Importancia de los antígenos cítricos en la patología alérgica humana

Autores
Irañeta, Silvia G.; Mouchian, Krikor; Alonso, Angel; Duschak, Vilma Gladys
Año de publicación
2015
Idioma
español castellano
Tipo de recurso
artículo
Estado
versión publicada
Descripción
ResúmenLa importancia del estudio de la inmuno-reactividad cruzada entre los extractos alergénicos de polen del naranjo (OTPE) y de la naranja (OFE) radica en la alta incidencia de alergias que relacionan al polen con ciertos alimentos en todo el mundo. El propósito del presente estudio es determinar la relación antigénica entre los extractos de OTPE y de OFE. Sueros de conejos anti-OTPE y anti-OFE, tanto como sueros de pacientes alérgicos a OTPE y a OFE se aplicaron comparativamente en ensayos específicos para IgG y/o IgE (inhibición de ELISA, cross-over e inhibición de immunoblot) usando extractos alergénicos de OTPE y de OFE como fase sólida. Los tratamientos con periodato y con proteinasa K se usaron para ensayos de depleción de carbohidratos y proteínas, respectivamente. La antigenicidad de OTPE y la presencia de estructuras comunes entre los extractos de OTPE y de OFE se demostraron mediante ensayos de inhibición de ELISA e inmunoblot cruzado usando antisueros de conejo específicos para cada uno de estos extractos. Una proteína de 30 kDa. blanco común de la respuesta IgE para los extractos de OTPE, de OFE y de mandarina (MFE), pero ausente en el extracto de limón (LFE) se identificó por ensayos de ELISA e inhibición de inmunoblot en pacientes con sensibilización primaria a OTPE en el contexto de exposición ocupacional. Además, por tratamientos bioquímicos se mostró que los epitopes antigénicos presentes en la proteína de 30 kDa contienen una estructura peptídica libre de carbohidratos. En conclusión, este trabajo describe la antigenicidad del polen del naranjo, la presencia de determinantes antigénicos comunes entre el polen y las frutas cítricas, y la presencia de una banda proteica de 30 kDa con reacción cruzada IgE específica, la cual comparte epitopes libres de carbohidratos. Este antígeno común, después de su aislamiento y purificación podría ser de utilidad para la inmunoterapia con un alérgeno específico en los pacientes alérgicos al polen y a las frutas cítricas.
It is important to study the cross-reactivity between orange tree pollen (OTPE) and orange fruit (OFE) due to the high incidence of pollen/food-related allergies worldwide. The aim of the present study was to determine the antigenic relationship between OTPE and OFE. OTPE and OFE rabbit antisera as well as sera from patients allergic to OTPE and OFE were comparatively applied in IgG- and/or IgE-specific ELISA inhibition, crossover or inhibition immunoblotting assays using OTPE and OFE allergenic extracts as solid phase. Periodate and proteinase K treatments were used for carbohydrate and protein depletion, respectively. The antigenicity of OTPE and the presence of common structures between OTPE and OFE extracts were demonstrated by rabbit IgG-specific ELISA inhibition and crossover immunoblotting assays. A 30-kDa protein. common target of the IgE response on OTPE, OFE and mandarín extract, but absent in lemon extract, was identifíed by ELISA and immunoblot inhibition assays in patients suffering from primary sensitization to OTPE in the context of occupational exposure. Moreover, biochemical treatments showed that antigenic epitopes on the 30-kDa protein contain polypeptidic but no carbohydrate moieties. We can conclude that the antigenicity of OTPE, the presence of common antigenic determinants between pollen and citrus fruits and an IgE-specific cross-reactive protein band of 30 kDa sharing carbohydrate-free epitopes were described. After isolation and purification, this common antigen might be useful for allergen immunotherapy in pollen/fruit-related allergic patients.
Fil: Irañeta, Silvia G.. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Hospital de Clínicas General San Martín; Argentina
Fil: Mouchian, Krikor. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Hospital de Clínicas General San Martín; Argentina
Fil: Alonso, Angel. Universidad de Buenos Aires. Facultad de Medicina. Hospital de Clínicas General San Martín; Argentina
Fil: Duschak, Vilma Gladys. Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas; Argentina. Dirección Nacional de Instituto de Investigación. Administración Nacional de Laboratorio e Instituto de Salud “Dr. C. G. Malbrán”. Instituto Nacional de Parasitología ; Argentina
Materia
Inmunologia
Alergenos
proteasas
alergia
Nivel de accesibilidad
acceso abierto
Condiciones de uso
https://creativecommons.org/licenses/by-nc-sa/2.5/ar/
Repositorio
CONICET Digital (CONICET)
Institución
Consejo Nacional de Investigaciones Científicas y Técnicas
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OTPE and OFE rabbit antisera as well as sera from patients allergic to OTPE and OFE were comparatively applied in IgG- and/or IgE-specific ELISA inhibition, crossover or inhibition immunoblotting assays using OTPE and OFE allergenic extracts as solid phase. Periodate and proteinase K treatments were used for carbohydrate and protein depletion, respectively. The antigenicity of OTPE and the presence of common structures between OTPE and OFE extracts were demonstrated by rabbit IgG-specific ELISA inhibition and crossover immunoblotting assays. A 30-kDa protein. common target of the IgE response on OTPE, OFE and mandarín extract, but absent in lemon extract, was identifíed by ELISA and immunoblot inhibition assays in patients suffering from primary sensitization to OTPE in the context of occupational exposure. Moreover, biochemical treatments showed that antigenic epitopes on the 30-kDa protein contain polypeptidic but no carbohydrate moieties. 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It is important to study the cross-reactivity between orange tree pollen (OTPE) and orange fruit (OFE) due to the high incidence of pollen/food-related allergies worldwide. The aim of the present study was to determine the antigenic relationship between OTPE and OFE. OTPE and OFE rabbit antisera as well as sera from patients allergic to OTPE and OFE were comparatively applied in IgG- and/or IgE-specific ELISA inhibition, crossover or inhibition immunoblotting assays using OTPE and OFE allergenic extracts as solid phase. Periodate and proteinase K treatments were used for carbohydrate and protein depletion, respectively. The antigenicity of OTPE and the presence of common structures between OTPE and OFE extracts were demonstrated by rabbit IgG-specific ELISA inhibition and crossover immunoblotting assays. A 30-kDa protein. common target of the IgE response on OTPE, OFE and mandarín extract, but absent in lemon extract, was identifíed by ELISA and immunoblot inhibition assays in patients suffering from primary sensitization to OTPE in the context of occupational exposure. Moreover, biochemical treatments showed that antigenic epitopes on the 30-kDa protein contain polypeptidic but no carbohydrate moieties. We can conclude that the antigenicity of OTPE, the presence of common antigenic determinants between pollen and citrus fruits and an IgE-specific cross-reactive protein band of 30 kDa sharing carbohydrate-free epitopes were described. After isolation and purification, this common antigen might be useful for allergen immunotherapy in pollen/fruit-related allergic patients.
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