Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias

Autores
Salese, Lucía
Año de publicación
2023
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
tesis doctoral
Estado
versión aceptada
Colaborador/a o director/a de tesis
Bruno, Mariela Anahí
Bernik, Delia Leticia
Descripción
En este trabajo de Tesis Doctoral se obtuvieron extractos proteolíticos a partir de tres especies de bromelias autóctonas, Bromelia hieronymi Mez, B. serra Griseb. y Deinacanthon urbanianum (Mez) Mez (Bromeliaceae), se caracterizó el sistema proteolítico de B. serra y se llevaron a cabo diferentes estrategias para purificar sus peptidasas. Los extractos más activos fueron empleados en la hidrólisis de proteínas alimentarias utilizando aislado proteico de soja, caseína y lactosuero bovinos como sustratos. Se evaluó la liberación de péptidos bioactivos (actividad inhibitoria de la ECA y antioxidante), con el fin de ser estudiados como posibles componentes en alimentos funcionales. Los hidrolizados más promisorios fueron separados por exclusión molecular y las fracciones más activas fueron analizadas por espectrometría de masas (ESI-Orbitrap). Por otro lado, se diseñó un protocolo para encapsular los péptidos presentes en los hidrolizados. El material encapsulante utilizado fue el almidón natural de mandioca, el cual fue sometido a tratamiento térmico (annealing) para favorecer la formación de complejos de inclusión con los biopéptidos. El material encapsulante fue caracterizado por iodometría y la formación de complejos se estudió mediante SAXS.
Doctor en Ciencias Exactas, área Ciencias Biológicas
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas
Materia
Biología
Bromeliaceae
Fitopeptidasas
Hidrolizados de proteínas alimentarias
Péptidos bioactivos
Encapsulamiento
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
Repositorio
SEDICI (UNLP)
Institución
Universidad Nacional de La Plata
OAI Identificador
oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/155796
Acceder
id SEDICI_14101334edfa66a902b289d765eeb1f9
oai_identifier_str oai:sedici.unlp.edu.ar:10915/155796
network_acronym_str SEDICI
repository_id_str 1329
network_name_str SEDICI (UNLP)
spelling Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentariasSalese, LucíaBiologíaBromeliaceaeFitopeptidasasHidrolizados de proteínas alimentariasPéptidos bioactivosEncapsulamientoEn este trabajo de Tesis Doctoral se obtuvieron extractos proteolíticos a partir de tres especies de bromelias autóctonas, Bromelia hieronymi Mez, B. serra Griseb. y Deinacanthon urbanianum (Mez) Mez (Bromeliaceae), se caracterizó el sistema proteolítico de B. serra y se llevaron a cabo diferentes estrategias para purificar sus peptidasas. Los extractos más activos fueron empleados en la hidrólisis de proteínas alimentarias utilizando aislado proteico de soja, caseína y lactosuero bovinos como sustratos. Se evaluó la liberación de péptidos bioactivos (actividad inhibitoria de la ECA y antioxidante), con el fin de ser estudiados como posibles componentes en alimentos funcionales. Los hidrolizados más promisorios fueron separados por exclusión molecular y las fracciones más activas fueron analizadas por espectrometría de masas (ESI-Orbitrap). Por otro lado, se diseñó un protocolo para encapsular los péptidos presentes en los hidrolizados. El material encapsulante utilizado fue el almidón natural de mandioca, el cual fue sometido a tratamiento térmico (annealing) para favorecer la formación de complejos de inclusión con los biopéptidos. El material encapsulante fue caracterizado por iodometría y la formación de complejos se estudió mediante SAXS.Doctor en Ciencias Exactas, área Ciencias BiológicasUniversidad Nacional de La PlataFacultad de Ciencias ExactasBruno, Mariela AnahíBernik, Delia Leticia2023-07-12info:eu-repo/semantics/doctoralThesisinfo:eu-repo/semantics/acceptedVersionTesis de doctoradohttp://purl.org/coar/resource_type/c_db06info:ar-repo/semantics/tesisDoctoralapplication/pdfhttp://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/155796https://doi.org/10.35537/10915/155796spainfo:eu-repo/semantics/openAccesshttp://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International (CC BY-NC-ND 4.0)reponame:SEDICI (UNLP)instname:Universidad Nacional de La Platainstacron:UNLP2025-11-12T11:04:52Zoai:sedici.unlp.edu.ar:10915/155796Institucionalhttp://sedici.unlp.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://sedici.unlp.edu.ar/oai/snrdalira@sedici.unlp.edu.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:13292025-11-12 11:04:53.14SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Platafalse
dc.title.none.fl_str_mv Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias
title Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias
spellingShingle Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias
Salese, Lucía
Biología
Bromeliaceae
Fitopeptidasas
Hidrolizados de proteínas alimentarias
Péptidos bioactivos
Encapsulamiento
title_short Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias
title_full Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias
title_fullStr Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias
title_full_unstemmed Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias
title_sort Caracterización de proteasas de bromelias autóctonas y su aplicación en la producción de biopéptidos a partir de proteínas alimentarias
dc.creator.none.fl_str_mv Salese, Lucía
author Salese, Lucía
author_facet Salese, Lucía
author_role author
dc.contributor.none.fl_str_mv Bruno, Mariela Anahí
Bernik, Delia Leticia
dc.subject.none.fl_str_mv Biología
Bromeliaceae
Fitopeptidasas
Hidrolizados de proteínas alimentarias
Péptidos bioactivos
Encapsulamiento
topic Biología
Bromeliaceae
Fitopeptidasas
Hidrolizados de proteínas alimentarias
Péptidos bioactivos
Encapsulamiento
dc.description.none.fl_txt_mv En este trabajo de Tesis Doctoral se obtuvieron extractos proteolíticos a partir de tres especies de bromelias autóctonas, Bromelia hieronymi Mez, B. serra Griseb. y Deinacanthon urbanianum (Mez) Mez (Bromeliaceae), se caracterizó el sistema proteolítico de B. serra y se llevaron a cabo diferentes estrategias para purificar sus peptidasas. Los extractos más activos fueron empleados en la hidrólisis de proteínas alimentarias utilizando aislado proteico de soja, caseína y lactosuero bovinos como sustratos. Se evaluó la liberación de péptidos bioactivos (actividad inhibitoria de la ECA y antioxidante), con el fin de ser estudiados como posibles componentes en alimentos funcionales. Los hidrolizados más promisorios fueron separados por exclusión molecular y las fracciones más activas fueron analizadas por espectrometría de masas (ESI-Orbitrap). Por otro lado, se diseñó un protocolo para encapsular los péptidos presentes en los hidrolizados. El material encapsulante utilizado fue el almidón natural de mandioca, el cual fue sometido a tratamiento térmico (annealing) para favorecer la formación de complejos de inclusión con los biopéptidos. El material encapsulante fue caracterizado por iodometría y la formación de complejos se estudió mediante SAXS.
Doctor en Ciencias Exactas, área Ciencias Biológicas
Universidad Nacional de La Plata
Facultad de Ciencias Exactas
description En este trabajo de Tesis Doctoral se obtuvieron extractos proteolíticos a partir de tres especies de bromelias autóctonas, Bromelia hieronymi Mez, B. serra Griseb. y Deinacanthon urbanianum (Mez) Mez (Bromeliaceae), se caracterizó el sistema proteolítico de B. serra y se llevaron a cabo diferentes estrategias para purificar sus peptidasas. Los extractos más activos fueron empleados en la hidrólisis de proteínas alimentarias utilizando aislado proteico de soja, caseína y lactosuero bovinos como sustratos. Se evaluó la liberación de péptidos bioactivos (actividad inhibitoria de la ECA y antioxidante), con el fin de ser estudiados como posibles componentes en alimentos funcionales. Los hidrolizados más promisorios fueron separados por exclusión molecular y las fracciones más activas fueron analizadas por espectrometría de masas (ESI-Orbitrap). Por otro lado, se diseñó un protocolo para encapsular los péptidos presentes en los hidrolizados. El material encapsulante utilizado fue el almidón natural de mandioca, el cual fue sometido a tratamiento térmico (annealing) para favorecer la formación de complejos de inclusión con los biopéptidos. El material encapsulante fue caracterizado por iodometría y la formación de complejos se estudió mediante SAXS.
publishDate 2023
dc.date.none.fl_str_mv 2023-07-12
dc.type.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/doctoralThesis
info:eu-repo/semantics/acceptedVersion
Tesis de doctorado
http://purl.org/coar/resource_type/c_db06
info:ar-repo/semantics/tesisDoctoral
format doctoralThesis
status_str acceptedVersion
dc.identifier.none.fl_str_mv http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/155796
https://doi.org/10.35537/10915/155796
url http://sedici.unlp.edu.ar/handle/10915/155796
https://doi.org/10.35537/10915/155796
dc.language.none.fl_str_mv spa
language spa
dc.rights.none.fl_str_mv info:eu-repo/semantics/openAccess
http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International (CC BY-NC-ND 4.0)
eu_rights_str_mv openAccess
rights_invalid_str_mv http://creativecommons.org/licenses/by-nc-nd/4.0/
Creative Commons Attribution-NonCommercial-NoDerivatives 4.0 International (CC BY-NC-ND 4.0)
dc.format.none.fl_str_mv application/pdf
dc.source.none.fl_str_mv reponame:SEDICI (UNLP)
instname:Universidad Nacional de La Plata
instacron:UNLP
reponame_str SEDICI (UNLP)
collection SEDICI (UNLP)
instname_str Universidad Nacional de La Plata
instacron_str UNLP
institution UNLP
repository.name.fl_str_mv SEDICI (UNLP) - Universidad Nacional de La Plata
repository.mail.fl_str_mv alira@sedici.unlp.edu.ar
_version_ 1848605761188397056
score 12.976206

Publicaciones similares