Water state/structure inside nanopores modulates hydrolytic enzymatic catalysis

Autores
Burgos, Inés; Velasco, Manuel; Acosta, Rodolfo; Ochoa, A.; Perillo, M. A.
Año de publicación
2019
Idioma
inglés
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Fil: Burgos, Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Burgos, Inés. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química Industrial y Aplicada. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Velasco, Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Física Enrique Gaviola; Argentina.
Fil: Velasco, Manuel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Matemática, Astronomía, Física y Computación; Argentina.
Fil: Acosta, Rodolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Física Enrique Gaviola; Argentina.
Fil: Acosta, Rodolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Matemática, Astronomía, Física y Computación; Argentina.
Fil: Ochoa, A. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Perillo, M. A. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
In the present work we studied the catalytic activity of E.coli β-Gal confined in a nanoporous silicate matrix (Eβ-Gal) at different times after the beginning of the sol-gel polymerization process. The use of two substrates (ONPG and PNPG) differing in the rate-limiting steps of their hydrolysis reaction mechanisms, in conjunction with data from transverse relaxation 1H-NMR (T2), and scanning electron microscopy analysis of the nanostructure of gels, provided evidence that water availability is crucial for the modulation observed in the catalytic activity of β-Gal provided water participates in the rate limiting step of the reaction (only with ONPG). In this case, a biphasic rate vs. substrate concentration is obtained exhibiting one phase with catalytic rate constant (kcA) similar to that obtained in solution and another phase with a higher and aging-dependent catalytic rate constant (kcB). More structured water populations (lower T2) correlates with higher catalytic rate constants (kcB). A T2-kcB negative correlation is maintained along gels agingwithin the 15 days period assayed.
https://intranet.biofisica.org.ar/media/libro/libro_final_2019.pdf
Fil: Burgos, Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Burgos, Inés. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química Industrial y Aplicada. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Velasco, Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Física Enrique Gaviola; Argentina.
Fil: Velasco, Manuel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Matemática, Astronomía, Física y Computación; Argentina.
Fil: Acosta, Rodolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Física Enrique Gaviola; Argentina.
Fil: Acosta, Rodolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Matemática, Astronomía, Física y Computación; Argentina.
Fil: Ochoa, A. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Perillo, M. A. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Otras Ciencias Químicas
Materia
E.coli β-Gal
Química Biológica
Nanoporos
Ingeniería
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
Repositorio
Repositorio Digital Universitario (UNC)
Institución
Universidad Nacional de Córdoba
OAI Identificador
oai:rdu.unc.edu.ar:11086/559455
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Fil: Velasco, Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Física Enrique Gaviola; Argentina.
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Fil: Acosta, Rodolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Matemática, Astronomía, Física y Computación; Argentina.
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In the present work we studied the catalytic activity of E.coli β-Gal confined in a nanoporous silicate matrix (Eβ-Gal) at different times after the beginning of the sol-gel polymerization process. The use of two substrates (ONPG and PNPG) differing in the rate-limiting steps of their hydrolysis reaction mechanisms, in conjunction with data from transverse relaxation 1H-NMR (T2), and scanning electron microscopy analysis of the nanostructure of gels, provided evidence that water availability is crucial for the modulation observed in the catalytic activity of β-Gal provided water participates in the rate limiting step of the reaction (only with ONPG). In this case, a biphasic rate vs. substrate concentration is obtained exhibiting one phase with catalytic rate constant (kcA) similar to that obtained in solution and another phase with a higher and aging-dependent catalytic rate constant (kcB). More structured water populations (lower T2) correlates with higher catalytic rate constants (kcB). A T2-kcB negative correlation is maintained along gels agingwithin the 15 days period assayed.
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Fil: Burgos, Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Investigaciones Biológicas y Tecnológicas; Argentina.
Fil: Burgos, Inés. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química Industrial y Aplicada. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
Fil: Velasco, Manuel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Física Enrique Gaviola; Argentina.
Fil: Velasco, Manuel. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Matemática, Astronomía, Física y Computación; Argentina.
Fil: Acosta, Rodolfo. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Física Enrique Gaviola; Argentina.
Fil: Acosta, Rodolfo. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Matemática, Astronomía, Física y Computación; Argentina.
Fil: Ochoa, A. Universidad Nacional de Córdoba. Facultad de Ciencias Exactas, Físicas y Naturales. Departamento de Química. Cátedra de Química Biológica; Argentina.
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