Regulación post-transcripcional en el operón lactosa de Escherichia coli K12

Autores
Méndez, Beatriz Silvia
Año de publicación
1978
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión aceptada
Colaborador/a o director/a de tesis
Sánchez de Rivas, Carmen
Descripción
A pesar de la vasta información acumulada sobre la represión catabólica, poco se conoce sobre su mecanismo molecular, y las evidencias presentadas son a menudo contradictorias. El AMPc y su proteína receptora actúan como mediadores de este efecto, siendo su lugar genético de acción el promotor lactosa. Pero ciertas líneas de investigación, en distintas condiciones experimentales, llevaron a mostrar que el fenómeno de represión y el rol del AMPc en el mismo no podían explicarse totalmente por un modelo de regulación positiva. Por ejemplo, la represión catabólica persiste en mutantes de E. coli que llevan deleciones de las regiones que controlan la transcripción en el sistema lactosa (33), lo que excluye la posibilidad de una única regulación a nivel de la síntesis del mensajero. Además cuando se observa la síntesis residual de β -galactosidasa, luego de bloquear la transcripción por distintas inhibidores, la adición de glucosa produce una disminución de la síntesis (30) y el agregado de AMPc estimula la traducción del mensajero lactosa (34). En este trabajo las etapas de transcripción y traducción fueron separadas y se observó la acción producida por distintos catalolitos en esta última. Los resultados obtenidos muéstran elocuentemente que cuando ambos procesos están desacoplados, la eficiencia diferente en la traducción del mensajero lactosa depende de la fuente de carbono utilizada en dicha etapa. El método utilizado para bloquear la biosíntesis de proteínas no influye sobre este resultado, si bien como se señaló anteriormente, la concentración de clorafenicol (5 ug/ml) resultó crítico para observar la posterior producción de β-galactosidasa.
Tesis digitalizada en SEDICI gracias a la colaboración del Instituto de Biotecnología y Biología Molecular (IBBM).
Doctor en Química
Universidad de Buenos Aires
Facultad de Ciencias Exactas
Materia
Ciencias Exactas
Química
Escherichia coli K12
alfa-Galactosidasa
Biosíntesis de Proteínas
Operón Lac
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
Repositorio
SEDICI (UNLP)
Institución
Universidad Nacional de La Plata
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Tesis digitalizada en SEDICI gracias a la colaboración del Instituto de Biotecnología y Biología Molecular (IBBM).
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description A pesar de la vasta información acumulada sobre la represión catabólica, poco se conoce sobre su mecanismo molecular, y las evidencias presentadas son a menudo contradictorias. El AMPc y su proteína receptora actúan como mediadores de este efecto, siendo su lugar genético de acción el promotor lactosa. Pero ciertas líneas de investigación, en distintas condiciones experimentales, llevaron a mostrar que el fenómeno de represión y el rol del AMPc en el mismo no podían explicarse totalmente por un modelo de regulación positiva. Por ejemplo, la represión catabólica persiste en mutantes de E. coli que llevan deleciones de las regiones que controlan la transcripción en el sistema lactosa (33), lo que excluye la posibilidad de una única regulación a nivel de la síntesis del mensajero. Además cuando se observa la síntesis residual de β -galactosidasa, luego de bloquear la transcripción por distintas inhibidores, la adición de glucosa produce una disminución de la síntesis (30) y el agregado de AMPc estimula la traducción del mensajero lactosa (34). En este trabajo las etapas de transcripción y traducción fueron separadas y se observó la acción producida por distintos catalolitos en esta última. Los resultados obtenidos muéstran elocuentemente que cuando ambos procesos están desacoplados, la eficiencia diferente en la traducción del mensajero lactosa depende de la fuente de carbono utilizada en dicha etapa. El método utilizado para bloquear la biosíntesis de proteínas no influye sobre este resultado, si bien como se señaló anteriormente, la concentración de clorafenicol (5 ug/ml) resultó crítico para observar la posterior producción de β-galactosidasa.
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