Amylase, maltase and sucrase activities in hepatopancreas of the euryhaline crab Neohelice granulata (Decapoda: Brachyura: Varunidae): Partial characterization and response to low...

• Autores: Asaro, Antonela; del Valle, Juana Cristina; Lopez Mañanes, Alejandra Antonia
• Año de publicación: 2011
• Idioma: inglés
• Tipo de recurso: artículo
• Materia: AMYLASE; EURYHALINE CRABS; HEPATOPANCREAS; HYPERREGULATION; MALTASE; SUCRASE
• Institución: Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas

Studies on digestive adjustments at the biochemical level in relation to salinity in euryhaline crabs are lacking. Moreover, knowledge of biochemical digestive characteristics of euryhaline crabs (i.e. occurrence and characteristics of key digestive enzyme activities) is still scarce and fragmentary. We studied the occurrence, characteristics and response to low salinity of amylase, maltase and sucrase activities in the hepatopancreas of the euryhaline crab Neohelice (Chasmagnathus) granulata. Maximal amylase and maltase activities were found at pH 5.2. Sucrase activity was maximal within the pH range 3.6-5.2. Amylase, maltase and sucrase activities showed a Michaelis-Menten kinetics (km = 0.41±0.10 mg ml-1; 1.37±1.03 mM and 0.55±0.45 mM, respectively). In crabs acclimated to low salinity (10 psu; hyperregulating conditions), amylase activity (7263±980 μg maltose min-1 mg prot-1) was higher than in 35 psu (osmoconforming conditions) (3605±340 μg maltose min-1 mg prot-1). Maltase and sucrase activities (497±98 and 64±16 μg glucose min-1 mg prot-1, respectively) were similar in both salinities. The response of amylase activity to low salinity suggests a role in digestive adjustments upon hyperregulation. This study contributes to a better understanding of the complexity of the biochemical adaptations to low salinity in euryhaline crabs.
El conocimiento sobre las características digestivas a nivel bioquímico en cangrejos eurihalinos es aún escaso y fragmentario. Así, faltan estudios sobre identificación y caracterización de actividad de enzimas digestivas clave en el hepatopáncreas y sobre el posible efecto de la salinidad sobre las mismas. Se estudió la existencia, características bioquímicas y respuesta a baja salinidad de amilasa, maltasa y sacarasa en el hepatopáncreas del cangrejo eurihalino Neohelice (Chasmagnathus) granulata. La mayor actividad de amilasa y maltasa se encontró a pH 5.2. La actividad de sacarasa fue máxima dentro de un rango de pH de 3.6-5.2. Las actividades de amilasa, maltasa y sacarasa mostraron una cinética michaeliana (km=0.41±0.10 mg ml-1; 1.37±1.03 mM y 0.55±0.45 mM, respectivamente). En cangrejos aclimatados a baja salinidad (10 psu, condición de hiperregulación), la actividad de amilasa fue mayor (7263±980 µg maltosa min-1 mg prot-1), que en individuos aclimatados a 35 psu (condición de osmoconformación) (3605±340 µg maltosa min-1 mg prot-1). Las actividades de maltasa y sacarasa (497±98 y 64±16 µg glucosa min-1 mg prot-1, respectivamente) fueron similares en ambas salinidades. La respuesta de la actividad de amilasa a baja salinidad permite sugerir un rol en mecanismos de ajustes bioquímicos secundarios a la hiperregu- lación. Los resultados constituyen un aporte relevante al conocimiento sobre las complejas adaptaciones a nivel bioquímico en respuesta a baja salinidad en cangrejos eurihalinos.
Fil: Asaro, Antonela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Marinas y Costeras. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Marinas y Costeras; Argentina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biología; Argentina. Provincia de Buenos Aires. Gobernación. Comisión de Investigaciones Científicas; Argentina
Fil: del Valle, Juana Cristina. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Biología; Argentina
Fil: Lopez Mañanes, Alejandra Antonia. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Mar del Plata. Instituto de Investigaciones Marinas y Costeras. Universidad Nacional de Mar del Plata. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Instituto de Investigaciones Marinas y Costeras; Argentina