Comparación de perfiles multiméricos del factor de von Willebrand obtenidos mediante un ensayo electroforético comercial y electroforesis local con geles de agarosa 1%
- Autores
- Lopez, Marina Sol; Paiva Palomino, Juvenal Hernán; Woods, Adriana Inés; Saez, María Soledad; Barrera, Luis Horacio; Privitera, Verónica; Chuliber, Fernando; Villagra Iturre, Maximiliano; Penchasky, Diana; Sorroche, Patricia; Martinuzzo, Marta; Sánchez Luceros, Analía Gabriela
- Año de publicación
- 2022
- Idioma
- español castellano
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- La enfermedad de von Willebrand (VWD) es el desorden hemorrágico congénito más frecuente y se produce por la deficiencia y/o alteración del factor von Willebrand (VWF). El VWF es una glicoproteí-na multimérica que se sintetiza en las células endo-teliales y megacariocitos y se almacena en las orga-nelas de depósito: los cuerpos de Weibel Palade en las células endoteliales y los α-gránulos plaquetarios. Además, este factor circula en el plasma unido al factor VIII, protegiéndolo de la proteólisis mediada por inhibidores fisiológicos. La unidad funcional está conformada por un monómero, que luego dimeriza, a través de uniones S-S en el dominio VWF-CK, en el extremo C-terminal. Luego de sucesivos pasos de O- y N-glicosilación, se produce la unión de los dí-meros en multímeros, mediante uniones S-S entre el dominio VWF-D3. Los multímeros de VWF inclu-yen formas de peso molecular bajo (LMWM), inter-medio (IMWM), alto (HMWM) y formas de peso molecular ultragrandes (UHMWM). El VWF almacenado en las organelas de depósito y posteriormente liberado por la vía secretoria es rico en UHMWM, mientras que el VWF plasmático secretado constitutivamente presenta multímeros pequeños, intermedios y grandes. Los UHMWM son altamente trombogénicos y son degradados, una vez liberados, por la metaloproteasa plasmática ADAMTS13, en-zima que cliva específicamente al VWF entre los residuos Tyr1605-Met1606 localizados en el dominio VWF-A2.
The evaluation of the von Willebrand factor (VWF) multimers is an essential part of the diagnosis of some variants of the von Willebrand disease (VWD). Using appropriate electrophoretic techniques, low (LMWM), intermediate (IMWM), high (HMWM) and ultra-high (UHMWM) molecular weight multimers can be estimated. The aim of the study was to determine whether the multimeric profile obtained by agarose gel electrophoresis followed by immunofixation in a semi-automated system (Hydragel 5) and by the reference method are comparable. 24 samples were analyzed: four from patients with acquired von Willebrand syndrome (AVWS) secondary to myeloproliferative syndrome with thrombocytosis (MPS-T), 18 from patients with VWD of different types, and 2 from patients with thrombotic thrombocytopenic purpura (TTP). The measurement was performed with two different methodologies: • Multimers by semiautomatic method: SDS-Agarose electrophoresis followed by immunofixation using Hydragel 5 von Willebrand Multimers kit on the Hydrasys 2 instrument (Sebia), analyzed by the Phoresis program. • Multimers by reference method: SDS-agarose electrophoresis followed by immunofixation using polyclonal antibodies: rabbit anti-human VWF, pig-grown/biotinylated rabbit IgG, avidin peroxidase and revealed with 4Cl-1-naphthol. Multimeric profile: analyzed by ImageQuant TL 8.1 (GE Healthcare). AVWS samples showed decreased HMWM, while type 1 VWD samples showed a normal multimeric profile. UHMWM were detected in the TTP samples. Considering the VWD type 2 samples, 2A, 2B and 2M, a good agreement was obtained between both methods. The semi-automated method seems to be useful and appropriate for screening VWF multimeric profiles in hemostasis clinical laboratories analyzed by highly specialized staff in the diagnosis of VWD.
Fil: Lopez, Marina Sol. Hospital Italiano; Argentina
Fil: Paiva Palomino, Juvenal Hernán. Academia Nacional de Medicina de Buenos Aires. Instituto de Investigaciones Hematológicas "Mariano R. Castex". Departamento de Hemostasia y Trombosis; Argentina
Fil: Woods, Adriana Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Medicina Experimental. Academia Nacional de Medicina de Buenos Aires. Instituto de Medicina Experimental; Argentina
Fil: Saez, María Soledad. Hospital Italiano; Argentina
Fil: Barrera, Luis Horacio. Hospital Italiano; Argentina
Fil: Privitera, Verónica. Hospital Italiano; Argentina
Fil: Chuliber, Fernando. Hospital Italiano; Argentina
Fil: Villagra Iturre, Maximiliano. Academia Nacional de Medicina de Buenos Aires. Instituto de Investigaciones Hematológicas "Mariano R. Castex". Departamento de Hemostasia y Trombosis; Argentina. Hospital Italiano; Argentina
Fil: Penchasky, Diana. Hospital Italiano de Buenos Aires; Argentina
Fil: Sorroche, Patricia. Hospital Italiano de Buenos Aires; Argentina
Fil: Martinuzzo, Marta. Hospital Italiano de Buenos Aires; Argentina
Fil: Sánchez Luceros, Analía Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Medicina Experimental. Academia Nacional de Medicina de Buenos Aires. Instituto de Medicina Experimental; Argentina. Academia Nacional de Medicina de Buenos Aires. Instituto de Investigaciones Hematológicas "Mariano R. Castex". Departamento de Hemostasia y Trombosis; Argentina - Materia
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FACTOR VON WILLEBRAND
MULTIMEROS DEL FACTOR VON WILLEBRAND
ENFERMEDAAD DE VON WILLEBRAND - Nivel de accesibilidad
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Comparación de perfiles multiméricos del factor de von Willebrand obtenidos mediante un ensayo electroforético comercial y electroforesis local con geles de agarosa 1%Comparison of von Willebrand factor multimer profiles obtained through a commercial electrophoretic test and home-made electrophoresis with 1% agarose gelsLopez, Marina SolPaiva Palomino, Juvenal HernánWoods, Adriana InésSaez, María SoledadBarrera, Luis HoracioPrivitera, VerónicaChuliber, FernandoVillagra Iturre, MaximilianoPenchasky, DianaSorroche, PatriciaMartinuzzo, MartaSánchez Luceros, Analía GabrielaFACTOR VON WILLEBRANDMULTIMEROS DEL FACTOR VON WILLEBRANDENFERMEDAAD DE VON WILLEBRANDhttps://purl.org/becyt/ford/3.2https://purl.org/becyt/ford/3La enfermedad de von Willebrand (VWD) es el desorden hemorrágico congénito más frecuente y se produce por la deficiencia y/o alteración del factor von Willebrand (VWF). El VWF es una glicoproteí-na multimérica que se sintetiza en las células endo-teliales y megacariocitos y se almacena en las orga-nelas de depósito: los cuerpos de Weibel Palade en las células endoteliales y los α-gránulos plaquetarios. Además, este factor circula en el plasma unido al factor VIII, protegiéndolo de la proteólisis mediada por inhibidores fisiológicos. La unidad funcional está conformada por un monómero, que luego dimeriza, a través de uniones S-S en el dominio VWF-CK, en el extremo C-terminal. Luego de sucesivos pasos de O- y N-glicosilación, se produce la unión de los dí-meros en multímeros, mediante uniones S-S entre el dominio VWF-D3. Los multímeros de VWF inclu-yen formas de peso molecular bajo (LMWM), inter-medio (IMWM), alto (HMWM) y formas de peso molecular ultragrandes (UHMWM). El VWF almacenado en las organelas de depósito y posteriormente liberado por la vía secretoria es rico en UHMWM, mientras que el VWF plasmático secretado constitutivamente presenta multímeros pequeños, intermedios y grandes. Los UHMWM son altamente trombogénicos y son degradados, una vez liberados, por la metaloproteasa plasmática ADAMTS13, en-zima que cliva específicamente al VWF entre los residuos Tyr1605-Met1606 localizados en el dominio VWF-A2.The evaluation of the von Willebrand factor (VWF) multimers is an essential part of the diagnosis of some variants of the von Willebrand disease (VWD). Using appropriate electrophoretic techniques, low (LMWM), intermediate (IMWM), high (HMWM) and ultra-high (UHMWM) molecular weight multimers can be estimated. The aim of the study was to determine whether the multimeric profile obtained by agarose gel electrophoresis followed by immunofixation in a semi-automated system (Hydragel 5) and by the reference method are comparable. 24 samples were analyzed: four from patients with acquired von Willebrand syndrome (AVWS) secondary to myeloproliferative syndrome with thrombocytosis (MPS-T), 18 from patients with VWD of different types, and 2 from patients with thrombotic thrombocytopenic purpura (TTP). The measurement was performed with two different methodologies: • Multimers by semiautomatic method: SDS-Agarose electrophoresis followed by immunofixation using Hydragel 5 von Willebrand Multimers kit on the Hydrasys 2 instrument (Sebia), analyzed by the Phoresis program. • Multimers by reference method: SDS-agarose electrophoresis followed by immunofixation using polyclonal antibodies: rabbit anti-human VWF, pig-grown/biotinylated rabbit IgG, avidin peroxidase and revealed with 4Cl-1-naphthol. Multimeric profile: analyzed by ImageQuant TL 8.1 (GE Healthcare). AVWS samples showed decreased HMWM, while type 1 VWD samples showed a normal multimeric profile. UHMWM were detected in the TTP samples. Considering the VWD type 2 samples, 2A, 2B and 2M, a good agreement was obtained between both methods. The semi-automated method seems to be useful and appropriate for screening VWF multimeric profiles in hemostasis clinical laboratories analyzed by highly specialized staff in the diagnosis of VWD.Fil: Lopez, Marina Sol. Hospital Italiano; ArgentinaFil: Paiva Palomino, Juvenal Hernán. Academia Nacional de Medicina de Buenos Aires. Instituto de Investigaciones Hematológicas "Mariano R. Castex". Departamento de Hemostasia y Trombosis; ArgentinaFil: Woods, Adriana Inés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Medicina Experimental. Academia Nacional de Medicina de Buenos Aires. Instituto de Medicina Experimental; ArgentinaFil: Saez, María Soledad. 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La enfermedad de von Willebrand (VWD) es el desorden hemorrágico congénito más frecuente y se produce por la deficiencia y/o alteración del factor von Willebrand (VWF). El VWF es una glicoproteí-na multimérica que se sintetiza en las células endo-teliales y megacariocitos y se almacena en las orga-nelas de depósito: los cuerpos de Weibel Palade en las células endoteliales y los α-gránulos plaquetarios. Además, este factor circula en el plasma unido al factor VIII, protegiéndolo de la proteólisis mediada por inhibidores fisiológicos. La unidad funcional está conformada por un monómero, que luego dimeriza, a través de uniones S-S en el dominio VWF-CK, en el extremo C-terminal. Luego de sucesivos pasos de O- y N-glicosilación, se produce la unión de los dí-meros en multímeros, mediante uniones S-S entre el dominio VWF-D3. Los multímeros de VWF inclu-yen formas de peso molecular bajo (LMWM), inter-medio (IMWM), alto (HMWM) y formas de peso molecular ultragrandes (UHMWM). El VWF almacenado en las organelas de depósito y posteriormente liberado por la vía secretoria es rico en UHMWM, mientras que el VWF plasmático secretado constitutivamente presenta multímeros pequeños, intermedios y grandes. Los UHMWM son altamente trombogénicos y son degradados, una vez liberados, por la metaloproteasa plasmática ADAMTS13, en-zima que cliva específicamente al VWF entre los residuos Tyr1605-Met1606 localizados en el dominio VWF-A2. |
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