiologíaProteínadominioestructura secundariaplegamientoLa enzima fosfoglicerol transferasa I (gen mdoB) de la enterobacteria Salmonella agona (cepa SL483) fue caracterizada a partir de una secuencia de aminoácidos mediante distintas herramientas bioinformáticas. Datos bibliográficos de otros microorganismos asociados filogenéticamente determinaron que la función biológica podría participar del traspaso de azúcares dentro del sistema fosfotransferasa. Nuestros resultados indicaron que la proteína está compuesta por 763 aminoácidos con peso molecular de 85084 Da. Se determinó que la secuencia aminoacídica en estudio tiene, al menos, un plegamiento secundario conformado por un péptido señal, 4 regiones transmembrana y un dominio Sulfatasa. El plegamiento de este dominio conforman 4 alfas-hélices hacia el exterior y 4 hojas beta en el interior, dispuestas en un arreglo globular. Se buscaron proteínas homólogas cercanas y remotas con el fin de investigar las variaciones evolutivas. Los géneros taxonómicos más representados fueron: Salmonella sp., Escherichia sp. Shigella sp. y Citrobacter sp.. Los resultados alcanzados permitieron predecir la función proteica.Facultad de Ciencias ExactasFacultad de Ciencias Exactas (UNLP)2022info:eu-repo/semantics/bookPartinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionCapitulo de librohttp://purl.org/coar/resource_type/c_3248info:ar-repo/semantics/parteDeLibroapplication/pdf12-20http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/152275spainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/isbn/978-950-34-2180-2info:eu-repo/semantics/reference/hdl/10915/145398info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0)reponame:SEDICI (UNLP)instname:Universidad Nacional de La Platainstacron:UNLP2025-12-23T11:41:21Zoai:sedici.unlp.edu.ar:10915/152275Institucionalhttp://sedici.unlp.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://sedici.unlp.edu.ar/oai/snrdalira@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:13292025-12-23 11:41:22.232SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Platafalse |
| dc.title.none.fl_str_mv |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483) |
| title |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483) |
| spellingShingle |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483) Colman, Déborah I. Biología Proteína dominio estructura secundaria plegamiento |
| title_short |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483) |
| title_full |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483) |
| title_fullStr |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483) |
| title_full_unstemmed |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483) |
| title_sort |
Análisis secuencial de la proteína fosfoglicerol transferasa I de <i>Salmonella agona</i> (cepa SL 483) |
| dc.creator.none.fl_str_mv |
Colman, Déborah I. Lozano, Mauricio Javier Ferrelli, María Leticia Parisi, Gustavo Daniel |
| author |
Colman, Déborah I. |
| author_facet |
Colman, Déborah I. Lozano, Mauricio Javier Ferrelli, María Leticia Parisi, Gustavo Daniel |
| author_role |
author |
| author2 |
Lozano, Mauricio Javier Ferrelli, María Leticia Parisi, Gustavo Daniel |
| author2_role |
author author author |
| dc.subject.none.fl_str_mv |
Biología Proteína dominio estructura secundaria plegamiento |
| topic |
Biología Proteína dominio estructura secundaria plegamiento |
| dc.description.none.fl_txt_mv |
La enzima fosfoglicerol transferasa I (gen mdoB) de la enterobacteria Salmonella agona (cepa SL483) fue caracterizada a partir de una secuencia de aminoácidos mediante distintas herramientas bioinformáticas. Datos bibliográficos de otros microorganismos asociados filogenéticamente determinaron que la función biológica podría participar del traspaso de azúcares dentro del sistema fosfotransferasa. Nuestros resultados indicaron que la proteína está compuesta por 763 aminoácidos con peso molecular de 85084 Da. Se determinó que la secuencia aminoacídica en estudio tiene, al menos, un plegamiento secundario conformado por un péptido señal, 4 regiones transmembrana y un dominio Sulfatasa. El plegamiento de este dominio conforman 4 alfas-hélices hacia el exterior y 4 hojas beta en el interior, dispuestas en un arreglo globular. Se buscaron proteínas homólogas cercanas y remotas con el fin de investigar las variaciones evolutivas. Los géneros taxonómicos más representados fueron: Salmonella sp., Escherichia sp. Shigella sp. y Citrobacter sp.. Los resultados alcanzados permitieron predecir la función proteica. Facultad de Ciencias Exactas |
| description |
La enzima fosfoglicerol transferasa I (gen mdoB) de la enterobacteria Salmonella agona (cepa SL483) fue caracterizada a partir de una secuencia de aminoácidos mediante distintas herramientas bioinformáticas. Datos bibliográficos de otros microorganismos asociados filogenéticamente determinaron que la función biológica podría participar del traspaso de azúcares dentro del sistema fosfotransferasa. Nuestros resultados indicaron que la proteína está compuesta por 763 aminoácidos con peso molecular de 85084 Da. Se determinó que la secuencia aminoacídica en estudio tiene, al menos, un plegamiento secundario conformado por un péptido señal, 4 regiones transmembrana y un dominio Sulfatasa. El plegamiento de este dominio conforman 4 alfas-hélices hacia el exterior y 4 hojas beta en el interior, dispuestas en un arreglo globular. Se buscaron proteínas homólogas cercanas y remotas con el fin de investigar las variaciones evolutivas. Los géneros taxonómicos más representados fueron: Salmonella sp., Escherichia sp. Shigella sp. y Citrobacter sp.. Los resultados alcanzados permitieron predecir la función proteica. |
| publishDate |
2022 |
| dc.date.none.fl_str_mv |
2022 |
| dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/bookPart info:eu-repo/semantics/publishedVersion Capitulo de libro http://purl.org/coar/resource_type/c_3248 info:ar-repo/semantics/parteDeLibro |
| format |
bookPart |
| status_str |
publishedVersion |
| dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/152275 |
| url |
http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/152275 |
| dc.language.none.fl_str_mv |
spa |
| language |
spa |
| dc.relation.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/isbn/978-950-34-2180-2 info:eu-repo/semantics/reference/hdl/10915/145398 |
| dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0) |
| eu_rights_str_mv |
openAccess |
| rights_invalid_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0) |
| dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf 12-20 |
| dc.publisher.none.fl_str_mv |
Facultad de Ciencias Exactas (UNLP) |
| publisher.none.fl_str_mv |
Facultad de Ciencias Exactas (UNLP) |
| dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:SEDICI (UNLP) instname:Universidad Nacional de La Plata instacron:UNLP |
| reponame_str |
SEDICI (UNLP) |
| collection |
SEDICI (UNLP) |
| instname_str |
Universidad Nacional de La Plata |
| instacron_str |
UNLP |
| institution |
UNLP |
| repository.name.fl_str_mv |
SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Plata |
| repository.mail.fl_str_mv |
alira@sedici.unlp.edu.ar |
| _version_ |
1852334614092185600 |
| score |
13.075124 |