Efecto del pH en genipina usada como agente de inmovilización para ß-galactosidasa de aspergillus oryzae en esferas de quitosano
- Autores
- Esparza Flores, Elí Emanuel; ; Dias Cardoso, Fernanda; Bertoldo Siqueira, Larissa; Klein, Manuela P.; Hertz, Plinho F.
- Año de publicación
- 2018
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión aceptada
- Descripción
- En este trabajo fue inmovilizada la enzima ß-galactosidasa de Aspergillus oryzae en esferas de quitosano, usando genipina como agente de entrecruzamiento. Para dicho objetivo se evaluó el pH de activación del soporte; luego, se determinó la efectividad de dicho proceso evaluando la actividad enzimática, el mejor pH fue 9.0 y con éste se obtuvo un rendimiento de inmovilización de 86.1 %, eficiencia de 43.2 %, actividad retenida de 37.5 % y actividad específica de 769.2 U g-1 de soporte. Al final fue analizada la estabilidad térmica, encontrando que la enzima inmovilizada es 2.0 veces más estable que la libre a 50 ºC y 1.6 veces a 60 ºC; así como la estabilidad operacional, donde después de 40 lotes, se mantuvo el 100 % de la actividad enzimática
Fil: Esparza Flores, Elí Emanuel . Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil).
Fil: ; Dias Cardoso, Fernanda. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil).
Fil: Bertoldo Siqueira, Larissa. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil).
Fil: Klein, Manuela P..
Fil: Hertz, Plinho F.. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). - Materia
-
Alfa galactosidasa
Aspergillus oryzae
Quitosano
ß-galactosidasa
Inmovilización enzimática - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
- Repositorio
- Institución
- Universidad Nacional de Cuyo
- OAI Identificador
- oai:bdigital.uncu.edu.ar:13312
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Efecto del pH en genipina usada como agente de inmovilización para ß-galactosidasa de aspergillus oryzae en esferas de quitosano Esparza Flores, Elí Emanuel ; Dias Cardoso, FernandaBertoldo Siqueira, LarissaKlein, Manuela P.Hertz, Plinho F.Alfa galactosidasaAspergillus oryzaeQuitosanoß-galactosidasaInmovilización enzimáticaEn este trabajo fue inmovilizada la enzima ß-galactosidasa de Aspergillus oryzae en esferas de quitosano, usando genipina como agente de entrecruzamiento. Para dicho objetivo se evaluó el pH de activación del soporte; luego, se determinó la efectividad de dicho proceso evaluando la actividad enzimática, el mejor pH fue 9.0 y con éste se obtuvo un rendimiento de inmovilización de 86.1 %, eficiencia de 43.2 %, actividad retenida de 37.5 % y actividad específica de 769.2 U g-1 de soporte. Al final fue analizada la estabilidad térmica, encontrando que la enzima inmovilizada es 2.0 veces más estable que la libre a 50 ºC y 1.6 veces a 60 ºC; así como la estabilidad operacional, donde después de 40 lotes, se mantuvo el 100 % de la actividad enzimáticaFil: Esparza Flores, Elí Emanuel . Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). Fil: ; Dias Cardoso, Fernanda. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). Fil: Bertoldo Siqueira, Larissa. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). Fil: Klein, Manuela P.. Fil: Hertz, Plinho F.. Universidade Federal do Rio Grande do Sul (Brasil). 2018-10-01documento de conferenciainfo:eu-repo/semantics/conferenceObjectinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfhttp://bdigital.uncu.edu.ar/13312spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/reponame:Biblioteca Digital (UNCu)instname:Universidad Nacional de Cuyoinstacron:UNCU2025-09-11T10:19:47Zoai:bdigital.uncu.edu.ar:13312Institucionalhttp://bdigital.uncu.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://bdigital.uncu.edu.ar/OAI/hdegiorgi@uncu.edu.ar;horaciod@gmail.comArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:15842025-09-11 10:19:48.031Biblioteca Digital (UNCu) - Universidad Nacional de Cuyofalse |
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