Secretoma producido por Trichoderma sp.LBM193 en presencia del fitopatógeno Colletotrichum sp. LBM229

Autores
Gonzalez Holc, Victoria Guadalupe; Chelaliche, Anibal Sebastian; Zapata, Pedro Dario; Alvarenga, Adriana Elizabet
Año de publicación
2021
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
documento de conferencia
Estado
versión publicada
Descripción
Trichoderma es un género fúngico ampliamente estudiado por su papel como biocontrolador. En suelos contaminados con fitopatógenos, especies de este género mejoran el desarrollo de las plantas e inhiben el crecimiento de los patógenos a través de varios mecanismos antagonistas. Los hongos del género Colletotrichum causan antracnosis y son reconocidos por afectar a cultivos de interés económico, como por ejemplo el cultivo de yerba mate en el noreste argentino. El objetivo del trabajo consistió en caracterizar la expresión de proteínas secretadas por la cepa de Trichoderma sp.LBM193en presencia de paredes celulares de Colletotrichum sp. LBM229. La cepa antagonista se desarrolló en medio mínimo Mandels, con y sin paredes celulares del patógeno, durante 15 días. Posteriormente se procedió a extraer, reducir, alquilar y precipitar las proteínas. La identificación del extracto de proteínas se realizó a través de espectrometría de masas. El análisis del perfil secretómico de Trichoderma sp. LBM193 permitió identificar la expresión diferencial de enzimas secretadas en presencia de paredes celulares del hongo fitopatógeno. Se pudieron identificar proteasas tipo serina (A0A2T3ZPY4; A0A2T3Z4G1), metaloproteasas (A0A2T3ZDP6; A0A2T3Z2D6; A0A2T3Z179), una peptidasa aspártica (A0A2T3ZI84) y una aspartil aminopeptidasa putativa (A0A2T3ZN62), proteínas involucradas durante el proceso micoparasitario de Trichoderma sp., produciendo el debilitamiento e hidrólisis de las paredes celulares del patógeno. Además, se identificaron enzimas endo-β-1,3-glucosidasas (A0A2T3ZLZ4), β-manosidasa (A0A2T3YSU1), α-1,2-manosidasa (A0A2T3ZIB4), α-manosidasa (A0A2T3ZPW4), α-l-ramnosidasa (A0A2T3YZN9) relacionadas con la degradación de las paredes de micelios de Colletotrichum sp., específicamente. Asimismo, se obtuvo la presencia de una enzima glucanasa (A0A2T3ZL91) y la presencia exclusiva de quitinasas (A0A2T3ZF98, A0A2T3ZHH8, A0A2T3ZNX9, A0A2T3YVT0) que actúan en la digestión enzimática de la pared celular del patógeno, y la presencia de lactamasas (A0A2T3ZAX6, A0A2T3ZNZ0) que estarían implicadas en la hidrólisis de compuestos xenobióticos, y el desarrollo de mecanismos de resistencia a antibióticos, como la degradación enzimática de compuestos que contienen β-lactámicos. Los resultados de este trabajo sugieren que la utilización de Trichoderma sp. LBM193 en estrategias de biocontrol de Colletotrichum sp. es promisoria en plantas de yerba mate.
Fil: Gonzalez Holc, Victoria Guadalupe. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Cs.exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clinica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina
Fil: Chelaliche, Anibal Sebastian. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Cs.exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clinica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
Fil: Zapata, Pedro Dario. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Cs.exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clinica; Argentina
Fil: Alvarenga, Adriana Elizabet. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Cs.exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clinica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina
6° Simposio Argentino de Procesos Biotecnológicos
Posadas
Argentina
Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Ciencias Exactas, Químicas y Naturales
Instituto de Biotecnología Misiones María Ebe Reca
Materia
BIOCONTROL
ENZIMAS
MICOPARASITISMO
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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La cepa antagonista se desarrolló en medio mínimo Mandels, con y sin paredes celulares del patógeno, durante 15 días. Posteriormente se procedió a extraer, reducir, alquilar y precipitar las proteínas. La identificación del extracto de proteínas se realizó a través de espectrometría de masas. El análisis del perfil secretómico de Trichoderma sp. LBM193 permitió identificar la expresión diferencial de enzimas secretadas en presencia de paredes celulares del hongo fitopatógeno. Se pudieron identificar proteasas tipo serina (A0A2T3ZPY4; A0A2T3Z4G1), metaloproteasas (A0A2T3ZDP6; A0A2T3Z2D6; A0A2T3Z179), una peptidasa aspártica (A0A2T3ZI84) y una aspartil aminopeptidasa putativa (A0A2T3ZN62), proteínas involucradas durante el proceso micoparasitario de Trichoderma sp., produciendo el debilitamiento e hidrólisis de las paredes celulares del patógeno. Además, se identificaron enzimas endo-β-1,3-glucosidasas (A0A2T3ZLZ4), β-manosidasa (A0A2T3YSU1), α-1,2-manosidasa (A0A2T3ZIB4), α-manosidasa (A0A2T3ZPW4), α-l-ramnosidasa (A0A2T3YZN9) relacionadas con la degradación de las paredes de micelios de Colletotrichum sp., específicamente. Asimismo, se obtuvo la presencia de una enzima glucanasa (A0A2T3ZL91) y la presencia exclusiva de quitinasas (A0A2T3ZF98, A0A2T3ZHH8, A0A2T3ZNX9, A0A2T3YVT0) que actúan en la digestión enzimática de la pared celular del patógeno, y la presencia de lactamasas (A0A2T3ZAX6, A0A2T3ZNZ0) que estarían implicadas en la hidrólisis de compuestos xenobióticos, y el desarrollo de mecanismos de resistencia a antibióticos, como la degradación enzimática de compuestos que contienen β-lactámicos. Los resultados de este trabajo sugieren que la utilización de Trichoderma sp. LBM193 en estrategias de biocontrol de Colletotrichum sp. es promisoria en plantas de yerba mate.Fil: Gonzalez Holc, Victoria Guadalupe. 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Fil: Gonzalez Holc, Victoria Guadalupe. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Cs.exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clinica; Argentina. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas. Centro Científico Tecnológico Conicet - Tucumán. Planta Piloto de Procesos Industriales Microbiológicos; Argentina
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Fil: Zapata, Pedro Dario. Universidad Nacional de Misiones. Facultad de Cs.exactas Químicas y Naturales. Departamento de Bioquímica Clinica; Argentina
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