L-Dopa incorporation into tubulin permanently alters the detyrosination/tyrosination cycle, microtubules dynamics and neuronal differentiation

Autores
Zorgniotti, Agustina; Ramirez-Rios, Sacnicte; Sanyal, Chadni; Ditamo, Yanina; Moutin, Marie-Jo; Peris, Leticia; Bisig, C. Gastón
Año de publicación
2022
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Zorgniotti, Agustina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.; Argentina.
Fil: Zorgniotti, Agustina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.
Fil: Ramirez-Rios, Sacnicte. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.
Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
Fil: Ditamo, Yanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.
Fil: Moutin, Marie-Jo. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.
Fil: Peris, Leticia. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.
Fil: Bisig, C. Gastón. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
Fil: Bisig, C. Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.
Los microtúbulos son elementos clave del citoesqueleto neuronal. La expresión diferencial de los isotipos de tubulina y una variedad de modificaciones postraduccionales constituyen el código que modula las propiedades y funciones de los microtúbulos. La eliminación reversible del residuo de tirosina del extremo C-terminal de la β-tubulina involucra las enzimas tubulina tirosina ligasa y los complejos detirosinasa, compuestos por una vasohibina (VASH) y una pequeña proteína de unión a vasohibina (SVBP), y la recientemente descrita MATCAP. Previamente, demostramos que la L-3,4-dihidroxifenilalanina (L-Dopa) se incorpora, in vitro y en células vivas, a la β-tubulina en la misma posición que la tirosina. Descubrimos, utilizando extractos solubles de cerebro, que la L-Dopa no fue liberada por la carboxipeptidasa endógena, bajo las condiciones que permiten la liberación rápida de tirosina. También informamos que el tratamiento con L-Dopa altera el transporte axonal mitocondrial y reduce la afinidad del motor KIF5B por L-Dopa. La dopa no fue liberada por la carboxipeptidasa endógena, bajo las condiciones que permiten la liberación rápida de tirosina. También informamos que el tratamiento con L-Dopa altera el transporte axonal mitocondrial y reduce la afinidad del motor KIF5B por los microtúbulos de L-Dopa. Ahora, hemos analizado la interacción entre el complejo VASH-SVBP y los microtúbulos enriquecidos en L-Dopa-tubulina utilizando TIRF de molécula única. Encontramos una reducción en la unión del complejo a los microtúbulos de L-Dopa y en su actividad carboxipeptidasa. En neuronas de hipocampo de ratón cultivadas, examinamos el efecto de la L-Dopa sobre la diferenciación neuronal y la densidad de espinas dendríticas. Observamos un retraso en el establecimiento de la polaridad y la transición a la etapa III en neuronas WT, pero no en neuronas sin actividad carboxipeptidasa, y una reducción en el número de espinas dendríticas maduras. Con base en nuestros resultados, planteamos la hipótesis de que la incorporación de L-Dopa a la tubulina y los microtúbulos altera el ciclo de destirosinación/tirosinación y modifica los microtúbulos con una implicación directa en la diferenciación neuronal y la formación de sinapsis.
https://saib.org.ar/archivos/abstracts.pdf
Fil: Zorgniotti, Agustina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.; Argentina.
Fil: Zorgniotti, Agustina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.
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Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
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Fil: Bisig, C. Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.
Otras Ciencias Químicas
Materia
Microtúbulos
Citoesqueleto Neuronal
Dihidroxifenilalanina
L-Dopa
Carboxipeptidasa Endógena
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
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Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.Fil: Ditamo, Yanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.Fil: Moutin, Marie-Jo. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.Fil: Peris, Leticia. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.Fil: Bisig, C. Gastón. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.Fil: Bisig, C. Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.Los microtúbulos son elementos clave del citoesqueleto neuronal. La expresión diferencial de los isotipos de tubulina y una variedad de modificaciones postraduccionales constituyen el código que modula las propiedades y funciones de los microtúbulos. La eliminación reversible del residuo de tirosina del extremo C-terminal de la β-tubulina involucra las enzimas tubulina tirosina ligasa y los complejos detirosinasa, compuestos por una vasohibina (VASH) y una pequeña proteína de unión a vasohibina (SVBP), y la recientemente descrita MATCAP. Previamente, demostramos que la L-3,4-dihidroxifenilalanina (L-Dopa) se incorpora, in vitro y en células vivas, a la β-tubulina en la misma posición que la tirosina. Descubrimos, utilizando extractos solubles de cerebro, que la L-Dopa no fue liberada por la carboxipeptidasa endógena, bajo las condiciones que permiten la liberación rápida de tirosina. También informamos que el tratamiento con L-Dopa altera el transporte axonal mitocondrial y reduce la afinidad del motor KIF5B por L-Dopa. La dopa no fue liberada por la carboxipeptidasa endógena, bajo las condiciones que permiten la liberación rápida de tirosina. También informamos que el tratamiento con L-Dopa altera el transporte axonal mitocondrial y reduce la afinidad del motor KIF5B por los microtúbulos de L-Dopa. Ahora, hemos analizado la interacción entre el complejo VASH-SVBP y los microtúbulos enriquecidos en L-Dopa-tubulina utilizando TIRF de molécula única. Encontramos una reducción en la unión del complejo a los microtúbulos de L-Dopa y en su actividad carboxipeptidasa. En neuronas de hipocampo de ratón cultivadas, examinamos el efecto de la L-Dopa sobre la diferenciación neuronal y la densidad de espinas dendríticas. Observamos un retraso en el establecimiento de la polaridad y la transición a la etapa III en neuronas WT, pero no en neuronas sin actividad carboxipeptidasa, y una reducción en el número de espinas dendríticas maduras. Con base en nuestros resultados, planteamos la hipótesis de que la incorporación de L-Dopa a la tubulina y los microtúbulos altera el ciclo de destirosinación/tirosinación y modifica los microtúbulos con una implicación directa en la diferenciación neuronal y la formación de sinapsis.https://saib.org.ar/archivos/abstracts.pdfFil: Zorgniotti, Agustina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.; Argentina.Fil: Zorgniotti, Agustina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.Fil: Ramirez-Rios, Sacnicte. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.Fil: Ditamo, Yanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.Fil: Moutin, Marie-Jo. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.Fil: Peris, Leticia. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.Fil: Bisig, C. Gastón. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.Fil: Bisig, C. Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.Otras Ciencias Químicashttps://orcid.org/0000-0002-8838-3610https://orcid.org/0000-0002-3254-7137https://orcid.org/0000-0002-1559-2075https://orcid.org/0009-0003-6679-0519https://orcid.org/0000-0003-2681-9818https://orcid.org/0000-0002-0668-1252https://orcid.org/0000-0001-5789-61412022info:eu-repo/semantics/conferenceObjectinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfZorgniotti, A. et al. (8-12 de noviembre de 2022). L-Dopa incorporation into tubulin permanently alters the detyrosination/tyrosination cycle, microtubules dynamics and neuronal differentiation. [Resúmenes de comunicaciones orales y posters]. LVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigaciones en Bioquímica y Biología Molecular. 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Fil: Ramirez-Rios, Sacnicte. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.
Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
Fil: Ditamo, Yanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.
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Fil: Bisig, C. Gastón. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
Fil: Bisig, C. Gastón. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.
Los microtúbulos son elementos clave del citoesqueleto neuronal. La expresión diferencial de los isotipos de tubulina y una variedad de modificaciones postraduccionales constituyen el código que modula las propiedades y funciones de los microtúbulos. La eliminación reversible del residuo de tirosina del extremo C-terminal de la β-tubulina involucra las enzimas tubulina tirosina ligasa y los complejos detirosinasa, compuestos por una vasohibina (VASH) y una pequeña proteína de unión a vasohibina (SVBP), y la recientemente descrita MATCAP. Previamente, demostramos que la L-3,4-dihidroxifenilalanina (L-Dopa) se incorpora, in vitro y en células vivas, a la β-tubulina en la misma posición que la tirosina. Descubrimos, utilizando extractos solubles de cerebro, que la L-Dopa no fue liberada por la carboxipeptidasa endógena, bajo las condiciones que permiten la liberación rápida de tirosina. También informamos que el tratamiento con L-Dopa altera el transporte axonal mitocondrial y reduce la afinidad del motor KIF5B por L-Dopa. La dopa no fue liberada por la carboxipeptidasa endógena, bajo las condiciones que permiten la liberación rápida de tirosina. También informamos que el tratamiento con L-Dopa altera el transporte axonal mitocondrial y reduce la afinidad del motor KIF5B por los microtúbulos de L-Dopa. Ahora, hemos analizado la interacción entre el complejo VASH-SVBP y los microtúbulos enriquecidos en L-Dopa-tubulina utilizando TIRF de molécula única. Encontramos una reducción en la unión del complejo a los microtúbulos de L-Dopa y en su actividad carboxipeptidasa. En neuronas de hipocampo de ratón cultivadas, examinamos el efecto de la L-Dopa sobre la diferenciación neuronal y la densidad de espinas dendríticas. Observamos un retraso en el establecimiento de la polaridad y la transición a la etapa III en neuronas WT, pero no en neuronas sin actividad carboxipeptidasa, y una reducción en el número de espinas dendríticas maduras. Con base en nuestros resultados, planteamos la hipótesis de que la incorporación de L-Dopa a la tubulina y los microtúbulos altera el ciclo de destirosinación/tirosinación y modifica los microtúbulos con una implicación directa en la diferenciación neuronal y la formación de sinapsis.
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Fil: Zorgniotti, Agustina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.; Argentina.
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Fil: Ramirez-Rios, Sacnicte. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.
Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
Fil: Ditamo, Yanina. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
Fil: Ditamo, Yanina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina.
Fil: Moutin, Marie-Jo. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.
Fil: Peris, Leticia. Universidad Grenoble Alpes. Grenoble Institut des Neurosciences; Francia.
Fil: Bisig, C. Gastón. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Centro de Investigaciones en Química Biológica de Córdoba. Departamento de Química Biológica Ranwel Caputto; Argentina.
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