Actividad inhibitoria sobre la enzima acetilcolinesterasa de especies nativas de Argentina
- Autores
- Rodríguez, Betiana Judith; Vallejo, Mariana Guadalupe
- Año de publicación
- 2022
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- documento de conferencia
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Fil : Rodríguez, Betiana Judith. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.
Fil : Rodríguez, Betiana Judith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Vegetal (IMBIV); Argentina.
Fil : Vallejo, Mariana Guadalupe. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Ciencias Farmacéuticas; Argentina.
Fil : Vallejo, Mariana Guadalupe. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Unidad de Investigación y Desarrollo en Tecnología Farmacéutica (UNITEFA); Argentina.
La Enfermedad de Alzheimer (EA) se caracteriza, entre otras alteraciones, por la reducción de acetilcolina en ciertas regiones del cerebro vinculadas a memoria y aprendizaje (hipocampo y corteza); por este motivo se emplean fármacos inhibidores de la acetilcolinesterasa (AChE) para su tratamiento. En búsqueda de nuevos inhibidores, nuestro objetivo fue evaluar la acción inhibitoria sobre AChE de extractos de: Acalypha communis Müll. Arg. (Euphorbiaceae), Adesmia macrostachya Vogel (Fabaceae), Senegalia praecox (Griseb.) Seigler & Ebinger (Fabaceae) y Tillandsia pedicellata (Mez.) A. Cast. (Bromeliaceae), y de fracciones de distinta polaridad provenientes de aquellos extractos que resultasen activos, como así también analizar la composición química de las mismas. Para ello, se obtuvieron extractos hidroalcohólicos (EHA) por maceración de A. communis (AC), A. macrostachya (AM), S. praecox (SP) y T. pedicellata (TP) y se evaluó la inhibición sobre AChE según Ellman et al. (1961) mediante espectrofotometría UV-Vis (𝝀=405 nm.), a concentraciones entre 5-1000 µg/mL. (AC); 50-750 µg/mL. (AM); 50-1000µg/mL. (SP); y 10-1000 µg/mL. (TP). Se empleó fisostigmina como control positivo. Del extracto con mayor actividad sobre AChE, se obtuvieron las fracciones mediante particiones con solventes orgánicos (C4H8O2, CH2Cl2 y C₄H₁₀O); evaluando también su actividad al igual que la de la fase acuosa remanente (FAr). Las fracciones activas fueron analizadas por HPLC-MS-MS. Respecto a la inhibición de AChE, las concentraciones inhibitorias medias (CI50) de los extractos fueron: 1025 µg/mL. (SP); 78,7 µg/mL. (AC); 489 µg/mL. (AM) y 524,81 µg/mL. (TP), por lo que se eligió ensayar las fracciones de AC ya que ésta mostró mayor actividad. Resultaron activas las fracciones de diclorometano y acetato de etilo con una CI50= 44,57 µg/mL y CI50= 186, 21 µg/mL, respectivamente. Mediante HPLC-MS-MS se identificó, hasta el momento, a quercetina en ambas fracciones, y a rutina solo en la fracción de acetato de etilo. Estos flavonoides poseen reconocida capacidad antioxidante, lo cual es importante para las patologías donde existe daño neuronal. Además, se detectaron otros componentes que están en estudio. La investigación sobre los componentes de AC y su actividad biológica permitirá aportar nuevos agentes con potencial uso en patologías como la EA.
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Fil : Rodríguez, Betiana Judith. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.
Fil : Rodríguez, Betiana Judith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Vegetal (IMBIV); Argentina.
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Fil : Vallejo, Mariana Guadalupe. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Unidad de Investigación y Desarrollo en Tecnología Farmacéutica (UNITEFA); Argentina.
Farmacología y Farmacia - Materia
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Plantas
Acetilcolinesterasa
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Actividad inhibitoria sobre la enzima acetilcolinesterasa de especies nativas de ArgentinaRodríguez, Betiana JudithVallejo, Mariana GuadalupePlantasAcetilcolinesterasaAlzheimerFil : Rodríguez, Betiana Judith. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.Fil : Rodríguez, Betiana Judith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Vegetal (IMBIV); Argentina.Fil : Vallejo, Mariana Guadalupe. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Ciencias Farmacéuticas; Argentina.Fil : Vallejo, Mariana Guadalupe. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Unidad de Investigación y Desarrollo en Tecnología Farmacéutica (UNITEFA); Argentina.La Enfermedad de Alzheimer (EA) se caracteriza, entre otras alteraciones, por la reducción de acetilcolina en ciertas regiones del cerebro vinculadas a memoria y aprendizaje (hipocampo y corteza); por este motivo se emplean fármacos inhibidores de la acetilcolinesterasa (AChE) para su tratamiento. En búsqueda de nuevos inhibidores, nuestro objetivo fue evaluar la acción inhibitoria sobre AChE de extractos de: Acalypha communis Müll. Arg. (Euphorbiaceae), Adesmia macrostachya Vogel (Fabaceae), Senegalia praecox (Griseb.) Seigler & Ebinger (Fabaceae) y Tillandsia pedicellata (Mez.) A. Cast. (Bromeliaceae), y de fracciones de distinta polaridad provenientes de aquellos extractos que resultasen activos, como así también analizar la composición química de las mismas. Para ello, se obtuvieron extractos hidroalcohólicos (EHA) por maceración de A. communis (AC), A. macrostachya (AM), S. praecox (SP) y T. pedicellata (TP) y se evaluó la inhibición sobre AChE según Ellman et al. (1961) mediante espectrofotometría UV-Vis (𝝀=405 nm.), a concentraciones entre 5-1000 µg/mL. (AC); 50-750 µg/mL. (AM); 50-1000µg/mL. (SP); y 10-1000 µg/mL. (TP). Se empleó fisostigmina como control positivo. Del extracto con mayor actividad sobre AChE, se obtuvieron las fracciones mediante particiones con solventes orgánicos (C4H8O2, CH2Cl2 y C₄H₁₀O); evaluando también su actividad al igual que la de la fase acuosa remanente (FAr). Las fracciones activas fueron analizadas por HPLC-MS-MS. Respecto a la inhibición de AChE, las concentraciones inhibitorias medias (CI50) de los extractos fueron: 1025 µg/mL. (SP); 78,7 µg/mL. (AC); 489 µg/mL. (AM) y 524,81 µg/mL. (TP), por lo que se eligió ensayar las fracciones de AC ya que ésta mostró mayor actividad. Resultaron activas las fracciones de diclorometano y acetato de etilo con una CI50= 44,57 µg/mL y CI50= 186, 21 µg/mL, respectivamente. Mediante HPLC-MS-MS se identificó, hasta el momento, a quercetina en ambas fracciones, y a rutina solo en la fracción de acetato de etilo. Estos flavonoides poseen reconocida capacidad antioxidante, lo cual es importante para las patologías donde existe daño neuronal. Además, se detectaron otros componentes que están en estudio. La investigación sobre los componentes de AC y su actividad biológica permitirá aportar nuevos agentes con potencial uso en patologías como la EA.http://www.dominguezia.org/numero.php?Mostrar=38(S)Fil : Rodríguez, Betiana Judith. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas; Argentina.Fil : Rodríguez, Betiana Judith. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto Multidisciplinario de Biología Vegetal (IMBIV); Argentina.Fil : Vallejo, Mariana Guadalupe. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Químicas. Departamento de Ciencias Farmacéuticas; Argentina.Fil : Vallejo, Mariana Guadalupe. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Unidad de Investigación y Desarrollo en Tecnología Farmacéutica (UNITEFA); Argentina.Farmacología y Farmaciahttps://orcid.org/0000-0003-0840-2066https://orcid.org/0000-0003-1498-80752022info:eu-repo/semantics/conferenceObjectinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_5794info:ar-repo/semantics/documentoDeConferenciaapplication/pdfapplication/pdfRodríguez, B., y Vallejo, M. (9-11 de noviembre de 2022). Actividad inhibitoria sobre la enzima acetilcolinesterasa de especies nativas de Argentina. [Resumen]. Reunión conjunta: XVIII Simposio Latinoamericano de Farmacobotánica, XIII Simposio Argentino de Farmacobotánica, II Jornadas de Enseñanza de la Farmacobotánica. Conferencia, Buenos Aires, Argentina.http://hdl.handle.net/11086/561211spainfo:eu-repo/semantics/openAccessreponame:Repositorio Digital Universitario (UNC)instname:Universidad Nacional de Córdobainstacron:UNC2026-05-07T11:47:30Zoai:rdu.unc.edu.ar:11086/561211Institucionalhttps://rdu.unc.edu.ar/Universidad públicaNo correspondehttp://rdu.unc.edu.ar/oai/snrdoca.unc@gmail.comArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:25722026-05-07 11:47:32.357Repositorio Digital Universitario (UNC) - Universidad Nacional de Córdobafalse |
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