Effect of pharmacological inhibition of P300 on the expression and localization of P53 in triple negative breast cancer

Autores
Gallardo, Guillermina Ana; Clemente, Valentina; Ferronato, María Julia; Alonso, Eliana Noelia; Colo, Georgina Pamela; Facchinetti, Maria Marta; Fermento, María Eugenia; Curino, Alejandro Carlos
Año de publicación
2023
Idioma
inglés
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Triple-negative breast cancer (TNBC) is a heterogeneous group of tumors that lack specific molecular targets. Therefore, it is neces sary to investigate potential tumor markers for this subtype of BC. A relationship between p300 and cancer has been demonstrated; but its role remains unclear, as it has been documented both as a tumor suppressor and an oncoprotein. p300 functions as a transcriptional coactivator, histone acetyltransferase, and acetylates lysines of proteins involved in functions beyond transcription. This protein acts as a transcriptional coactivator of p53, regulating its activity through acetylation mechanisms in various tumor types. Hence, we decided to study whether the regulation of p53 mediated by p300 can influence its cellular localization and the alteration of its functions in TNBC. The aim of this work was to evaluate the effect of pharmacological inhibition of p300 on the expression and localization of p53 in TNBC cell lines (MDA-MB-231 and 4T1). The cell lines were treated with VV59 (an inhibitor of p300 acetylase function) or DMSO (vehicle) for 24 hours. In western blot assays, no significant differences were observed in p53 expression levels in either cell lines. However, a decrease in acetylated p53 levels was noted in the MDA-MB-231 cells treated with VV59 compared to control cells (p=0.0370). Through immunofluorescence, we observed that p300 inhibition reduced nuclear expression and localization of p53 (p<0.0001), accompanied by an increase in cytoplasmic p53 localization, compared to the vehicle, in both cell lines (p<0.0001). In silico assays revealed interaction pathways and high affinity between p300 and p53. These findings suggest that the acetylase function of p300 impacts the expression and localization of p53, providing potential insights into p53 regulation in TNBC cells.
Fil: Gallardo, Guillermina Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Clemente, Valentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Ferronato, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Alonso, Eliana Noelia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Colo, Georgina Pamela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Facchinetti, Maria Marta. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Fermento, María Eugenia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
Fil: Curino, Alejandro Carlos. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
LXVIII Reunión Anual de la Sociedad Argentina de Investigación Clínica; XXV Jornadas Anuales de la Sociedad Argentina de Biología; LV Reunión Anual de la Asociación Argentina de Farmacología Experimental y VIII Reunión Científica Regional de la Asociación Argentina de Ciencia y Tecnología de Animales de Laboratorio
Mar del Plata
Argentina
Sociedad Argentina de Investigación Clínica
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Asociación Argentina de Farmacología Experimental
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Materia
P300
P53
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Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
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Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
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This protein acts as a transcriptional coactivator of p53, regulating its activity through acetylation mechanisms in various tumor types. Hence, we decided to study whether the regulation of p53 mediated by p300 can influence its cellular localization and the alteration of its functions in TNBC. The aim of this work was to evaluate the effect of pharmacological inhibition of p300 on the expression and localization of p53 in TNBC cell lines (MDA-MB-231 and 4T1). The cell lines were treated with VV59 (an inhibitor of p300 acetylase function) or DMSO (vehicle) for 24 hours. In western blot assays, no significant differences were observed in p53 expression levels in either cell lines. However, a decrease in acetylated p53 levels was noted in the MDA-MB-231 cells treated with VV59 compared to control cells (p=0.0370). Through immunofluorescence, we observed that p300 inhibition reduced nuclear expression and localization of p53 (p<0.0001), accompanied by an increase in cytoplasmic p53 localization, compared to the vehicle, in both cell lines (p<0.0001). In silico assays revealed interaction pathways and high affinity between p300 and p53. These findings suggest that the acetylase function of p300 impacts the expression and localization of p53, providing potential insights into p53 regulation in TNBC cells.Fil: Gallardo, Guillermina Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; ArgentinaFil: Clemente, Valentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; ArgentinaFil: Ferronato, María Julia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; ArgentinaFil: Alonso, Eliana Noelia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. 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Fil: Gallardo, Guillermina Ana. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Bahía Blanca. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca. Universidad Nacional del Sur. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Bahía Blanca; Argentina. Universidad Nacional del Sur. Departamento de Biología, Bioquímica y Farmacia; Argentina
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Mar del Plata
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description Triple-negative breast cancer (TNBC) is a heterogeneous group of tumors that lack specific molecular targets. Therefore, it is neces sary to investigate potential tumor markers for this subtype of BC. A relationship between p300 and cancer has been demonstrated; but its role remains unclear, as it has been documented both as a tumor suppressor and an oncoprotein. p300 functions as a transcriptional coactivator, histone acetyltransferase, and acetylates lysines of proteins involved in functions beyond transcription. This protein acts as a transcriptional coactivator of p53, regulating its activity through acetylation mechanisms in various tumor types. Hence, we decided to study whether the regulation of p53 mediated by p300 can influence its cellular localization and the alteration of its functions in TNBC. The aim of this work was to evaluate the effect of pharmacological inhibition of p300 on the expression and localization of p53 in TNBC cell lines (MDA-MB-231 and 4T1). The cell lines were treated with VV59 (an inhibitor of p300 acetylase function) or DMSO (vehicle) for 24 hours. In western blot assays, no significant differences were observed in p53 expression levels in either cell lines. However, a decrease in acetylated p53 levels was noted in the MDA-MB-231 cells treated with VV59 compared to control cells (p=0.0370). Through immunofluorescence, we observed that p300 inhibition reduced nuclear expression and localization of p53 (p<0.0001), accompanied by an increase in cytoplasmic p53 localization, compared to the vehicle, in both cell lines (p<0.0001). In silico assays revealed interaction pathways and high affinity between p300 and p53. These findings suggest that the acetylase function of p300 impacts the expression and localization of p53, providing potential insights into p53 regulation in TNBC cells.
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