Interacciones eléctricas en macromoléculas: relación estructura-función en complejos biomoleculares
- Autores
- Costabel, Marcelo Daniel
- Año de publicación
- 1998
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- tesis doctoral
- Estado
- versión aceptada
- Colaborador/a o director/a de tesis
- Grigera, José Raúl
- Descripción
- En el presente trabajo se aborda un estudio cristalográfico del sitio activo de la enzima cisteínica papaína en complejo con uno de sus inhibidores. El estudio incluye el proceso de cristalización, con diferentes métodos y seguimientos de la evolución de los cristales; colección parcial de datos de difracción, a partir de los cuales se determinan los parámetros de celda del complejo. Refinamiento de la posición del inhibidor en el sitio activo conjuntamente con la ubicación de moléculas de agua en el mismo. Posteriormente, y a partir de las coordenadas cristalográficas se realiza un cálculo de la interacción electrostática en el proceso de unión de la Leupeptina con la Papaína. La última parte comprende el cálculo del potencial electrostático de la Fosfolipasa A2 de pancreas porcino a una membrana lipídica, observándose la importancia del ión Calcio en la actividad catalítica de la enzima.
Tesis digitalizada en SEDICI gracias a la Biblioteca de Física de la Facultad de Ciencias Exactas (UNLP).
Doctor en Ciencias Exactas
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas - Materia
-
Ciencias Exactas
Física
Macromoléculas
Complejo Papaína-Leupeptina - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/
- Repositorio
- Institución
- Universidad Nacional de La Plata
- OAI Identificador
- oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/2463
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Interacciones eléctricas en macromoléculas: relación estructura-función en complejos biomolecularesCostabel, Marcelo DanielCiencias ExactasFísicaMacromoléculasComplejo Papaína-LeupeptinaEn el presente trabajo se aborda un estudio cristalográfico del sitio activo de la enzima cisteínica papaína en complejo con uno de sus inhibidores. El estudio incluye el proceso de cristalización, con diferentes métodos y seguimientos de la evolución de los cristales; colección parcial de datos de difracción, a partir de los cuales se determinan los parámetros de celda del complejo. Refinamiento de la posición del inhibidor en el sitio activo conjuntamente con la ubicación de moléculas de agua en el mismo. Posteriormente, y a partir de las coordenadas cristalográficas se realiza un cálculo de la interacción electrostática en el proceso de unión de la Leupeptina con la Papaína. La última parte comprende el cálculo del potencial electrostático de la Fosfolipasa A<sub>2</sub> de pancreas porcino a una membrana lipídica, observándose la importancia del ión Calcio en la actividad catalítica de la enzima.Tesis digitalizada en SEDICI gracias a la Biblioteca de Física de la Facultad de Ciencias Exactas (UNLP).Doctor en Ciencias ExactasUniversidad Nacional de La PlataFacultad de Ciencias ExactasGrigera, José Raúl1998info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionTesis de doctoradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttp://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/2463spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/4.0/Creative Commons Attribution-NonCommercial-ShareAlike 4.0 International (CC BY-NC-SA 4.0)reponame:SEDICI (UNLP)instname:Universidad Nacional de La Platainstacron:UNLP2025-09-29T10:48:45Zoai:sedici.unlp.edu.ar:10915/2463Institucionalhttp://sedici.unlp.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://sedici.unlp.edu.ar/oai/snrdalira@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:13292025-09-29 10:48:54.188SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Platafalse |
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En el presente trabajo se aborda un estudio cristalográfico del sitio activo de la enzima cisteínica papaína en complejo con uno de sus inhibidores. El estudio incluye el proceso de cristalización, con diferentes métodos y seguimientos de la evolución de los cristales; colección parcial de datos de difracción, a partir de los cuales se determinan los parámetros de celda del complejo. Refinamiento de la posición del inhibidor en el sitio activo conjuntamente con la ubicación de moléculas de agua en el mismo. Posteriormente, y a partir de las coordenadas cristalográficas se realiza un cálculo de la interacción electrostática en el proceso de unión de la Leupeptina con la Papaína. La última parte comprende el cálculo del potencial electrostático de la Fosfolipasa A<sub>2</sub> de pancreas porcino a una membrana lipídica, observándose la importancia del ión Calcio en la actividad catalítica de la enzima. |
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