Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton
- Autores
- Barabas, Federico Martín; Masullo, Luciano Andrés; Bordenave, Martín Diego; Giusti, Sebastian Alejandro; Unsain, Nicolas; Refojo, Damian; Caceres, Alfredo Oscar; Stefani, Fernando Daniel
- Año de publicación
- 2017
- Idioma
- inglés
- Tipo de recurso
- artículo
- Estado
- versión publicada
- Descripción
- Fluorescence nanoscopy imaging permits the observation of periodic supramolecular protein structures in their natural environment, as well as the unveiling of previously unknown protein periodic structures. Deciphering the biological functions of such protein nanostructures requires systematic and quantitative analysis of large number of images under different experimental conditions and specific stimuli. Here we present a method and an open source software for the automated quantification of protein periodic structures in super-resolved images. Its performance is demonstrated by analyzing the abundance and regularity of the spectrin membrane-associated periodic skeleton (MPS) in hippocampal neurons of 2 to 40 days in vitro, imaged by STED and STORM nanoscopy. The automated analysis reveals that both the abundance and the regularity of the MPS increase over time and reach maximum plateau values after 14 DIV. A detailed analysis of the distributions of correlation coefficients provides indication of dynamical assembly and disassembly of the MPS.
Fil: Barabas, Federico Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; Argentina
Fil: Masullo, Luciano Andrés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; Argentina
Fil: Bordenave, Martín Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; Argentina
Fil: Giusti, Sebastian Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; Argentina
Fil: Unsain, Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; Argentina
Fil: Refojo, Damian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; Argentina
Fil: Caceres, Alfredo Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; Argentina
Fil: Stefani, Fernando Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; Argentina - Materia
-
PROTEIN SELF-ASSEMBLY
SUPER-RESOLUTION
NEURON
CYTOSKELETON - Nivel de accesibilidad
- acceso abierto
- Condiciones de uso
- https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/
- Repositorio
- Institución
- Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
- OAI Identificador
- oai:ri.conicet.gov.ar:11336/54317
Ver los metadatos del registro completo
id |
CONICETDig_132f98bd7afeb7e7090f9f772cb978b3 |
---|---|
oai_identifier_str |
oai:ri.conicet.gov.ar:11336/54317 |
network_acronym_str |
CONICETDig |
repository_id_str |
3498 |
network_name_str |
CONICET Digital (CONICET) |
spelling |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeletonBarabas, Federico MartínMasullo, Luciano AndrésBordenave, Martín DiegoGiusti, Sebastian AlejandroUnsain, NicolasRefojo, DamianCaceres, Alfredo OscarStefani, Fernando DanielPROTEIN SELF-ASSEMBLYSUPER-RESOLUTIONNEURONCYTOSKELETONhttps://purl.org/becyt/ford/1.6https://purl.org/becyt/ford/1Fluorescence nanoscopy imaging permits the observation of periodic supramolecular protein structures in their natural environment, as well as the unveiling of previously unknown protein periodic structures. Deciphering the biological functions of such protein nanostructures requires systematic and quantitative analysis of large number of images under different experimental conditions and specific stimuli. Here we present a method and an open source software for the automated quantification of protein periodic structures in super-resolved images. Its performance is demonstrated by analyzing the abundance and regularity of the spectrin membrane-associated periodic skeleton (MPS) in hippocampal neurons of 2 to 40 days in vitro, imaged by STED and STORM nanoscopy. The automated analysis reveals that both the abundance and the regularity of the MPS increase over time and reach maximum plateau values after 14 DIV. A detailed analysis of the distributions of correlation coefficients provides indication of dynamical assembly and disassembly of the MPS.Fil: Barabas, Federico Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; ArgentinaFil: Masullo, Luciano Andrés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; ArgentinaFil: Bordenave, Martín Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; ArgentinaFil: Giusti, Sebastian Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; ArgentinaFil: Unsain, Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; ArgentinaFil: Refojo, Damian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; ArgentinaFil: Caceres, Alfredo Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; ArgentinaFil: Stefani, Fernando Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; ArgentinaNature Publishing Group2017-12info:eu-repo/semantics/articleinfo:eu-repo/semantics/publishedVersionhttp://purl.org/coar/resource_type/c_6501info:ar-repo/semantics/articuloapplication/pdfapplication/pdfhttp://hdl.handle.net/11336/54317Barabas, Federico Martín; Masullo, Luciano Andrés; Bordenave, Martín Diego; Giusti, Sebastian Alejandro; Unsain, Nicolas; et al.; Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton; Nature Publishing Group; Scientific Reports; 7; 1; 12-2017; 1-100068-12612045-2322CONICET DigitalCONICETenginfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1038/s41598-017-16280-xinfo:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.nature.com/articles/s41598-017-16280-xinfo:eu-repo/semantics/openAccesshttps://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/reponame:CONICET Digital (CONICET)instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas2025-09-03T10:05:29Zoai:ri.conicet.gov.ar:11336/54317instacron:CONICETInstitucionalhttp://ri.conicet.gov.ar/Organismo científico-tecnológicoNo correspondehttp://ri.conicet.gov.ar/oai/requestdasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.arArgentinaNo correspondeNo correspondeNo correspondeopendoar:34982025-09-03 10:05:29.199CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicasfalse |
dc.title.none.fl_str_mv |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton |
title |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton |
spellingShingle |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton Barabas, Federico Martín PROTEIN SELF-ASSEMBLY SUPER-RESOLUTION NEURON CYTOSKELETON |
title_short |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton |
title_full |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton |
title_fullStr |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton |
title_full_unstemmed |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton |
title_sort |
Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton |
dc.creator.none.fl_str_mv |
Barabas, Federico Martín Masullo, Luciano Andrés Bordenave, Martín Diego Giusti, Sebastian Alejandro Unsain, Nicolas Refojo, Damian Caceres, Alfredo Oscar Stefani, Fernando Daniel |
author |
Barabas, Federico Martín |
author_facet |
Barabas, Federico Martín Masullo, Luciano Andrés Bordenave, Martín Diego Giusti, Sebastian Alejandro Unsain, Nicolas Refojo, Damian Caceres, Alfredo Oscar Stefani, Fernando Daniel |
author_role |
author |
author2 |
Masullo, Luciano Andrés Bordenave, Martín Diego Giusti, Sebastian Alejandro Unsain, Nicolas Refojo, Damian Caceres, Alfredo Oscar Stefani, Fernando Daniel |
author2_role |
author author author author author author author |
dc.subject.none.fl_str_mv |
PROTEIN SELF-ASSEMBLY SUPER-RESOLUTION NEURON CYTOSKELETON |
topic |
PROTEIN SELF-ASSEMBLY SUPER-RESOLUTION NEURON CYTOSKELETON |
purl_subject.fl_str_mv |
https://purl.org/becyt/ford/1.6 https://purl.org/becyt/ford/1 |
dc.description.none.fl_txt_mv |
Fluorescence nanoscopy imaging permits the observation of periodic supramolecular protein structures in their natural environment, as well as the unveiling of previously unknown protein periodic structures. Deciphering the biological functions of such protein nanostructures requires systematic and quantitative analysis of large number of images under different experimental conditions and specific stimuli. Here we present a method and an open source software for the automated quantification of protein periodic structures in super-resolved images. Its performance is demonstrated by analyzing the abundance and regularity of the spectrin membrane-associated periodic skeleton (MPS) in hippocampal neurons of 2 to 40 days in vitro, imaged by STED and STORM nanoscopy. The automated analysis reveals that both the abundance and the regularity of the MPS increase over time and reach maximum plateau values after 14 DIV. A detailed analysis of the distributions of correlation coefficients provides indication of dynamical assembly and disassembly of the MPS. Fil: Barabas, Federico Martín. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; Argentina Fil: Masullo, Luciano Andrés. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; Argentina Fil: Bordenave, Martín Diego. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; Argentina Fil: Giusti, Sebastian Alejandro. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; Argentina Fil: Unsain, Nicolas. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; Argentina Fil: Refojo, Damian. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Instituto de Investigación en Biomedicina de Buenos Aires - Instituto Partner de la Sociedad Max Planck; Argentina Fil: Caceres, Alfredo Oscar. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra. Universidad Nacional de Córdoba. Instituto de Investigación Médica Mercedes y Martín Ferreyra; Argentina Fil: Stefani, Fernando Daniel. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Oficina de Coordinación Administrativa Parque Centenario. Centro de Investigaciones en Bionanociencias ; Argentina. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Ciencias Exactas y Naturales. Departamento de Física; Argentina |
description |
Fluorescence nanoscopy imaging permits the observation of periodic supramolecular protein structures in their natural environment, as well as the unveiling of previously unknown protein periodic structures. Deciphering the biological functions of such protein nanostructures requires systematic and quantitative analysis of large number of images under different experimental conditions and specific stimuli. Here we present a method and an open source software for the automated quantification of protein periodic structures in super-resolved images. Its performance is demonstrated by analyzing the abundance and regularity of the spectrin membrane-associated periodic skeleton (MPS) in hippocampal neurons of 2 to 40 days in vitro, imaged by STED and STORM nanoscopy. The automated analysis reveals that both the abundance and the regularity of the MPS increase over time and reach maximum plateau values after 14 DIV. A detailed analysis of the distributions of correlation coefficients provides indication of dynamical assembly and disassembly of the MPS. |
publishDate |
2017 |
dc.date.none.fl_str_mv |
2017-12 |
dc.type.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/article info:eu-repo/semantics/publishedVersion http://purl.org/coar/resource_type/c_6501 info:ar-repo/semantics/articulo |
format |
article |
status_str |
publishedVersion |
dc.identifier.none.fl_str_mv |
http://hdl.handle.net/11336/54317 Barabas, Federico Martín; Masullo, Luciano Andrés; Bordenave, Martín Diego; Giusti, Sebastian Alejandro; Unsain, Nicolas; et al.; Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton; Nature Publishing Group; Scientific Reports; 7; 1; 12-2017; 1-10 0068-1261 2045-2322 CONICET Digital CONICET |
url |
http://hdl.handle.net/11336/54317 |
identifier_str_mv |
Barabas, Federico Martín; Masullo, Luciano Andrés; Bordenave, Martín Diego; Giusti, Sebastian Alejandro; Unsain, Nicolas; et al.; Automated quantification of protein periodic nanostructures in fluorescence nanoscopy images: Abundance and regularity of neuronal spectrin membrane-associated skeleton; Nature Publishing Group; Scientific Reports; 7; 1; 12-2017; 1-10 0068-1261 2045-2322 CONICET Digital CONICET |
dc.language.none.fl_str_mv |
eng |
language |
eng |
dc.relation.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/altIdentifier/doi/10.1038/s41598-017-16280-x info:eu-repo/semantics/altIdentifier/url/https://www.nature.com/articles/s41598-017-16280-x |
dc.rights.none.fl_str_mv |
info:eu-repo/semantics/openAccess https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/ |
eu_rights_str_mv |
openAccess |
rights_invalid_str_mv |
https://creativecommons.org/licenses/by/2.5/ar/ |
dc.format.none.fl_str_mv |
application/pdf application/pdf |
dc.publisher.none.fl_str_mv |
Nature Publishing Group |
publisher.none.fl_str_mv |
Nature Publishing Group |
dc.source.none.fl_str_mv |
reponame:CONICET Digital (CONICET) instname:Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
reponame_str |
CONICET Digital (CONICET) |
collection |
CONICET Digital (CONICET) |
instname_str |
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
repository.name.fl_str_mv |
CONICET Digital (CONICET) - Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas |
repository.mail.fl_str_mv |
dasensio@conicet.gov.ar; lcarlino@conicet.gov.ar |
_version_ |
1842269912673812480 |
score |
13.13397 |