Propiedades termodinámicas del efecto hidrofóbico en la estabilidad proteica

• Autores: Espinosa Silva, Yanis Ricardo
• Año de publicación: 2015
• Idioma: español castellano
• Tipo de recurso: artículo
• Materia: Ciencias Exactas; Química; Efecto hidrofóbico; Desnaturalización; Fuerzas no covalentes; Estructura nativa
• Institución: Universidad Nacional de La Plata

Cuando hablamos de desnaturalizacion proteica evocamos la paradoja de Levinthal y reconocemos que la edad del universo no es suficiente para muestrear la probabilidad de conformaciones estructurales que puede optar una proteına. Con el avance de las tecnicas experimentales logramos determinar estados estructurales de la conformacion proteica, mas aun no es posible predecir a partir de una secuencia lineal de amino acidos, cual sera su estructura 3D funcional. Algunos autores proponen que mas alla de la importancia de las interacciones proteina-proteina, son las interacciones con el agua las que organizan la estructura terciaria funcional y que fuerzas no covalentes como el efecto hidrofobico y las interacciones de van ders Waals podrian tener un efecto sinergico que medien las conformaciones nativas de minima energia de una proteina.
When we talk about protein denaturation remember the Levinthal paradox and recognize that the age of the universe is not enough to sample the probability of structural conformations that may choose a protein. Withthe advancement of the experimental techniques we determine structural states of the protein conformation, even more cannot be predicted from a linear sequence of amino acids which will be functional 3D structure. Some authors propose that beyond the importance of protein-protein interactions are interactions with waterwho completing tertiary functional organization and non-covalent forces such as hydrophobic effect and van ders Waals interactions could have an effect mediate synergistic native minimum energy conformationsof a protein
Facultad de Ciencias Exactas
Centro de Química Inorgánica