A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers
- Autores
- Llauger, Gabriela; Melero, Roberto; Monti, Demian Esteban; Sycz, Gabriela; Huck Iriart, Cristián; Cerutti, Maria Laura; Klinke, Sebastian; Mikkelsen, Evelyn; Tijman, Ariel; Arranz, Rocío; Alfonso, Victoria; Arellano, Sofía Maité; Goldbaum, Fernando Alberto; Sterckx, Yann G. J.; Carazo, José María; Kaufman, Sergio Benjamín; Dans, Pablo D.; del Vas, Mariana; Otero, Lisandro Horacio
- Año de publicación
- 2023
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Fijiviruses replicate and package their genomes within viroplasms in a process involving RNA-RNA and RNA-protein interactions. Here, we demonstrate that the 24 C-terminal residues (C-arm) of the P9-1 major viroplasm protein of the mal de Río Cuarto virus (MRCV) are required for its multimerization and the formation of viroplasm-like structures. Using an integrative structural approach, the C-arm was found to be dispensable for P9-1 dimer assembly but essential for the formation of pentamers and hexamers of dimers (decamers and dodecamers), which favored RNA binding. Although both P9-1 and P9-1∆C-arm catalyzed ATP with similar activities, an RNA-stimulated ATPase activity was only detected in the full-length protein, indicating a C-arm-mediated interaction between the ATP catalytic site and the allosteric RNA binding sites in the (do)decameric assemblies. A stronger preference to bind phosphate moieties in the decamer was predicted, suggesting that the allosteric modulation of ATPase activity by RNA is favored in this structural conformation. Our work reveals the structural versatility of a fijivirus major viroplasm protein and provides clues to its mechanism of action. IMPORTANCE The mal de Río Cuarto virus (MRCV) causes an important maize disease in Argentina. MRCV replicates in several species of Gramineae plants and planthopper vectors. The viral factories, also called viroplasms, have been studied in detail in animal reovirids. This work reveals that a major viroplasm protein of MRCV forms previously unidentified structural arrangements and provides evidence that it may simultaneously adopt two distinct quaternary assemblies. Furthermore, our work uncovers an allosteric communication between the ATP and RNA binding sites that is favored in the multimeric arrangements. Our results contribute to the understanding of plant reovirids viroplasm structure and function and pave the way for the design of antiviral strategies for disease control.
Fil: Llauger, Gabriela. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
Fil: Melero, Roberto. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; España. Universidad Autónoma de Madrid; España
Fil: Monti, Demian Esteban. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
Fil: Sycz, Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Huck Iriart, Cristián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Tecnologías Emergentes y Ciencias Aplicadas. - Universidad Nacional de San Martin. Instituto de Tecnologías Emergentes y Ciencias Aplicadas; Argentina
Fil: Cerutti, Maria Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina
Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina
Fil: Mikkelsen, Evelyn. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Tijman, Ariel. Universidad de la República; Uruguay
Fil: Arranz, Rocío. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; España. Universidad Autónoma de Madrid; España
Fil: Alfonso, Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina
Fil: Arellano, Sofía Maité. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina
Fil: Sterckx, Yann G. J.. University Of Antwerp; Bélgica
Fil: Carazo, José María. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; España
Fil: Kaufman, Sergio Benjamín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina
Fil: Dans, Pablo D.. Universidad de la República; Uruguay
Fil: del Vas, Mariana. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina
Fil: Otero, Lisandro Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina - Materia
-
PLANT VIRUS
REOVIRUS
DOUBLE-STRANDED RNA VIRUS
VIROPLASM
PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTION
ATPASE
RNA BINDING PROTEIN
PROTEIN STRUCTURE
CRYO-ELECTRON MICROSCOPY
X-RAY CRYSTALLOGRAPHY
SMALL-ANGLE X-RAY SCATTERING
MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS
PROTEIN STRUCTURE-FUNCTION - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
- Repositorio
.jpg)
- Institución
- Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
- OAI Identificador
- oai:ri.conicet.gov.ar:11336/218793
Ver los metadatos del registro completo
| id |
CONICETDig_2c284b347fdff2b190a7550c8fd2270d |
|---|---|
| oai_identifier_str |
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/218793 |
| network_acronym_str |
CONICETDig |
| repository_id_str |
3498 |
| network_name_str |
CONICET Digital (CONICET) |
| spelling |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimersLlauger, GabrielaMelero, RobertoMonti, Demian EstebanSycz, GabrielaHuck Iriart, CristiánCerutti, Maria LauraKlinke, SebastianMikkelsen, EvelynTijman, ArielArranz, RocíoAlfonso, VictoriaArellano, Sofía MaitéGoldbaum, Fernando AlbertoSterckx, Yann G. J.Carazo, José MaríaKaufman, Sergio BenjamínDans, Pablo D.del Vas, MarianaOtero, Lisandro HoracioPLANT VIRUSREOVIRUSDOUBLE-STRANDED RNA VIRUSVIROPLASMPROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTIONATPASERNA BINDING PROTEINPROTEIN STRUCTURECRYO-ELECTRON MICROSCOPYX-RAY CRYSTALLOGRAPHYSMALL-ANGLE X-RAY SCATTERINGMOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONSPROTEIN STRUCTURE-FUNCTIONhttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1Fijiviruses replicate and package their genomes within viroplasms in a process involving RNA-RNA and RNA-protein interactions. Here, we demonstrate that the 24 C-terminal residues (C-arm) of the P9-1 major viroplasm protein of the mal de Río Cuarto virus (MRCV) are required for its multimerization and the formation of viroplasm-like structures. Using an integrative structural approach, the C-arm was found to be dispensable for P9-1 dimer assembly but essential for the formation of pentamers and hexamers of dimers (decamers and dodecamers), which favored RNA binding. Although both P9-1 and P9-1∆C-arm catalyzed ATP with similar activities, an RNA-stimulated ATPase activity was only detected in the full-length protein, indicating a C-arm-mediated interaction between the ATP catalytic site and the allosteric RNA binding sites in the (do)decameric assemblies. A stronger preference to bind phosphate moieties in the decamer was predicted, suggesting that the allosteric modulation of ATPase activity by RNA is favored in this structural conformation. Our work reveals the structural versatility of a fijivirus major viroplasm protein and provides clues to its mechanism of action. IMPORTANCE The mal de Río Cuarto virus (MRCV) causes an important maize disease in Argentina. MRCV replicates in several species of Gramineae plants and planthopper vectors. The viral factories, also called viroplasms, have been studied in detail in animal reovirids. This work reveals that a major viroplasm protein of MRCV forms previously unidentified structural arrangements and provides evidence that it may simultaneously adopt two distinct quaternary assemblies. Furthermore, our work uncovers an allosteric communication between the ATP and RNA binding sites that is favored in the multimeric arrangements. Our results contribute to the understanding of plant reovirids viroplasm structure and function and pave the way for the design of antiviral strategies for disease control.Fil: Llauger, Gabriela. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; ArgentinaFil: Melero, Roberto. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; España. Universidad Autónoma de Madrid; EspañaFil: Monti, Demian Esteban. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; ArgentinaFil: Sycz, Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Huck Iriart, Cristián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Tecnologías Emergentes y Ciencias Aplicadas. - Universidad Nacional de San Martin. Instituto de Tecnologías Emergentes y Ciencias Aplicadas; ArgentinaFil: Cerutti, Maria Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; ArgentinaFil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; ArgentinaFil: Mikkelsen, Evelyn. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Tijman, Ariel. Universidad de la República; UruguayFil: Arranz, Rocío. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; España. Universidad Autónoma de Madrid; EspañaFil: Alfonso, Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaFil: Arellano, Sofía Maité. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; ArgentinaFil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; ArgentinaFil: Sterckx, Yann G. J.. University Of Antwerp; BélgicaFil: Carazo, José María. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; EspañaFil: Kaufman, Sergio Benjamín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; ArgentinaFil: Dans, Pablo D.. Universidad de la República; UruguayFil: del Vas, Mariana. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; ArgentinaFil: Otero, Lisandro Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; ArgentinaAmerican Society for Microbiology2023-02info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/218793Llauger, Gabriela; Melero, Roberto; Monti, Demian Esteban; Sycz, Gabriela; Huck Iriart, Cristián; et al.; A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers; American Society for Microbiology; mBio; 14; 2; 2-2023; 1-242150-7511CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://journals.asm.org/doi/10.1128/mbio.00023-23info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1128/mbio.00023-23info:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-10-15T15:35:28Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/218793instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-10-15 15:35:29.103CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
| dc.title.none.fl_str_mv |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers |
| title |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers |
| spellingShingle |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers Llauger, Gabriela PLANT VIRUS REOVIRUS DOUBLE-STRANDED RNA VIRUS VIROPLASM PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTION ATPASE RNA BINDING PROTEIN PROTEIN STRUCTURE CRYO-ELECTRON MICROSCOPY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY SMALL-ANGLE X-RAY SCATTERING MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS PROTEIN STRUCTURE-FUNCTION |
| title_short |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers |
| title_full |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers |
| title_fullStr |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers |
| title_full_unstemmed |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers |
| title_sort |
A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers |
| dc.creator.none.fl_str_mv |
Llauger, Gabriela Melero, Roberto Monti, Demian Esteban Sycz, Gabriela Huck Iriart, Cristián Cerutti, Maria Laura Klinke, Sebastian Mikkelsen, Evelyn Tijman, Ariel Arranz, Rocío Alfonso, Victoria Arellano, Sofía Maité Goldbaum, Fernando Alberto Sterckx, Yann G. J. Carazo, José María Kaufman, Sergio Benjamín Dans, Pablo D. del Vas, Mariana Otero, Lisandro Horacio |
| author |
Llauger, Gabriela |
| author_facet |
Llauger, Gabriela Melero, Roberto Monti, Demian Esteban Sycz, Gabriela Huck Iriart, Cristián Cerutti, Maria Laura Klinke, Sebastian Mikkelsen, Evelyn Tijman, Ariel Arranz, Rocío Alfonso, Victoria Arellano, Sofía Maité Goldbaum, Fernando Alberto Sterckx, Yann G. J. Carazo, José María Kaufman, Sergio Benjamín Dans, Pablo D. del Vas, Mariana Otero, Lisandro Horacio |
| author_role |
author |
| author2 |
Melero, Roberto Monti, Demian Esteban Sycz, Gabriela Huck Iriart, Cristián Cerutti, Maria Laura Klinke, Sebastian Mikkelsen, Evelyn Tijman, Ariel Arranz, Rocío Alfonso, Victoria Arellano, Sofía Maité Goldbaum, Fernando Alberto Sterckx, Yann G. J. Carazo, José María Kaufman, Sergio Benjamín Dans, Pablo D. del Vas, Mariana Otero, Lisandro Horacio |
| author2_role |
author author author author author author author author author author author author author author author author author author |
| dc.subject.none.fl_str_mv |
PLANT VIRUS REOVIRUS DOUBLE-STRANDED RNA VIRUS VIROPLASM PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTION ATPASE RNA BINDING PROTEIN PROTEIN STRUCTURE CRYO-ELECTRON MICROSCOPY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY SMALL-ANGLE X-RAY SCATTERING MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS PROTEIN STRUCTURE-FUNCTION |
| topic |
PLANT VIRUS REOVIRUS DOUBLE-STRANDED RNA VIRUS VIROPLASM PROTEIN-NUCLEIC ACID INTERACTION ATPASE RNA BINDING PROTEIN PROTEIN STRUCTURE CRYO-ELECTRON MICROSCOPY X-RAY CRYSTALLOGRAPHY SMALL-ANGLE X-RAY SCATTERING MOLECULAR DYNAMICS SIMULATIONS PROTEIN STRUCTURE-FUNCTION |
| purl_subject.fl_str_mv |
https://purl.org/becyt/ford/1.6 https://purl.org/becyt/ford/1 |
| dc.description.none.fl_txt_mv |
Fijiviruses replicate and package their genomes within viroplasms in a process involving RNA-RNA and RNA-protein interactions. Here, we demonstrate that the 24 C-terminal residues (C-arm) of the P9-1 major viroplasm protein of the mal de Río Cuarto virus (MRCV) are required for its multimerization and the formation of viroplasm-like structures. Using an integrative structural approach, the C-arm was found to be dispensable for P9-1 dimer assembly but essential for the formation of pentamers and hexamers of dimers (decamers and dodecamers), which favored RNA binding. Although both P9-1 and P9-1∆C-arm catalyzed ATP with similar activities, an RNA-stimulated ATPase activity was only detected in the full-length protein, indicating a C-arm-mediated interaction between the ATP catalytic site and the allosteric RNA binding sites in the (do)decameric assemblies. A stronger preference to bind phosphate moieties in the decamer was predicted, suggesting that the allosteric modulation of ATPase activity by RNA is favored in this structural conformation. Our work reveals the structural versatility of a fijivirus major viroplasm protein and provides clues to its mechanism of action. IMPORTANCE The mal de Río Cuarto virus (MRCV) causes an important maize disease in Argentina. MRCV replicates in several species of Gramineae plants and planthopper vectors. The viral factories, also called viroplasms, have been studied in detail in animal reovirids. This work reveals that a major viroplasm protein of MRCV forms previously unidentified structural arrangements and provides evidence that it may simultaneously adopt two distinct quaternary assemblies. Furthermore, our work uncovers an allosteric communication between the ATP and RNA binding sites that is favored in the multimeric arrangements. Our results contribute to the understanding of plant reovirids viroplasm structure and function and pave the way for the design of antiviral strategies for disease control. Fil: Llauger, Gabriela. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina Fil: Melero, Roberto. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; España. Universidad Autónoma de Madrid; España Fil: Monti, Demian Esteban. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina Fil: Sycz, Gabriela. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Huck Iriart, Cristián. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Instituto de Tecnologías Emergentes y Ciencias Aplicadas. - Universidad Nacional de San Martin. Instituto de Tecnologías Emergentes y Ciencias Aplicadas; Argentina Fil: Cerutti, Maria Laura. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina Fil: Klinke, Sebastian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina Fil: Mikkelsen, Evelyn. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Tijman, Ariel. Universidad de la República; Uruguay Fil: Arranz, Rocío. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; España. Universidad Autónoma de Madrid; España Fil: Alfonso, Victoria. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina Fil: Arellano, Sofía Maité. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina Fil: Goldbaum, Fernando Alberto. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina. Plataforma Argentina de Biología Estructural y Metabolómica; Argentina Fil: Sterckx, Yann G. J.. University Of Antwerp; Bélgica Fil: Carazo, José María. Consejo Superior de Investigaciones Científicas; España Fil: Kaufman, Sergio Benjamín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Houssay. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas "Prof. Alejandro C. Paladini". Universidad de Buenos Aires. Facultad de Farmacia y Bioquímica. Instituto de Química y Físico-Química Biológicas; Argentina Fil: Dans, Pablo D.. Universidad de la República; Uruguay Fil: del Vas, Mariana. Instituto Nacional de Tecnología Agropecuaria. Centro de Investigación en Ciencias Veterinarias y Agronómicas. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Agrobiotecnología y Biología Molecular; Argentina Fil: Otero, Lisandro Horacio. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires. Fundación Instituto Leloir. Instituto de Investigaciones Bioquímicas de Buenos Aires; Argentina |
| description |
Fijiviruses replicate and package their genomes within viroplasms in a process involving RNA-RNA and RNA-protein interactions. Here, we demonstrate that the 24 C-terminal residues (C-arm) of the P9-1 major viroplasm protein of the mal de Río Cuarto virus (MRCV) are required for its multimerization and the formation of viroplasm-like structures. Using an integrative structural approach, the C-arm was found to be dispensable for P9-1 dimer assembly but essential for the formation of pentamers and hexamers of dimers (decamers and dodecamers), which favored RNA binding. Although both P9-1 and P9-1∆C-arm catalyzed ATP with similar activities, an RNA-stimulated ATPase activity was only detected in the full-length protein, indicating a C-arm-mediated interaction between the ATP catalytic site and the allosteric RNA binding sites in the (do)decameric assemblies. A stronger preference to bind phosphate moieties in the decamer was predicted, suggesting that the allosteric modulation of ATPase activity by RNA is favored in this structural conformation. Our work reveals the structural versatility of a fijivirus major viroplasm protein and provides clues to its mechanism of action. IMPORTANCE The mal de Río Cuarto virus (MRCV) causes an important maize disease in Argentina. MRCV replicates in several species of Gramineae plants and planthopper vectors. The viral factories, also called viroplasms, have been studied in detail in animal reovirids. This work reveals that a major viroplasm protein of MRCV forms previously unidentified structural arrangements and provides evidence that it may simultaneously adopt two distinct quaternary assemblies. Furthermore, our work uncovers an allosteric communication between the ATP and RNA binding sites that is favored in the multimeric arrangements. Our results contribute to the understanding of plant reovirids viroplasm structure and function and pave the way for the design of antiviral strategies for disease control. |
| publishDate |
2023 |
| dc.date.none.fl_str_mv |
2023-02 |
| dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 info:ar-repo/semantics/articulo |
| format |
article |
| status_str |
publishedVersion |
| dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://hdl.handle.net/11336/218793 Llauger, Gabriela; Melero, Roberto; Monti, Demian Esteban; Sycz, Gabriela; Huck Iriart, Cristián; et al.; A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers; American Society for Microbiology; mBio; 14; 2; 2-2023; 1-24 2150-7511 CONICET Digital CONICET |
| url |
http://hdl.handle.net/11336/218793 |
| identifier_str_mv |
Llauger, Gabriela; Melero, Roberto; Monti, Demian Esteban; Sycz, Gabriela; Huck Iriart, Cristián; et al.; A fijivirus major viroplasm protein shows RNA-stimulated ATPase activity by adopting pentameric and hexameric assemblies of dimers; American Society for Microbiology; mBio; 14; 2; 2-2023; 1-24 2150-7511 CONICET Digital CONICET |
| dc.language.none.fl_str_mv |
eng |
| language |
eng |
| dc.relation.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://journals.asm.org/doi/10.1128/mbio.00023-23 info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1128/mbio.00023-23 |
| dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/ |
| eu_rights_str_mv |
openAccess |
| rights_invalid_str_mv |
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/ |
| dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf application/pdf |
| dc.publisher.none.fl_str_mv |
American Society for Microbiology |
| publisher.none.fl_str_mv |
American Society for Microbiology |
| dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:CONICET Digital (CONICET) instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
| reponame_str |
CONICET Digital (CONICET) |
| collection |
CONICET Digital (CONICET) |
| instname_str |
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
| repository.name.fl_str_mv |
CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
| repository.mail.fl_str_mv |
dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar |
| _version_ |
1846083480917639168 |
| score |
13.216834 |