Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales
- Autores
- Espinosa Silva, Yanis Ricardo
- Año de publicación
- 2016
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- tesis doctoral
- Estado
- versión aceptada
- Colaborador/a o director/a de tesis
- Grigera, José Raúl
- Descripción
- El presente trabajo de tesis aborda la problemática de plegamiento proteico desde las interacciones no covalentes, especialmente en aquella dependiente de los cambios en la entropía del sistema como lo es el efecto hidrofóbico. Por tanto, el lector encontrará el desarrollo de tres sistemas, dos de ellos altamente dependientes de la interacción hidrofóbica, como lo son los agregados micelares. Una vez, establecidos los modelos moleculares, se desarrollaron simulaciones por Dinámica Molecular y los resultados obtenidos en estos sistemas fueron extrapolados y comparados con un sistema proteico, usando para esto el modelo Frataxina, Yfh1, el cual es hasta ahora la única proteína capaz de desnaturalizarse totalmente al rededor de los 0°C en condiciones fisiológicas. Dentro de los parámetros de desnaturalización, usamos las dos posibles formas de desnaturalización, las bajas temperaturas a presión atmosférica y la alta presión a temperatura ambiente. Observando de que los sistemas micelares a pesar de no presentar desnaturalización, son sistemas con una sensibilidad tal capaz de mostrar cambios en el limite de las fases. Así, cambios en la estructura del agua, i.e. perdida de la estructura del agua en alta presión y ganancia estructural de la misma en bajas temperaturas, modifican el efecto hidrofóbico y con llevan a cambios en la geometría de agregación en las mismas regiones en las cuales las proteínas de desnaturalizan por efectos de la presión y la temperatura.
Doctor en Ciencias Exactas, área Ciencias Biológicas
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas - Materia
-
Ciencias Exactas
Biología
Proteínas
desnaturalización en frío
efecto hidrofóbico
Simulación por Computador
agregación micelar
estructura del agua - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
- Repositorio
.jpg)
- Institución
- Universidad Nacional de La Plata
- OAI Identificador
- oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/52757
Ver los metadatos del registro completo
| id |
SEDICI_2f59f296f3305b2297a5bdb5e2f33641 |
|---|---|
| oai_identifier_str |
oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/52757 |
| network_acronym_str |
SEDICI |
| repository_id_str |
1329 |
| network_name_str |
SEDICI (UNLP) |
| spelling |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionalesEspinosa Silva, Yanis RicardoCiencias ExactasBiologíaProteínasdesnaturalización en fríoefecto hidrofóbicoSimulación por Computadoragregación micelarestructura del aguaEl presente trabajo de tesis aborda la problemática de plegamiento proteico desde las interacciones no covalentes, especialmente en aquella dependiente de los cambios en la entropía del sistema como lo es el efecto hidrofóbico. Por tanto, el lector encontrará el desarrollo de tres sistemas, dos de ellos altamente dependientes de la interacción hidrofóbica, como lo son los agregados micelares. Una vez, establecidos los modelos moleculares, se desarrollaron simulaciones por Dinámica Molecular y los resultados obtenidos en estos sistemas fueron extrapolados y comparados con un sistema proteico, usando para esto el modelo Frataxina, Yfh1, el cual es hasta ahora la única proteína capaz de desnaturalizarse totalmente al rededor de los 0°C en condiciones fisiológicas. Dentro de los parámetros de desnaturalización, usamos las dos posibles formas de desnaturalización, las bajas temperaturas a presión atmosférica y la alta presión a temperatura ambiente. Observando de que los sistemas micelares a pesar de no presentar desnaturalización, son sistemas con una sensibilidad tal capaz de mostrar cambios en el limite de las fases. Así, cambios en la estructura del agua, i.e. perdida de la estructura del agua en alta presión y ganancia estructural de la misma en bajas temperaturas, modifican el efecto hidrofóbico y con llevan a cambios en la geometría de agregación en las mismas regiones en las cuales las proteínas de desnaturalizan por efectos de la presión y la temperatura.Doctor en Ciencias Exactas, área Ciencias BiológicasUniversidad Nacional de La PlataFacultad de Ciencias ExactasGrigera, José Raúl2016-03-29info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionTesis de doctoradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttp://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/52757https://doi.org/10.35537/10915/52757spainfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/isbn/978-950-34-1702-7info:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International (CC BY-NC-ND 4.0)reponame:SEDICI (UNLP)instname:Universidad Nacional de La Platainstacron:UNLP2025-09-29T11:04:45Zoai:sedici.unlp.edu.ar:10915/52757Institucionalhttp://sedici.unlp.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://sedici.unlp.edu.ar/oai/snrdalira@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:13292025-09-29 11:04:45.944SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Platafalse |
| dc.title.none.fl_str_mv |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales |
| title |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales |
| spellingShingle |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales Espinosa Silva, Yanis Ricardo Ciencias Exactas Biología Proteínas desnaturalización en frío efecto hidrofóbico Simulación por Computador agregación micelar estructura del agua |
| title_short |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales |
| title_full |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales |
| title_fullStr |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales |
| title_full_unstemmed |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales |
| title_sort |
Estudio de la desnaturalización en frío de proteínas mediante simulaciones computacionales |
| dc.creator.none.fl_str_mv |
Espinosa Silva, Yanis Ricardo |
| author |
Espinosa Silva, Yanis Ricardo |
| author_facet |
Espinosa Silva, Yanis Ricardo |
| author_role |
author |
| dc.contributor.none.fl_str_mv |
Grigera, José Raúl |
| dc.subject.none.fl_str_mv |
Ciencias Exactas Biología Proteínas desnaturalización en frío efecto hidrofóbico Simulación por Computador agregación micelar estructura del agua |
| topic |
Ciencias Exactas Biología Proteínas desnaturalización en frío efecto hidrofóbico Simulación por Computador agregación micelar estructura del agua |
| dc.description.none.fl_txt_mv |
El presente trabajo de tesis aborda la problemática de plegamiento proteico desde las interacciones no covalentes, especialmente en aquella dependiente de los cambios en la entropía del sistema como lo es el efecto hidrofóbico. Por tanto, el lector encontrará el desarrollo de tres sistemas, dos de ellos altamente dependientes de la interacción hidrofóbica, como lo son los agregados micelares. Una vez, establecidos los modelos moleculares, se desarrollaron simulaciones por Dinámica Molecular y los resultados obtenidos en estos sistemas fueron extrapolados y comparados con un sistema proteico, usando para esto el modelo Frataxina, Yfh1, el cual es hasta ahora la única proteína capaz de desnaturalizarse totalmente al rededor de los 0°C en condiciones fisiológicas. Dentro de los parámetros de desnaturalización, usamos las dos posibles formas de desnaturalización, las bajas temperaturas a presión atmosférica y la alta presión a temperatura ambiente. Observando de que los sistemas micelares a pesar de no presentar desnaturalización, son sistemas con una sensibilidad tal capaz de mostrar cambios en el limite de las fases. Así, cambios en la estructura del agua, i.e. perdida de la estructura del agua en alta presión y ganancia estructural de la misma en bajas temperaturas, modifican el efecto hidrofóbico y con llevan a cambios en la geometría de agregación en las mismas regiones en las cuales las proteínas de desnaturalizan por efectos de la presión y la temperatura. Doctor en Ciencias Exactas, área Ciencias Biológicas Universidad Nacional de La Plata Facultad de Ciencias Exactas |
| description |
El presente trabajo de tesis aborda la problemática de plegamiento proteico desde las interacciones no covalentes, especialmente en aquella dependiente de los cambios en la entropía del sistema como lo es el efecto hidrofóbico. Por tanto, el lector encontrará el desarrollo de tres sistemas, dos de ellos altamente dependientes de la interacción hidrofóbica, como lo son los agregados micelares. Una vez, establecidos los modelos moleculares, se desarrollaron simulaciones por Dinámica Molecular y los resultados obtenidos en estos sistemas fueron extrapolados y comparados con un sistema proteico, usando para esto el modelo Frataxina, Yfh1, el cual es hasta ahora la única proteína capaz de desnaturalizarse totalmente al rededor de los 0°C en condiciones fisiológicas. Dentro de los parámetros de desnaturalización, usamos las dos posibles formas de desnaturalización, las bajas temperaturas a presión atmosférica y la alta presión a temperatura ambiente. Observando de que los sistemas micelares a pesar de no presentar desnaturalización, son sistemas con una sensibilidad tal capaz de mostrar cambios en el limite de las fases. Así, cambios en la estructura del agua, i.e. perdida de la estructura del agua en alta presión y ganancia estructural de la misma en bajas temperaturas, modifican el efecto hidrofóbico y con llevan a cambios en la geometría de agregación en las mismas regiones en las cuales las proteínas de desnaturalizan por efectos de la presión y la temperatura. |
| publishDate |
2016 |
| dc.date.none.fl_str_mv |
2016-03-29 |
| dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/doctoralThesis info:eu-repo/semantics/acceptedVersion Tesis de doctorado http://purl.org/coar/resource_type/c_db06 info:ar-repo/semantics/tesisDoctoral |
| format |
doctoralThesis |
| status_str |
acceptedVersion |
| dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/52757 https://doi.org/10.35537/10915/52757 |
| url |
http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/52757 https://doi.org/10.35537/10915/52757 |
| dc.language.none.fl_str_mv |
spa |
| language |
spa |
| dc.relation.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/isbn/978-950-34-1702-7 |
| dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International (CC BY-NC-ND 4.0) |
| eu_rights_str_mv |
openAccess |
| rights_invalid_str_mv |
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/ Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International (CC BY-NC-ND 4.0) |
| dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf |
| dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:SEDICI (UNLP) instname:Universidad Nacional de La Plata instacron:UNLP |
| reponame_str |
SEDICI (UNLP) |
| collection |
SEDICI (UNLP) |
| instname_str |
Universidad Nacional de La Plata |
| instacron_str |
UNLP |
| institution |
UNLP |
| repository.name.fl_str_mv |
SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Plata |
| repository.mail.fl_str_mv |
alira@sedici.unlp.edu.ar |
| _version_ |
1844615916886687744 |
| score |
13.070432 |